29/08/2015 QUÍMICA DE PROTEÍNAS. Medicina Veterinária IBGM - IBS. Medicina Veterinária IBGM - IBS

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1 QUÍMICA DE PROTEÍNAS D i s c i p l i n a : b i o q u í m i c a, p r o f. D r. Va g n e O l i v e i ra vagne_melo_oliveira@outlook.com Medicina Veterinária IBGM - IBS Medicina Veterinária IBGM - IBS 1

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3 Água: 66 84% Proteínas: 15 24% Lipídeos : 0,1 22% Sais minerais: 0,8 2 % VISÃO GERAL AA são as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. AA são ácidos orgânicos formados por átomos de C, H, O e N; Alguns tipos de AA contêm também átomos de S e P que aparecem, portanto, na composição das proteínas; 3

4 VISÃO GERAL Resíduos de Aminoácidos VISÃO GERAL Resíduos de Aminoácidos 4

5 VISÃO GERAL VISÃO GERAL Resíduos de Aminoácidos 5

6 VISÃO GERAL Polímeros de Aminoácidos Peptídeos (até Da) Proteínas (> Da). Insulina bovina: 51 AAs Hemoglobina humana: 574 AAs Desidrogenase glutâmica: FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Enzimas e hormônios polipeptídicos: controlam e regulam o metabolismo do organismo. Proteínas contráteis no músculo: ensejam a realização dos movimentos; Colágeno: forma uma estrutura para a deposição de cristais de fosfato de cálcio; Corrente sanguínea: hemoglobina e a albumina plasmática, transportam moléculas essenciais para a vida; Imunoglobulinas: combatem bactérias/vírus potencialmente causadores de infecções. 6

7 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto a função Dinâmicas Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração. Estruturais Colágeno e elastina, por promoverem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos). 7

8 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto a composição Simples Conjugadas Por hidrólise liberam apenas Aas. Ex. albuminas, globulinas, histonas, etc. Por hidrólise liberam Aas + radical peptídico (grupo prostético). Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. Quanto ao n. de cadeias polipeptídicas Monoméricas Formada apenas por 1 cadeia polipeptídica. Oligoméricas Formada por mais de 1 cadeia polipeptídica. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à forma Insolúveis nos solventes orgânicos aquosos; formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Solúveis nos solventes orgânicos aquosos; estrutura espacial complexa, mais esférica 8

9 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 9

10 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Os 20 AA encontrados em proteínas estão unidos entre si por ligações peptídicas. A sequência linear dos AA ligados contém a informação necessária para formar uma molécula protéica com uma estrutura tridimensional única. A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se a molécula em termos de quatro níveis de organização. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 10

11 ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS Ligações peptídicas: são ligações amida entre o grupo α-carboxila de um AA e o grupo α-amino de outro. As ligações peptídicas não são rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento ou altas concentrações de uréia. 11

12 ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS Exposição prolongada a um ácido ou a uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações de forma não-enzimática. ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS Nomeando o peptídeo Extremidade amino livre da cadeia peptídica (Nterminal) é escrita à esquerda. Extremidade carboxila livre da cadeia peptídica (Cterminal) é escrita à direita. Todas as sequências de AA são lidas da extremidade N para a C-terminal do peptídeo. 12

13 ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS Nomeando o peptídeo, característica e polaridade de uma ligação peptídica A ligação de muitos AAs por ligações peptídicas resulta em uma cadeia não-ramificada, denominada polipeptídeo. Cada AA que compõe um peptídeo é denominado "resíduo. ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS Características estruturais da ligação peptídica A ligação peptídica tem um caráter de ligação dupla; Não há rotação no eixo da ligação peptídica; Os átomos de O,C,N e H ocupam o mesmo plano; A ligação peptídica forma um dipolo. 13

14 ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS Determinação da composição e sequenciamento do polipeptídio ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS 14

15 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Arranjos regulares de aminoácidos numa sequência linear. Hélice α Folha β Dobradura β ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Hélice α: pontes de hidrogênio, passos de Aas e quebra da ligação. Estrutura helicoidal que consiste de um esqueleto polipeptídico central em espiral e bem compacto, com as cadeias laterais dos AA que a compõem estendendo-se para fora do eixo central. 15

16 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Hélice α Volta da hélice = 3,6 AAs ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS 16

17 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Conformação β É outra forma de estrutura secundária, na qual todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos com pontes de hidrogênio. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Conformação β x Hélice α Ao contrário da hélice α, as folhas β são compostas de duas ou mais cadeias peptídicas (fitas β) - apresentam-se quase totalmente estendidas; Nas folhas β: as pontes de hidrogênio são perpendiculares ao esqueleto polipeptídico. 17

18 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Conformação β: Folhas paralelas e antiparalelas. ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS Dobradura β 18

19 ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS Catálise enzimática Movimento Coordenado 19

20 ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. A estrutura das proteínas globulares em solução aquosa é compacta, com uma alta densidade de átomos no centro da molécula. As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no interior; Os grupos hidrofílicos geralmente são encontrados na superfície da molécula. ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS Domínios: são as unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional em um polipeptídeo. 20

21 Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína? Proteína Proteína NH CH 2 OH... O C CH 2 CH 2 Ponte de Hidrogênio 2 FORÇAS NÃO COVALENTES Pontes de H CH + 2 CH 2 NH 3 O -Aminoácidos polares Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de Ligação Iônica O CH 2 CH CH 3 C CH 2 CH 2 uma proteína? Ligações iônicas - Aminoácidos carregados CH 3 CH 3 CH 3 CH CH 2 CH CH 3 H 3 C CH CH 3 CH 3 Interações hidrofóbicas e Forças de van der Waals Interações hidrofóbicas -Aminoácidos apolares Forças de Van der Waals -Qualquer aminoácido ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS lnterações que estabilizam a estrutura terciária 21

22 Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína? Além dos laços não covelentes, uma proteína pode ter pontes dissulfeto formada a partir de dois resíduos do aminoácido Cys (cisteína). Pontes dissulfeto são covalentes e só podem ser rompidas por agentes redutores, como 2-mercapto-etanol. B A O hormônio insulina é composto por duas subunidades, A e B, unidas por duas pontes dissulfeto intercadeia. Além disso, a cadeia B possui uma ponte dissulfeto intracadeia ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS Dobramento protéico Chaperonas: auxiliam no enovelamento. 22

23 ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS O arranjo das subunidades polipeptídicas é denominado estrutura quaternária. Dimérica Trimérica Multimérica As subunidades são mantidas unidas por interações não-covalentes (por exemplo, pontes de hidrogênio, ligações iônicas e interações hidrofóbicas). 23

24 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS Desdobramento e na desorganização das estruturas secundária e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS Desdobramento e na desorganização das estruturas secundária e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. 24

25 DOBRAMENTO INADEQUADO Doença do príon A proteína do príon (PrP) tem sido fortemente implicada como o agente causador das encefalopatias espongiformes transmissíveis (EETs). A doença de Creutzfeldt-Jakob; Scrapie em ovelhas; Encefalopatia espongiforme bovina. 25

26 QUÍMICA DE PROTEÍNAS Até a próxima aula... (Bons estudos!) vagne_melo_oliveira@outlook.com 26