Introdução. Estrutura dos Aminoácidos e Proteínas. Aminoácidos componentes de proteínas. Aminoácidos componentes de proteínas 10/02/2012.

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Rodrigo Salgado Duarte
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1 Introdução Estrutura dos Aminoácidos e Prof. Dr. Bruno Lazzari de Lima : Componentes celulares mais importantes. Diversidade de forma e função. Estruturais. Enzimáticas. Transportadoras. Ex.: Insulina, Actina, Miosina, Colágeno, Anticorpos, Pepsina, etc. As são polímeros de aminoácidos. Apenas 20 monômeros (aminoácidos) diferentes. Se fossem apenas constituídas por uma de cada tipo. 2,4 x moléculas. Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral. Grupo amino (-NH 2 ). Grupo carboxila (-COOH). Carbono alpha. Cadeia lateral ou grupo. Carboxila (forma ionizada) H 3 N + COO - C α H 1

2 COO - COO - Carbono alpha Grupo amino (forma ionizada) H 3 N + C α H H 3 N + C α H H 3 N + COO - C α H Propriedades da cadeia lateral. Importantes para a conformação das. Definem afinidade ou não pela água. Polares (hidrofílicos). Apolares (hidrofóbicos). Cadeia lateral ou grupo 2

3 Propriedades da cadeia lateral. Apolares (Hidrofóbicos). Grupo constituído por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto. Não interagem com a água. Geralmente estão localizados na região interna das moléculas de. GLICINA, ALANINA, VALINA, LEUCINA, ISOLEUCINA, METIONINA, POLINA, FENILALANINA, TIPTOFANO. Propriedades da cadeia lateral. Polares (Hidrofílicos). Cadeias laterais com grupos de carga elétrica líquida ou cargas residuais. Tem capacidade de interagir com a água. Localizados geralmente na superfície das moléculas de. Estão subdivididos em 3 categorias. Sem carga, com carga positiva (básicos) e com carga negativa (ácidos). Propriedades da cadeia lateral. Polares (Hidrofílicos). Sem carga. SEINA, TEONINA, CISTEÍNA, ASPAAGINA, GLUTAMINA, TIOSINA. Com carga positiva (básicos). LISINA, AGININA, HISTIDINA. Com carga negativa (ácidos). ASPATATO, GLUTAMATO. Aminoácido essencial É aquele que o organismo animal considerado não é capaz de sintetizar mas é necessário para o seu funcionamento. Aminoácidos não essenciais São também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos. 3

4 Não essenciais Alanina Aspártico Asparagina Glutâmico Glutamina Cisteína Glicina Prolina Serina Tirosina Essenciais Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Polímeros de aminoácidos: Peptídios e Os aminoácidos ligam-se formando cadeias polipeptídicas. Ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino do outro. Essa ligação carbono-nitrogênio é chamada ligação peptídica. No processo temos a liberação de uma molécula de água. 4

5 Polímeros de aminoácidos: Peptídios e Ligação peptídica. Essa reação JAMAIS ocorre de maneira espontânea. Polímeros de aminoácidos: Peptídios e A ligação peptídica de vários aminoácidos forma uma cadeia polipeptídica. 2 aminoácidos = dipeptídio. 3 aminoácidos = tripeptídio. Até 30 aminoácidos = oligopeptídio ou simplesmente peptídios. Acima de 30 aminoácidos = polipeptídio. Sempre teremos uma porção N-terminal (amino terminal) e uma porção C-terminal (carboxila terminal). Polímeros de aminoácidos: Peptídios e A ligação peptídica de vários aminoácidos forma uma cadeia polipeptídica. podem conter mais de uma cadeia polipeptídica. Quase sempre compostas por mais de 50 aminoácidos. A seqüência de aminoácidos determina a estrutura espacial da proteína. A seqüência determina o tipo de interação entre as cadeias laterais. Temos níveis estruturais de complexidade crescente. 5

