Aminoácidos AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. Universidade Federal de Mato Grosso Disciplina de Bioquímica H2N C COOH

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1 1 2 Universidade Federal de Mato Grosso Disciplina de Bioquímica AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Vagalume (fireflies) Prof. Ms. Reginaldo Vicente Ribeiro Eritrócitos Luciferina Rinoceronte Queratina Hemoglobina Cuiabá Abril de 2010 Aminoácidos 3 4 L Levógiro: Proteínas naturais possuem somente L-aminoácidos Mais de 300 tipos de aa são descritos de fontes naturais, porem apenas 20 são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos. D Dextrógiro: D-Aminoácidos ocorrem em peptídeos de p.c. bacteriana e antibióticos H H2N C COOH R Aminoácidos básicos 5 Aminoácidos polares neutros Aminoácidos ácidos 6 Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético Cadeia lateral α Os aminoácidos protéicos são classificados de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais Os aminoácidos se diferenciam entre si quanto ao tipo de cadeia lateral, ou grupo radical R, que apresentam. Ácido Aspártico (Asp D) Lisina (Lys K) Histidina (His H) Arginina (Arg R) Os 20 aminoácidos proteícos Serina (Ser S) Treonina (Thr T) Asparagina (Asn N) Glutamina (Gln Q) Ácido Glutâmico (Glu E) Aminoácidos especiais Cisteína (Cys C) Glicina (Gly G) Prolina (Pro P) Aminoácidos hidrofóbicos - apolares Alanina (Ala A) Valina (Val V) Isoleucina (Ile I) Leucina (Leu L) Metionina (Met M) Fenilalanina (Phe F) Tirosina (Tyr Y) Triptofano (Trp W)

2 Aminoácidos 7 Aminoácidos essenciais e naturais 8 Podem ser de dois tipos básicos: Naturais: o organismo é capaz de sintetizar. Ex: Tirosina e Cisteína. Essenciais: o organismo não é capaz de sintetizar, mas é obtido na alimentação. Ex: lisina e isoleucina (feijão); Leucina e valina (arroz). Aminoácidos Essenciais Isoleucina (Iso) apolar Lisina (Lis) - com carga elétrica Metionina (Met) - apolar Fenilalanina (Fen) - apolar Treonina (Ter) - polar Triptofano (Tri) - apolar Valina (Val) - apolar Leucina (Leu) apolar Aminoácidos Naturais Alanina (Ala) - apolar Arginina (Arg) - com carga elétrica Asparagina (Asn) - polar Cisteina (Cis) - polar Ácido Glutâmico (Glu) - com carga elétrica Glutamina (Gln) - polar Glicina (Gli) - apolar Prolina (Pro) - apolar Ácido Aspartico (Asp) - com carga elétrica Serina (Ser) - polar Tirosina (Tir) - polar Histidina (His) com carga elétrica Peptídeos 9 Peptídeos 10 É a união de dois ou mais aminoácidos. Peptídeo ou Proteína (polímero) Dois aminoácidos se unem por meio de uma ligação covalente forte, chamada de Ligação Peptídica. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. (monômero) aminoácido COO H 3 N + C H a R A ligação peptídica ocorre entre o grupo α -carboxila de um aminoácido e o grupo α - amino de outro aminoácido. Até 100 aminoácidos (10 kda) Mais de 100 aminoácidos um dipeptídeo peptídeo proteína Formação da ligação peptídica Peptídios Oligopeptídio É a união de poucos aminoácidos. Polipeptídio É a união de muitos aminoácidos. A extremidade do grupo amina é chamada de amino terminal. A extremidade do grupo carboxila é chamada de carboxi terminal.

3 Oligopetídeos N-terninal C-terminal 13 Proteínas 14 São polipeptídeos com elevado peso molecular, de estrutura complexa e são sintetizados por organismos vivos através da condensação de um grande número de a.a. Serilgliciltirosilalanilleucina As proteínas diferem uma das outras pela: Ordem dos aminoácidos Tipo dos aminoácidos Número do aminoácidos Composição: 15 Ocorrência 16 Exemplo: - Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus: Composição: Contém sempre: - elementos organógenos: C, H, O, N - menor proporção: S, P, I, Br o Composição percentual: - C: 50 à 55% - H: 6 à 7% - O: 19 à 24% - N: 15 à 19% - S: 0 à 2,5% Insulina Pâncreas Hemoglobina Sangue dos vertebrados Caseína Leite Queratina Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina Sangue dos invertebrados Pepsina Suco gástrico Albumina Ovo, leite e sangue Clorofila Vegetais verdes Importância 17 Níveis de organização 18 Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. São fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas. Para poder definir uma estrutura tão complexa como a das proteínas, estabeleceu-se quatro níveis estruturais básicos: Estrutura Primária Estrutura Secundária Estrutura Terciária Estrutura Quaternária

