Faculdade Anhanguera Curso de Graduação em Educação Física

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Ester Galindo da Conceição
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1 Faculdade Anhanguera Curso de Graduação em Educação Física Profa. Dra. Amabile Vessoni Arias

2 Mês de agosto Conteúdo 9 Unidade 1 16 Unidade 1 23 Unidade 1 30 Unidade 1 Mês de Setembro 6 Unidade 2 13 Unidade 2 20 Unidade 2 (Profa. Amabile) 27 Unidade 2 Mês de Outubro 4 Avaliação Oficial do 1 bimestre 11 Unidade 3 18 Unidade 3 25 Unidade 3 Mês de Novembro 1 Unidade 4 8 Unidade 4 15 Feriado Nacional - Dia da Proclamação da República 22 Unidade 4 29 Avaliação Oficial do 2 bimestre Nosso cronograma!

3 As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva.

4 As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva.

As proteínas são constituídas de unidades menores denominadas aminoácidos Aminoácidos são moléculas muito pequenas que sempre contém carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

6 As proteínas são constituídas de unidades menores denominadas aminoácidos Aminoácidos são moléculas muito pequenas que sempre contém carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. A característica dos aminoácidos: Dois grupos especiais de átomos: Grupo amina (NH2) Ácido carboxílico ou carboxila (COOH) Um radical (que determina um dos vinte tipos de aminoácidos Definição de aminoácido: são substâncias orgânicas que contém um grupo amina (NH2) e um radical ácido.

7 Não produzimos os vinte aminoácidos necessários para a construção das proteínas. Aminoácidos essenciais - o organismo humano não consegue produzi-los (vem da alimentação) 1. Arginina 2. Fenilalanina 3. Isoleucina 4. Leucina 5. Lisina 6. Metionina 7. Serina 8. Treonina 9. Triptofano 10. Valina Aminoácidos não essenciais ou naturais ( o organismo humano consegue sintetizá-los) 1. Alanina 2. Asparagina 3. Cisteína 4. Glicina 5. Glutamina 6. Histidina 7. Prolina 8. Tiroxina 9. Ácido aspártico 10. Ácido glutâmico

8 Para formar as proteínas: As células ligam os aminoácido Um grupo amina de um aminoácido + grupo carboxila do outro aminoácido = ligação peptídica Grupo carboxila: perde o grupamento OH Grupo amina: perde o H Formando uma molécula de água

10 A ligação que se estabelece entre dois aminoácidos = ligação peptídica As proteínas podem ser definidas como = polipetídeos de cadeia longa. São constituídas de uma longa sequencia de aminoácidos unidos por meio de ligações peptídicas. Dipeptídios Tripeptídios Polipeptídios Proteínas Dois peptídeos Três peptídeos Moléculas formadas por mais de uma dezena de aminoácidos. 80 a 100 (centenas de aminoácidos) Hemoglobina= 574 aminoácidos

11 Níveis de organização estruturas das proteínas: Forma linear: estrutura primária Forma helicoidal: estrutura secundária O filamento helicoidal dobra-se sobre si mesmo criando uma forma arredondada: estrutura terciária Quatro níveis = configuração espacial

12 A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína. Assim, formam-se estruturas como as mostradas abaixo, parecidas com uma mola (um exemplo ocorre com a queratina de nossos cabelos)

13 Quando as estruturas primárias das proteínas se dobram sobre si mesmas (empacotamento), elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Estrutura terciária da mioglobina: Estrutura terciária A mioglobina (Mb) é uma proteína globular. No homem, é formada por uma cadeia de 154 aminoácidos. É uma das proteínas mais simples que transporta oxigênio molecular (O2), sendo o principal transportador intracelular de oxigênio nos tecidos musculares, além de estocar oxigênio nos músculos. Estrutura quaternária

14 Já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. Por exemplo, abaixo temos um modelo da estrutura quaternária da hemoglobina humana, a proteína nos glóbulos vermelhos que transporta oxigênio pelo organismo. Essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias, sendo que existem entre elas grupos prostéticos (heme) formados pelo ferro

15 Proteínas: categorias de acordo com a função Estrutural: participam da estrutura dos tecidos Colágeno: pele, cartilagens, ossos, tendões Miosina e actina: proteínas contráteis (musculo) Queratina: proteína impermeabilizante pele, cabelo unhas Albumina: proteína mais abundante no sangue, regulação osmótica, viscosidade do plasma. Fibrinogênio: proteína do sangue relacionada à coagulação. Hormonal: atuam na produção de muitos hormônios Defesa: Antígeno (proteína estranha ao corpo)/anticorpo (proteína de defesa) Coagulação do sangue: produção de anticoagulantes Transporte de gases: hemoglobina e o oxigênio Função nutritiva: são fontes de aminoácido, fonte de energia Função enzimática: toda enzima é uma proteína (moléculas reguladoras das reações biológicas)

natureza não proteica (chamada grupo prostático) Hemoglobina: globina (proteínas

16 Classificação das proteínas Simples: quando constituídas somente de aminoácidos Conjugadas: são proteínas formadas pela união entre proteínas simples e uma molécula de natureza não proteica (chamada grupo prostático) Hemoglobina: globina (proteínas simples) + pigmento heme (grupo prostático) Glicoproteínas: cadeias de polipeptídicos associados a açúcares

17 As proteínas estão sujeitas a alterações provocadas por temperatura e do ph. Doenças genéticas: doenças genéticas humanas já foram identificadas como resultantes da produção de proteínas defeituosas. Ex: Fenilcetonúria. É uma doença genética rara caracterizada por defeito da enzima fenilalanina hidroxilase. Perda da forma e da função da proteína.

18 Albinismo: distúrbio genético, ausência completa ou parcial de pigmento na pele, cabelos e olhos, devido à ausência ou defeito de uma enzima envolvida na produção de melanina. Num organismo que não possui esta falha genética, a melanina é produzida através de um aminoácido conhecido como tirosina. No caso dos albinos, a tirosinase apresenta-se inativa, consequentemente, não ocorrerá a produção de pigmento. Anemia falciforme: na hemoglobina a substituição do ácido glutâmico pela valina, altera de tal maneira a propriedade biológica da hemoglobina que ela se torna praticamente insuficiente para o transporte de oxigênio.

19 Enzimas catalizadoras de reações biológicas. Enzima= é uma proteína Aceleram os processos biológicos. Alto índice de especificidade: mecanismo chave-fechadura. Sítio ativo Porção proteica Apoenzima Parte não proteica Cofator coenzima Holoenzima Enzima na forma ativa

26 Obrigada! Profa. Amabile V. Arias

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