13/03/2016. Profª. Drª. Andréa Fontes Garcia E -mail:

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Júlio Iago Barreiro Quintão
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1 Profª. Drª. Andréa Fontes Garcia E -mail: andrea@salesiano-ata.br 1

2 Estrutura geral dos amionoácidos de ocorrência biológica Grupamento amino Grupamento carboxilato (ácido carboxílico) Hidrogênio Grupamento R, ou cadeia lateral Essa parte é que define as propriedades cada aminoácido de acordo com suas características de estrutura, tamanho, caga elétrica, solubilidade Exceção: prolina Os aminoácidos possuem (pelo menos) um carbono quiral B A B C D A C D Centro quiral Estéreo isômeros (enantiomeros) Ópticamente ativos, isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros Exceção: glicina 2

3 THE STEREOCHEMISTRY OF AMINO ACIDS 20 aminoácidos definidos por seu códon no mrna Grupo R 5 grupos distintos 2 aminoácidos não usuais Inserção depende de um elemento cis no mrna 3

4 Apolares alifáticos Prolina: tem uma cadeia alifática ciclica na Alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a sua cadeia lateral. Sua amina secundária se agrupar no interior das proteínas, (imino) confere rigidez à região do estabilizando sua esrutura por meio de polipeptídeo onde está presente. interações hidrofóbicas. Glicina: É o que tem a estrutura mais simples. Embora esteja classificada como apolar, sua cadeia lateral é muito pequena para contribuir com as interações hidrofóbicas Metionina possui um grupamento tioéter apolar (contendo enxofre) na sua cadeia lateral. 4

Polares não carregados São mais hidrofílicos que os aminoácidos apolares porque contém grupamentos funcionais capazes de fazer pontes de hidrogênio com a água.

5 Polares não carregados São mais hidrofílicos que os aminoácidos apolares porque contém grupamentos funcionais capazes de fazer pontes de hidrogênio com a água. A polaridade as serina e da treonina é devida ao seus grupamentos hidroxila ( OH). A polaridade da cisteína é devida ao seu grupamentoa sulfidrila (-SH). Aspartato Glutamato Os grupamentos amida conferem polaridade às cadeias laterais da asparagina e da glutamina Asparagina e glutamina são amidas de outros dois aminoácidos também encontrados em proteínas: aspartato e glutamato Cisteína e Cistina A cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação covalente do tipo dissulfeto. Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente apolar. As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína 5

6 Aminoácidos aromáticos São relativamente apolares (hidrofóbicos). fenol indol O grupamento hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio, é um importante grupamento funcional no sítio catalítico de algumas enzimas. Tirosina e triptofano são significativamente mais polares do que fenilalanina, devido a hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio indólico do triptofano Grupamentos R com carga positiva (básicos) amina guanidino Muito hidrofílicos Apresentam carga elétrica positiva em ph fisiológico Lisina contem uma amina primária imidazol Arginina contém um grupamento gua Histidina contém um grupamento imi 6

carboxila. Junto ao carbono alfa temos o radical, o qual muda de aminoácido para aminoácido.

7 Grupamentos R com carga negativa (ácidos) Possuem carga negativa em ph fisiológico. Animoácidos Cada aminoácido é composto por um carbono alfa, um grupamento amina e um grupamento carboxila. Junto ao carbono alfa temos o radical, o qual muda de aminoácido para aminoácido. Os aminoácidos são unidos entre si pelas ligações peptídicas. Podem ser classificados em dipeptídeo, tripeptídeo, oligopeptídeo e polipeptídeo. 7

Peptídeos são cadeias de aminoácidos Dois aminoácidos podem se ligar covalentemente através de uma ligação peptídica (amarelo) pra formar um dipeptídeo Essa ligação ocorre com a liberação de uma