6 A estrutura das pode ser descrita em quatro níveis. ESTUTUA PIMÁIA. É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia, sendo específica para cada proteína. Por convenção é escrita na direção amino terminal carboxila terminal. Ex.: Ala Ser Lys. A estrutura das pode ser descrita em quatro níveis. ESTUTUA SECUNDÁIA. Estruturas regulares bidimensionais. Duas organizações particularmente estáveis. Alpha-hélice = Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo. Folha beta-pregueada = Interação lateral de segmentos. A estrutura das pode ser descrita em quatro níveis. ESTUTUA SECUNDÁIA. Ambas são estabilizadas por pontes de hidrogênio (ligação química fraca e de formação espontânea), entre N e O dos grupos NH e C=O. Elevado número de ligações confere estabilidade. Ambas podem ocorrer em uma mesma proteína, em proporções muito variáveis. ESTUTUA SECUNDÁIA. Alpha-hélice. É mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente. Estas pontes dispõem-se paralelamente ao eixo da hélice. As cadeias laterais estão projetadas para fora da hélice (não participam das pontes). 6

mesmo segmento. As cadeias laterais estão projetadas para cima e para baixo da folha. ESTUTUA SECUNDÁIA.

7 ESTUTUA SECUNDÁIA. Alpha-hélice. ESTUTUA SECUNDÁIA. Folha beta-pregueada. É mantida por pontes de hidrogênio entre cadeias peptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de um mesmo segmento. As cadeias laterais estão projetadas para cima e para baixo da folha. ESTUTUA SECUNDÁIA. Folha beta-pregueada. ESTUTUA SECUNDÁIA. Mioglobina. 80% da cadeia organizada em alpha-hélice. Concanavalina A. Possui somente folhas beta-pregueadas. 7

8 ESTUTUA TECIÁIA. Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (alpha e beta). Segmentos distantes da estrutura podem interagir entre si, através de ligações não-covalentes, entre as cadeias laterais. ESTUTUA TECIÁIA. Pontes de hidrogênio, estabelecida entre grupos de aminoácidos polares. Interações hidrofóbicas, formada entre grupos de aminoácidos apolares. Ligações eletrostáticas ou iônicas, formada entre grupos de aminoácidos de cargas opostas (ácidos e básicos). Pontes dissulfeto (-S-S-), ligação covalente formada entre dois resíduos de cisteína por reação de oxidação. ESTUTUA TECIÁIA. ESTUTUA QUATENÁIA. Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas. Mantida por ligações iguais as existentes entre as estruturas terciárias. oligoméricas. Ex.: Hemoglobina. 8

ESTUTUA QUATENÁIA. Exercícios conjugadas. com aminoácidos modificados. Glico, associadas a esqueletos de carboidratos. Ex.: Hemoglobina, de membrana. Lipo, associadas a moléculas de lipídos. Ex.: de parede bacteriana.

Esquematize uma ligação peptídica. Diferencie oligopeptídeo de polipeptídeo. Defina estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, indicando as ligações químicas que as mantém.

9 ESTUTUA QUATENÁIA. Exercícios conjugadas. com aminoácidos modificados. Glico, associadas a esqueletos de carboidratos. Ex.: Hemoglobina, de membrana. Lipo, associadas a moléculas de lipídos. Ex.: de parede bacteriana. Desenhe a estrutura básica de um aminoácido e nomeie as estruturas. Classifique os tipos de aminoácidos. O que os diferencia? O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Esquematize uma ligação peptídica. Diferencie oligopeptídeo de polipeptídeo. Defina estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, indicando as ligações químicas que as mantém. Qual é a diferença entre as estruturas secundárias alpha-hélice e betapregueada? O que são conjugadas, cite um exemplo de cata tipo. Discuta a seguinte afirmação: a estrutura primária de uma proteína determina a sua estrutura terciária. Porque o peptídeo Ala Ser Lys é diferente de Lys Ser Lys? Em que diferem as pontes de hidrogênio da estrutura secundária e terciária de? 9

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