Aminoácido: um composto que contém tanto um grupo amino como um grupo carboxila

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Nina Franca Eger
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1 Aminoácidos e Peptídios 1 Aminoácidos Aminoácido: um composto que contém tanto um grupo amino como um grupo carboxila aaminoácido: têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono Embora os aaminoácidos sejam escritos na forma não ionizadas, em soluções aquosas neutras eles são espécies totalmente ionizadas conhecidas como zwitterion (íons híbridos) R C C 2 Forma não ionizada R C C zwitterion 2 1

2 Quiralidade dos Aminoácidos Com exceção da glicina, todos os aminoácidos oriundos das proteínas tem um centro quiral (o a carbono) a grande maioria dos aaminoácidos tem cofiguração L no a carbono C 2 C DAlanina C 2 C LAlanina 20 AA das proteínas Cadeias laterais não polares (forma predominante em p 7.0) glicina (gly, G) alanina (ala, A) C valina (val, V) ( C ) 2 C leucina (leu, L) ( C ) 2 C C 2 isoleucina (ile, I) C C 2 C( C ) methionina (met, M) C S C 2 C 2 fenilalanina (phe,f) triptofano (trp, W) prolina (Pro, P) 4 2

3 20 AA das proteúnas Cadeias laterais polares (forma predominante em p 7.0) asparagina (asn, ) 2 CC 2 glutamina (glu, G) 2 CC 2 C 2 serina (ser, S) C 2 treonina (thr, T) C C 5 20 AA das proteínas Cadeias laterais ácidas (forma predominante em p 7.0) ácido aspártico (asp, D) cisteína (cys, C) 2 CC 2 S C 2 ácido glutâmico (glu, E) tirosina (tyr, Y) 2 CC 2 C 2 C 2 6

4 20 AA das proteínas Cadeias laterais básicas (forma predominanta em p 7.0) arginina (arg, R) istidina (his, ) 2 2 CC 2 C 2 C 2 C 2 lisina (lys, K) C 2 C 2 C 2 C AA das proteínas Características estruturais 1. Todos os 20 são aaminoácidos 2. Em 19 dos 20, o grupo aamino é primário; na prolina ele é secundário. Com exceção da glicina, o carbono alfa de cada aminoácido é um centro quiral 4. Isoleucina e treonina contêm um segundo centro quiral 5. grupo sulfidrílico da cisteína, o grupo imidazol da histidina, e o hidroxil fenólico da fenilalanina estão parcialmente ionizados em p 7.0, no entanto, a forma iônica não é a principal neste p 8 4

5 Propriedades ácidobásicas Cadeias pk pk pk a da a do a do laterais cadeia ácidas ac 2 a lateral ácido aspártico ácido glutâmico cisteína tirosina Grupo da cadeia lateral carboxil carboxil sufidril fenólico Cadeias pk pk a da a do pk a do laterais cadeia básicas ac 2 a lateral arginina histidina lisina Grupo da cadeia lateral guanidino imidazol 1 amino 9 Grupos ácidos: ac pk a de um grupo acarboxil é 2.19, o que os tornam ácidos mais fortes do que o ácido acético (pk a 4.76) a maior acidez é devida ao efeito indutivo do grupo que atrai os elétrons da ligação íon amônio tem um efeito indutivo sobre os elétrons da ligação RCC 2 2 pk a = 2.19 RCC

6 Grupos ácidos: a valor médio do pk a para um grupo a é 9.47, comparado com o valor do 1 íon alkilamônio RCC 2 2 pk a = 9.47 RCC 2 2 pk a = C CC C CC Grupo básico: Guanidina A cadeia lateral da arginina é uma base consideravelmente mais forte do que uma amina alifática a basicidade do grupo guanidina é atribuída a estabilização por ressonância da forma protonada R C 2 2 R C 2 2 R C R C pk a =

7 Grupo básico: Imidazol grupo imidazol da cadeia lateral da histidina é uma amina aromática heterocíclica C 2 CC 2 C 2 CC 2 2 Este par é um aceptor de prótons C 2 CC 2 pk a Ionização vs p Dado o valor de pk a de cada grupo funcional, podese calcular a relação da cada ácido com sua base conjugada como uma função de p Considerese a ionização de um ac 2 pk a = 2.00 ac 2 ac 2 2 escrevendo a constante de ionização do ácido e rearranjando os termos temse [ ac 2 ] K a = [ ] [ ac 2 ] ou [ ac 2 ] K = a [ ac 2 ] [ ] 14 7

8 Ionização vs p substituindo o valor de pk a (2.00) para a concentração de íon hidrogênio em p 7.0 (1.0 x 10 7 ) tornase [ ac 2 ] [ ac 2 ] = K a [ ] = 1.00 x x = 1.00 x 10 5 em p 7.0, o grupo acarboxila está virtualmente 100% na forma ionizada (ou base conjugada) e tem uma carga líquida 1 podese repetir este cálculo para qualquer p e determinar a relação entre [ac 2 ] e [ac 2 ] além da carga líquida do acarboxila naquele p 15 Ionização vs p Podese calcular também a relação do ácido e da sua base conjugada para um grupo a ; para este cálculo, supor um valor 10.0 para o pk a a 2 pk a = a 2 rearranjando a equação da constante de ionização temse [ a 2 ] [ a ] K a = [ ] 16 8

