Prof. Leonardo F. Stahnke

Transcrição

1 Prof. Leonardo F. Stahnke Moléculas orgânicas mais abundantes nos seres vivos, sendo importantes tanto na estrutura como funcionamento das células. São encontrados na carne vermelha, de frango ou peixe, no leite e seus derivados e em alguns cereais. Os vegetais conseguem produzir todos os tipos de aminoácidos, mas os animais devem obter parte deles por meio da dieta. Aminoácidos Naturais: produzidos pelo próprio organismo. Aminoácidos Essenciais: obtidos por meio da dieta. 1

2 São constituídas por associações de AMINOÁCIDOS, compostos basicamente de C, H, O, N, (S) os quais se ligam em sequência, como elos de uma corrente. Amina ( NH2) Carboxila ( COOH) Existem 20 tipos de aminoácidos que compõem as proteínas. Eles combinam-se por meio de ligações químicas denominadas LIGAÇÕES PEPTÍDICAS, liberando H2O. 2

3 As proteínas podem ser formadas por algumas dezenas a alguns milhares de aminoácidos unidos uns aos outros. Em média, são de 200 a 330. Alguns exemplos: Hemoglobina: 574 AA. Insulina: 51 AA. Titina: AA. Prolactina: 198 AA. A proteínas podem variar dependendo: do número de aminoácidos; dos tipos de aminoácidos; da sequência de aminoácidos. 3

4 Primária: sequência de aminoácidos Secundária: enrolamento do fio de aminoácidos, formando uma hélice. Terciária: tridimensional, hélice se dobra sobre ela mesma. Quaternária: associação de várias unidades terciárias. DESNATURAÇÃO: É a mudança na estrutura tridimencional das proteínas, ocasionada pela temperatura, acidez, concentrações de sais, etc. São importantes em diversas funções: ESTRUTURAL: Compõem a membrana plasmática e os filamentos que sustentam as células. Colágeno está presente na pele, nos tendões e ligamentos. Queratina recobre as células da pele, forma os pelos, cabelos, unhas, penas, garras, bicos, chifres e placas córneas em animais. DEFESA, PROTETORA: Produzem os venenos e toxinas de alguns animais e plantas e os anticorpos (glóbulos brancos), que protegem o corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias, que podem causar doenças. 4

5 SORO VACINA RECEPTORA: Transporta substâncias entre os meios intra e extracelulares, como os íons que passam por proteínas localizadas na membrana plasmática. TRANSPORTE: Glândulas Endócrinas produzem hormônios (compostos proteicos) que são liberados no sangue, controlando diversas funções no organismo. Hemoglobina transporta gases respiratórios no sangue (glóbulos vermelhos): Oxiemoglobina: gás oxigênio (O2); Carboemoglobina: gás carbônico (CO2). 5

6 A troca de um único aminoácido em uma das cadeias polipeptídicas da hemoglobina de uma pessoa pode causar a anemia 'falciforme', uma forma hereditária de anemia. RESERVA: Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite. Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento. CONTRÁTIL: Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular. HORMONAL: Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose; e a prolactina, que estimula a lactação em gestantes. 6

7 CATALIZADORA: Produzem as enzimas, que facilitam todas as reações químicas que ocorrem nos seres vivos, como o início da digestão dos carboidratos (realizada pela amilase salivar, uma enzima presente na saliva). Enzimas são proteínas altamente específicas, catalizando, em geral, um único tipo de reação química inúmeras vezes. Por não serem consumidas no processo, nem sofrerem modificações, são denominadas de catalizadores biológicos. O modelo chave-fechadura é o responsável pela especificidade das enzimas e liberação dos produtos. Alguns substratos podem ligar-se a enzima de forma permanente, inibindo-a. Ex: cianeto, penicilina CATALIZADORA : As enzimas podem ser formadas por: Proteínas simples: compostas só por aminoácidos; Proteínas conjugadas: proteínas formadas por uma parte proteica (chamada de apoenzima) e por uma parte não proteica (chamada de cofator). Se o cofator for composto por substâncias orgânicas (como as Vitaminas), recebe o nome de coenzima. A apoenzima e o cofator atuam em conjunto, formando a holoenzima (ativa). SUBSTRATO COFATOR (porção não-proteica composta por íons metálicos) Inativa SÍTIO ATIVO COENZIMA (porção não-proteica composta por substâncias orgânicas) Inativa HOLOENZIMA Ativa APOENZIMA (porção proteica) Inativa 7

8 CATALIZADORA: A nomenclatura das enzimas é dada pelo acréscimo do sufixo ase ao nome do substrato (Ex: Amilase é a enzima que age sobre o amido). Pela nomenclatura oficial as enzimas são separadas em classes principais: Transferases: catalisam a transferência de grupamentos químicos entre moléculas; Ligases: unem duas moléculas; Oxidorredutases: promovem reações de oxidorredução (alteração do nº de oxidação); Hidrolases: catalisam reações de hidrólise (quebra de ligações pela adição de uma molécula de água). CATALIZADORA: Vários fatores influenciam na velocidade das reações controladas por enzimas, como. O aumento da concentração da enzima no meio intracelular aumenta a velocidade com que os produtos são formados; O aumento da concentração do substrato no meio intracelular também aumenta a velocidade da reação até que todos os sítios-ativos estejam vagos (depois a velocidade se mantém constante); O aumento da temperatura favorece o aumento da velocidade de algumas reações, mas se ultrapassada a temperatura ótima, pode haver desnaturação da enzima e a parada total da reação. A mudança no ph pode afetar o funcionamento das enzimas pela alteração em sua forma, o que reduz a velocidade das reações (ph ótimo). 8