8 Peptídeos são cadeias de aminoácidos Dois aminoácidos podem se ligar covalentemente através de uma ligação peptídica (amarelo) pra formar um dipeptídeo Essa ligação ocorre com a liberação de uma molécula de água. Trata-se de uma reação de condensação Em condições bioquímicas padrão o equilíbrio está favorece a formação de aminoácidos em fez de dipeptídeos. Para deslocar a reação no sentido de polimerização é nescessário ativar o ácido carboxílico. Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-, pentapeptídeos e assim por diante... As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos Peptídeos e Proteínas Cadeias laterais Seril-glicil-tyrosil-alanilleucina Ser Gly Tyr Amino Carboxi Ala Leu terminal Ligações peptídicas terminal A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação. Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas. 8

9 Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácidos. Os D-aa aparecem somente em alguns antibióticos e em paredes de células bacterianas. 9

Quanto ao destino metabólico os aminoácidos podem ser: Glicogênicos Glicocetogênicos Aminoácidos Essenciais: São aqueles que obrigatoriamente têm de ser fornecidos na dieta, pois os animais não

10 Quanto ao destino metabólico os aminoácidos podem ser: Glicogênicos Glicocetogênicos Aminoácidos Essenciais: São aqueles que obrigatoriamente têm de ser fornecidos na dieta, pois os animais não conseguem sintetizá-los. É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. Para humanos, suínos e peixes: Fenilalanina, valina, treonina, triptofano, isoleucina, metionina, histidina, arginina, lisina, leucina. Para aves: Fenilalanina, valina, treonina, triptofano, isoleucina, metionina, histidina, arginina, lisina, leucina, glicina, prolina. Ruminantes: sintetizam todos os aas que necessitam devido à simbiose com as bactérias ruminais. 10

A qualidade protéica dos alimentos, ao contrário do que se pensa, não se mede pela porcentagem de proteína deste alimento e sim pela quantidade, qualidade e disposição dos aminoácidos na

Esses aminoácidos são produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução de um dos 20 aminoácidos clássicos. Exemplos: Neurotransmissores: - GABA (Ác.

11 A qualidade protéica dos alimentos, ao contrário do que se pensa, não se mede pela porcentagem de proteína deste alimento e sim pela quantidade, qualidade e disposição dos aminoácidos na cadeia protéica. Outros aminoácidos, além dos 20 codificados geneticamente, podem ocorrer em proteínas e peptídeos biologicamente ativos, ou como aminoácidos ou derivados livres. Esses aminoácidos são produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução de um dos 20 aminoácidos clássicos. Exemplos: Neurotransmissores: - GABA (Ác.g-aminobutírico) - OOC-CH2 -CH 2 -CH 2 - NH Ac. g-carboxi-glutâmico (protrombina e fatores da coagulação) - Glutamato - OOC-CH2 -CH 2 -CH - COO - l NH+ 3-3-metil-histidina (actina) - 3-hidroxi-prolina - 4 hidroxi-prolina (colágeno) 11

12 Os aminoácidos desempenham outras funções biológicas além de serem constituintes das proteínas: Derivados da arginina e intermediários do ciclo da uréia, uma série de reações de importância fundamental no uso do nitrogênio pelos organismos vivos. 12

13 (Sedativo e calmante) (Estimulante) 13

14 PEPTÍDEOS Conceito: são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos. Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação de Condensação). A ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação peptídica ou amídica. Nota - O número de ligações peptídicas existentes numa seqüência de aminoácidos, será sempre o número de aminoácidos que formam a cadeia, menos 1. PEPTÍDEOS Classificação: é feita de acordo com o número de aminoácidos. 2 aminoácídos - dipeptídeo 3 aminoácídos - tripeptídeo 4 aminoácidos - tetrapeptídeo n aminoácidos oligo ou polipeptídeo Obs: Geralmente, usamos o termo proteína para designar certas moléculas com um número superior a 100 aminoácidos. 14

15 PEPTÍDEOS Funções: Os peptídeos são extremamente diversificados em termos funcionais. Muitos atuam como hormônios ou fatores liberadores destes, enquanto outros são neuropeptídeos, neurotransmissores, toxinas, antibióticos naturais, adoçantes ou substratos de proteases. 15

16 Exemplos de hormônios peptídicos: 16

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