ESCOLA TÉCNICA ESTADUAL FREDERICO GUILHERME SCHMIDT Escola Técnica Industrial. Disciplina de Biologia Primeiro Ano Curso Técnico de Eletromecânica

Transcrição

1 ESCOLA TÉCNICA ESTADUAL FREDERICO GUILHERME SCHMIDT Escola Técnica Industrial Disciplina de Biologia Primeiro Ano Curso Técnico de Eletromecânica Prof. Diogo Schott

2 Substâncias orgânicas Sempre haverá grupamento amina ( NH 2 ); e Radical ácido 20 aminoácidos Estrutura das proteínas

3 Plantas (Reino Plantae) Capaz de produzir todos que utilizam Animais (Reino Animalia) Produzem alguns dos que necessita Chamados aminoácidos naturais (ou dispensáveis) Outros aminoácidos precisam ser ingeridos, chamados de essenciais (ou indispensáveis)

4 Naturais (abreviação símbolo) Essenciais (abreviação símbolo) Alanina (Ala A) Glutamina (Gln Q) Valina (Val V) Aspartato (Asp D) Histidina (His H) Leucina (Leu L) Glutamato (Glu E) Glicina (Gly G) Isoleucina (Ile I) Arginina (Arg R) Prolina (Pro P) Fenilalanina (Phe F) Asparagina (Asn N) Serina (Ser S) Metionina (Met M) Cisteína (Cys C) Tirosina (Tyr Y) Lisina (Lys K) Treonina (Thr T) Triptofano (Trp W) Observação: aminoácidos naturais e essenciais condicionados à espécie humana (Homo sapiens). Outros animais poderão ter categorias diferenciadas.

5 Ligação peptídica Carbono (C) do grupo ácido e o nitrogênio (N) Quando ocorre a ligação peptídica, há liberação de uma molécula de água

6 Longa cadeia polipeptídica Muitos aminoácidos até a centenas deles Exemplo: hemoglobina (Hb) 574 aminoácidos

7 Sequência de aminoácidos determinam a forma da molécula Forma associada com a função Desnaturação proteica Submissão a altas temperaturas Deformação Alteração da estrutura química Funcionalmente inerte

8 Sequência linear Resíduos de aminoácidos Troca de aminoácido pode causar alterações muito significativas na molécula Perda das propriedades biológicas Exemplo: falciforme Anemia

9 Filamento dobrado de forma helicoidal Padrões regularmente estáveis Exemplo: colágeno dos ossos e fibrina do sangue

10 Filamento helicoidal enrolado sobre si Formato arredondado Cadeia polipeptídica

11 Possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas Subunidades reunidas

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14 Participa da estrutura celular ou histológica Exemplos: Colágeno alta resistência (pele, cartilagem, ossos, tendões). Miosina e actina mecanismo de contração muscular. Queratina impermeabilizante (pele, cabelo, unhas). Albumina regulação osmótica e viscosidade plasmática (plasma sanguíneo). Fibrinogênio coagulação sanguínea (sangue).

15 Substâncias elaboradas por glândulas No sangue, irá estimular ou inibir atividade dos órgãos Exemplo: insulina (taxa de glicose sanguínea)

16 Usados como fonte de aminoácidos Podem ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório Exemplo: nas aves, o vitelo é rico em proteínas

17 Moléculas reguladoras de reações biológicas Exemplo: lipases. Transformação de lipídios em unidades constituintes (ácidos graxos e gliceróis)

18 Antígenos Produção de anticorpos Anticorpo combina com antígeno, neutralizando-o

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20 Característica da célula Promover reações químicas complexas em altas velocidades e em temperaturas baixas Enzimas permitem que estas reações sejam rápidas Catalisam (aceleram) a reação Propriedades: Especificidade de substrato Dependência da temperatura Dependência do ph

21 Termo bastante importante na compreensão da ação enzimática. Energia necessária para desencadear determinada reação química

22 Substrato é a substância que reage sob o estímulo enzimático Enzimas são específicas Elas não reagem em substratos diferentes Exemplo: amilase (enzima que digere amido) Não tem ação sobre outro substrato. De mesma forma: Proteases (proteínas) Lipases (lipídios)

23 Principal fator da atividade enzimática Ótimo, geralmente, à 40ºC Cada 10ºC a ação duplica ou triplica até seu ótimo Acima, diminui a ação rapidamente, devido a alterações químicas (desnaturação) Perda de suas propriedades Torna-se inativa

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25 Enzimas sempre tem um ph ótimo Exemplos: Ptialina (amilase da saliva) = 7,0 Pepsina (protease, no estômago) = 2,0

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28 Proteínas possuem características exclusivas por sua forma Diferentes enzimas tem formas e papéis biológicos diferentes A proteína deve se encaixar com a enzima Sistema chave-fechadura Substrato encaixa no sítio ativo da enzima Acelera processo reativo Após, enzima se desliga da proteína

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30 Proteínas de alta especificidade Capaz de neutralizar efeito tóxico de proteínas estranhas Antígeno

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32 Microrganismos mortos ou atenuados Ou toxinas inativadas Induzem na produção de anticorpos Algumas células se tornam células de memória Em caso de contato com o agente patogênico, tornamse imediatamente ativas na produção de anticorpos Geralmente ocorrem duas (ou mais aplicações) Resposta primária produção pequena e reduz em seguida Resposta secundária produção maior e mais rápida Prevenção

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34 Quando o corpo não consegue produzir anticorpos, por falta de tempo ou por estado de debilidade muito grande, aplica-se o soro. Contém anticorpos necessários para inativar antígenos.

35 Isolamento do antígeno e atenuação Inoculação em animais sadios Passam a produzir anticorpos Extração de sangue do animal Isolamento dos anticorpos para produção do soro

36 Aranha-marrom (Loxosceles sp.) soro antiloxoscélico Aranha-de-jardim (Lycosa sp.) soro antilicosídico Cascavel (Crotalus sp.) soro anticrotálico Cruzeira, jararaca (Bothrops sp.) soro antibotrópico