Universidade Salgado de Oliveira Disciplina de Bioquímica Básica Proteínas

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Sebastiana Wagner
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2 Universidade Salgado de Oliveira Disciplina de Bioquímica Básica Proteínas Profª Larissa dos Santos

3 Introdução As proteínas (ou também conhecidas como polipeptídeos) são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas e com o maior número de funções. Todas as proteínas são formadas por moléculas menores chamadas aminoácidos.

4 Os aminoácidos Os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas Somente 20 são encontrados nas proteínas (mas existem mais de 200 tipos) Regiões em comum: carbono central (α), no qual estão ligados um hidrogênio, uma região amina (NH2), uma região carboxila (COOH) e uma cadeia lateral (ou grupamento R)

5 Estrutura geral dos aminoácidos Representação da região comum a quase todos os aminoácidos em que R representa a cadeia lateral variável

6 Os aminoácidos Os aminoácidos são diferenciados entre si pelas suas cadeias laterais As cadeias laterais variam em tamanho, forma, carga elétrica, reatividade química e definem os aminoácidos como polares ou apolares quando incorporados às proteínas.

7 Os aminoácidos formadores das proteínas

8 Classificação dos aminoácidos Quanto à produção: Naturais (não essenciais): aminoácidos produzidos pelo organismo. Essenciais: não são produzidos pelo organismo e, portanto, precisam ser adquiridos na alimentação. Os vegetais produzem todos os 20 aminoácidos que formam as proteínas e, portanto só possuem aminoácidos naturais. Os humanos produzem somente 11 produção + ingestão: humanos obtêm os 20 aminoácidos.

9 Classificação dos aminoácidos Quanto à polaridade da cadeia lateral: Aminoácidos com cadeia lateral apolar ou hidrofóbicos, cuja cadeia é formada quase que exclusivamente por carbono e hidrogênio. São: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina Aminoácidos com cadeia lateral polar ou hidrofílicos Cadeia lateral carregada positivamente. São: Aspargina, Histidina e Lisina. Cadeia lateral carregada negativamente. São: Ácido Aspártico, Ácido glutâmico, Hidroxilisina, Hidroxiprolina e Beta alanina.

10 Classificação dos aminoácidos Quanto ao destino no metabolismo animal, os aminoácidos podem ser classificados como: Glucogênicos: Podem ser transformados em glicose. Exemplo: Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina. Glucocetogênicos: Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos. Exemplo: fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina. Cetogênicos: Podem se transformar em corpos cetônicos. Exemplo: Leucina

11 Ligação entre os aminoácidos e formação de peptídeos Os aminoácidos se unem para formar proteínas através da ligação peptídica (ocorre no ribossomo) Ligação covalente é formada a partir de uma reação entre o grupamento amina de um aminoácido e o grupamento carboxila do outro aminoácido saída de água

12 A ligação peptídica A ligação peptídica. Esta ligação (representada com um traço em vermelho) é formada a partir de uma reação de condensação entre o grupamento amina de um aminoácido e o grupamento carboxila do outro aminoácido

13 Peptídeos Os peptídeos são biomoléculas com uma quantidade pequena de aminoácidos Peptídeos: moléculas contendo 2 aminoácidos (dipeptídeos) ou de 3 até um máximo de 50 aminoácidos (oligopeptídeos). Acima de 50 aminoácidos a molécula já é considerada uma proteína Apresentam funções importantes, por explo, ocitocina é responsável pelas contrações musculares do útero no parto e na produção de leite pelas glândulas mamárias

14 Proteínas Proteínas são macromoléculas formadas por aminoácidos através de ligações peptídicas. As proteínas diferem quanto à quantidade e a sequência de aminoácidos que possuem. As proteínas podem ser encontradas tanto intra quanto extracelularmente e apresentam diversas funções, incluindo hormonal, nutricional, imunológica, contração, motilidade, transporte, estrutural e enzimática.

15 Classificação das proteínas quanto à composição Simples: apresentam somente aminoácidos na sua estrutura. Conjugadas: apresentam, além de aminoácidos, outros componentes íons (ex: ferro, zinco, cobre nas metaloproteínas) ou moléculas (ex: lipídios nas lipoproteínas, oligossacarídeos nas glicoproteínas e fosfato nas fosfoproteínas).

Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/i ntroducao_proteinas/introducao_proteinas_dois.

16 Fonte: ntroducao_proteinas/introducao_proteinas_dois.htm Estrutura primária A estrutura das proteínas forma da proteína que acaba de ser sintetizada na célula. Esta forma contém aminoácidos unidos por ligações peptídicas e em algumas proteínas, também por pontes (ligações) dissulfeto

Estrutura secundária A estrutura das proteínas Pode se apresentar como dois modelos: a α-hélice e a folha-β (ou β- pregueada) Em ambos os modelos a estrutura secundária é estabilizada

17 Estrutura secundária A estrutura das proteínas Pode se apresentar como dois modelos: a α-hélice e a folha-β (ou β- pregueada) Em ambos os modelos a estrutura secundária é estabilizada por pontes de hidrogênio Também conhecidas como estruturas fibrosas α-hélice folha-β Fonte: KD_kAXGU/TABXfR7_qYI/AA AAAAAAAWA/r1Ke7c438k4/s1 600/helicefolha.gif

Estrutura terciária A estrutura das proteínas estrutura globular ou enovelada podem conter várias regiões α-hélice, várias regiões folha-β ou

18 Estrutura terciária A estrutura das proteínas estrutura globular ou enovelada podem conter várias regiões α-hélice, várias regiões folha-β ou uma mistura das duas regiões Fonte: Nd9GcRVcnmBOcyExlCusf5gXZ wr0ieugwhyxfhb_bktx79q_8rx enulnq

19 Estrutura quaternária A estrutura das proteínas União de duas ou mais cadeias polipeptídicas terciárias Também chamada de globular, enovelada ou solúvel Fonte: KD_kAXGU/TABXf_lIRdI/AAA AAAAAAWQ/pYlj7wS9MnY/s 1600/hemoglobina.bmp

20 A estrutura das proteínas Fonte:

21 Desnaturação de proteínas Desnaturação: perda da estrutura da proteína (através do rompimento de suas interações químicas, com exceção das ligações peptídicas) com consequente perda parcial ou total da sua função biológica Vários agentes químicos e físicos podem causar desnaturação em uma proteína. Dentre eles, podemos citar: a) alteração no ph: rompe interações eletrostáticas e pontes de hidrogênio na proteína; b) alta temperatura: rompe interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio na proteína; c) detergentes: rompem interações hidrofóbicas na proteína; d) solventes orgânicos: rompem interações hidrofóbicas na proteína; e) redutores: rompem pontes dissulfeto na proteína; f) metais pesados: rompem interações eletrostáticas na proteína; g) radiações: dependendo da radiação (U.V, X, gama) pode romper qualquer interação química na proteína.

22 Enzimas Moléculas capazes de acelerar reações químicas, catalisando reações tanto dentro quanto fora das células Com exceção de alguns RNAs com atividade catalítica, todas as enzimas são proteínas São extremamente específicas

23 Como as enzimas funcionam? As enzimas atuam em moléculas específicas chamadas substratos A maioria reage com apenas um substrato, no entanto algumas enzimas podem ter mais de um substrato Durante a reação, os substratos se convertem em produtos A ligação do substrato na enzima ocorre em uma região da enzima chamada sítio ativo

24 A reação enzimática

25 Modelos enzimáticos Dois modelos de interação enzima substrato: Modelo chave-fechadura: o substrato se encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima; Modelo do ajuste induzido: o substrato induz uma pequena alteração conformacional na enzima.

26 Modelos de interação enzima-substrato

27 Características enzimáticas Para uma enzima atuar são necessários alguns requerimentos: ph ideal, temperatura ideal, substrato disponível e em alguns casos a presença de um cofator, uma coenzima ou ambos Cofatores são íons importantes para o funcionamento de algumas enzimas. Estes íons alteram o sítio ativo da enzima ou finalizam o encaixe correto do substrato na enzima Enzimas com mais de um substrato apresentam diferentes velocidades e afinidades

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