4 . 19 Níveis estruturais das proteínas 20 aminoácido Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-Cα-)n na proteína. Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos dissecá-la em níveis organizacionais para facilitar o estudo: x 4 Estrutura secundária: Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica Formada somente pelos átomos da ligação peptídica, através de pontes de H. Ex: alfa-hélices e folhas beta. Estrutura terciária: Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo. Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula Estrutura quaternária: Associação de mais de uma cadeia polipeptídica No modelo, um tetrâmero composto de 4 cadeias polipeptídicas Estrutura Secundária α-hélice: - É a forma mais comum de estrutura secundária; - Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta; A principal força de estabilização da α-hélice é a ponte de hidrogênio. 21 Estrutura Secundária βconformação: - Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. - Os segmentos em folha β da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. - As pontes de hidrogênio são a força de estabilização principal desta estrutura. 22 As ligações estabilizantes 1. Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro. 2. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. 3. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. 4. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto. 23 São as características físico-químicas da ligação peptídica e das cadeias laterais dos aminoácidos é que determinaram: Como o esqueleto covalente de uma proteína vai se enovelar; Os tipos de forças, covalentes e não covalentes, que irão estabilizar a estrutura tridimensional de uma proteína. Os aminoácidos apresentam várias funções químicas que podem se ionizar e conferir carga elétrica à molécula. Exemplo: Aminoácidos e Proteínas Função carboxila Função amina H+ -COOH -COO - + -NH 3 - NH 2 H+ 24 Estado de ionização pende do ph do meio

5 Classificação das Proteínas 1. De acordo com a sua natureza química 2. De acordo com seu papel biológico 3. De acordo com seu valor nutritivo Natureza Química a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente aa. Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina b) Proteínas conjugadas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem α aa ao lado de outros compostos denominados grupo prostético, que podem ser: - Glicoproteínas - Fosfoproteínas - Cromoproteínas - Nucleoproteínas - Metaloproteínas - Lipoproteínas Seu papel biológico Podem ser classificadas em dois grupos principais: Estruturais e Biologicamente ativa. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas e a maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares. As proteínas globulares possuem cadeias polipeptídicas organizadas de forma esférica ou globular. As proteínas fibrosas possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas. 27 Proteína Fibrosa Normalmente consiste de um único tipo de estrutura secundária. Desempenham papel importante fornecendo forma, suporte e proteção externa aos vertebrados. Compartilham propriedades que dão forma e flexibilidade às estruturas onde ocorrem. 28 Proteína Fibrosa 29 Proteína Globular 30 Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água. Apresentam grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos. Os principais tipos são: Queratina, Colágeno, Fibrina, Proteína da seda e Miosina. Apresentam estrutura espacial mais complexa e muitas vezes possuem vários tipos de estrutura secundária; São geralmente solúveis nos solventes aquosos; Assumem uma forma esférica e compacta.

6 Proteína Globular Valor Nutritivo 32 O enovelamento fornece a diversidade estrutural e um amplo conjunto de funções biológicas. 1. Proteínas Completas: São as proteínas necessárias para a manutenção da vida. Tais como: enzima, proteínas de transporte, reguladoras, imunoglobulinas e muitas outras. - Caseína (leite) - Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) - Glicinina (soja) - Edestina e glutenina (cereais) - Lactoalbuminas (leite e queijo) - Albumina e miosina (carne) - Excelsina (castanha do Pará) 3. Valor Nutritivo 33 Atividade Biológica Proteínas incompletas ou não completas: Não suficientes para a manutenção da vida. - Gliadina (trigo) - Legunina (ervilha) - Faseolina (feijão) - Legumelina (soja) - Zeína (milho falta triptofano e tirosina) - Gelatina (falta triptofano e tirosina) Estrutural Enzimas Transporte Contratura ou motilidade Defesa Reguladoras Homeostase e coagulação sanguínea Nutrição dos tecidos Formam tampões para a manutenção do ph fisiológico Função Estrutural 35 Função Hormonal 36 As proteínas participam da estrutura dos tecidos. Fornecem proteção e resistência as estruturas biológicas. Como exemplo temos o colágeno, queratina, albumina e a actina e miosina. Albumina é a proteína mais abundante do sangue, também encontrada no ovo. Algumas proteínas tem a função de ajudar a regular a atividade celular ou fisiológica. Um bom exemplo são os hormônios. Eles são substâncias química específica elaboradas pelas glândulas endócrinas. Estimulam ou inibem a atividade de certos tecidos ou órgãos (insulina e glucagon).

7 Nutrição e Armazenamento 37 Função Nutritiva 38 As proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. As sementes de muitas plantas armazenam proteínas nutrientes necessárias para germinação e o crescimento do broto (trigo, milho e arroz). Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. São ainda fontes ricas em proteínas, a carne, leite, soja, castanhas, entre outros. Transporte 39 Defesa 40 Muitas moléculas e íons são transportados por proteínas específicas (porina, mioglobina e hemoglobina). Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. As proteínas se ligam reversivelmente a outras moléculas. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. Essas moléculas são chamadas de ligantes. E a região onde ocorre a ligação na proteína é chamado de sítio de ligação. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Esse sítio de ligação é sempre específico ao ligante, em tamanho, forma, carga e caráter hidrofóbico ou hidrofílico. Adquirindo capacidade de resistir a esse antígeno. Enzimas 41 Desnaturação 42 É o grupo de proteínas mais variado; São altamente específicas e são responsáveis por acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos seres vivos; Catalisam praticamente todas as reações químicas nas quais participam as biomoléculas orgânicas das células; Atuam reduzindo a energia de ativação. A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização estrutural das proteínas: - Agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som); - Agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia).

8 Desnaturação 43 Desnaturação 44 Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural (reversíveis). Na maioria dos casos, nos processos de desnaturação as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria. Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. 45 Mais real que fazer da vida um sonho, é fazer do sonho uma vida, pois nem sempre temos a vida que sonhamos, mas sempre teremos um sonho para viver.