9 Ionização vs p substituindo os valores para o pk a de um grupo a e a concentração do íon hidrogênio em p 7.0, temse [ a 2 ] [ a ] K a = [ ] = 1.00 x x 10 7 = 1.00 x 10 em p 7.0, a relação de a para a 2 é aproximadamente 1 para 1000 neste p, um grupo aamino está 99.9% na forma ácida ou forma protonada e tem uma carga de 1 17 endersonasselbalch asselbalch Foi calculado a relação do grupo acarboxila e um grupo aamino em p 7.0 Isto pode ser calculado para qualquer ácido fraco e sua base conjugada e em qualquer p usando a equação de endersonasselbalch = p pk a log [base conjugada] [ácido fraco] 18 9

10 endersonasselbalch asselbalch usando a equação de endersonasselbalch, podese calcular a percentagem da forma carregada e não carregada presente, e a carga líquida da serina em p.0, 7.0 e % 86% 99% 100% 88% 100% CC CC 2 CC C 2 C 2 C 2 p.0 p 7.0 p 10.0 Carga líquida 1 Carga líquida 0 Carga líquida 1 19 p isoelétrico p isoelétrico, pi: é o p no qual a maioria das moléculas de um composto em solução não apresentam carga líquida o pi para a glicina, por exemplo, está entre os valores de pk a para os grupos carboxila e amino pi = 1 2 (pk a ac 2 pk a a ) = 1 2 ( ) = 6.06 nas tabelas seguintes são dados os valores de p isoelétrico para os 20 aminoácidos provenientes das proteínas 20 10

11 Cadeias laterais pk a do nãopolares ac 2 pk a do a alanina asparagina glutamina glicina isoleucina leucina metionina fenilalanina prolina serina treonina triptofano valina pk a da cadeia lateral pi pk pk pk a da a do a do Cadeias cadeia laterais ácidas ac 2 a lateral ácido aspartico ácido glutâmico cisteina tirosina pi pk pk a da a do pk a do Cadeias cadeia laterais básicasac 2 a lateral arginina histidina lisina pi

12 Eletroforese Eletroforese: é o processo de separação de compostos com base em sua carga elétrica. A eletroforese de aminoácidos pode ser realizada pelo emprego de papel, amido, ágar, certos plásticos e acetato de celulose como suportes sólidos a eletroforese em papel: uma tira de papel saturada com uma solução tampão de p pré determinado, serve como uma ponte entre os dois eletrodos 2 Eletroforese uma amostra de aminoácidos é aplicada como um gota na tira de papel uma diferença de potencial elétrico é aplicado aos eletrodos e os aminoácidos migram em direção ao pólo de carga aposta moléculas migram com velocidades proporcionais às suas cargas moléculas em seu ponto isoelétrico permanecem na origem após a completa separação, a tira é seca e revelada por coloração específica para tornar visíveis os aminoácidos separados 24 12

13 Poliptídios Em 1902, Emil Fischer propôs que as proteínas são cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações amida as quais ele deu o nome de ligações peptídicas Ligação peptídica: é o nome especial da ligação amida entre o grupo acarboxila de um aminoácido e o grupo a amino de outro 25 Serilalanine (SerAla) 2 C Serina (Ser) C Alanina (Ala) 2 C Ligação peptídica C 26 1

14 Peptídios peptídio: é o nome dado a um polímero curto de aminoácidos unidos por ligações peptídicas; eles são classificados pelo número de aminoácidos na cadeia dipeptídio: uma molécula contendo dois aminoácidos unidos por ligações peptídicas tripeptídio: uma molécula contendo três aminoácidos unidos por ligações peptídicas polipeptídio: uma macromolécula contendo muitos aminoácidos unidos por ligações peptídicas proteína: uma macromolécula biológica de massa molecular de 5000 g/mol ou mais, consistindo de uma ou mais cadeias polipetídicas 27 Geometria da ligação peptídica s quatro carbonos da ligação peptídica e os dois a carbonos ligados a eles estão em um plano com ângulos de ligação de 120 em relação ao C e C a Ca C a C a 28 14

15 Geometria da ligação peptídica Considerando esta geometria, Linus Pauling propôs que uma ligação peptídica é mais corretamente representada como um híbrido das duas estruturas contribuintes o híbrido tem considerável caráter de dupla ligação em C que são ligações incapazes de girar livremente C a C C a C a C C a (1) (2) 29 omenclatura dos peptídios Por convenção, os peptídios são escritos a partir da esquerda, iniciando com o grupo e finalizando com o grupo C 2 terminal Aminoácido terminal ligação peptídica CC CC CC 2 C 2 C 2 C 2 C 2 C 6 5 SerPheAsp Aminácido Cterminal 0 15

16 Alguns peptídios pequenos C 2 C 2 CCC 2 balanillhistidina (Carnosina) LAspartilLfenilalanina metil éster (Aspartame) C 2 2 C CCCC C 2 C 2 C 6 5 C 2 1 Glutationa 2 CCC 2 C 2 CCCC 2 C 2 Glutationa, GS (forma reduzida) C 2 S Ligação dissulfeto S S 2GS 2e oxidação 2e redução GSSG 2 16

17 Encefalinas Leucina encefalina Ty r Gly Gly Phe Le u = Y GG FL Metionina encefalina Ty r Gly Gly Phe Me t = YG G F M xitocina & Vasopressina Cy s Ty rile S Gln S xitocina Cy s As n Pro Le u Gly C 2 Cys Ty rphe S Gln Vasopressina S Cys As n Pro Arg Gly C

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