BIOQUÍMICA GERAL. Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG. Aula 4 Aminoácidos. Origem dos aminoácidos. Estrutura Química Geral

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1 Universidade Federal de Campina Grande Centro de Ciências e Tecnologia Agroalimentar Unidade Acadêmica de Tecnologia de Alimentos BIOQUÍMICA GERAL FRANCISCLEUDO BEZERRA DA COSTA PROFESSOR Câmpus de Pombal Pombal - PB Aula 4 Aminoácidos Origem dos AA Estrutura e fórmula química geral de AA Propriedades ópticas dos AA Características físicas dos AA Funções biológicas Classificação quanto a natureza do grupo R Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais Destino final dos AA pelo metabolismo animal Ligação peptídica Peptídeos fisiologicamente ativos Origem dos aminoácidos O primeiro aminoácido descoberto foi a Asparagina, em O último, dos mais comuns, foi a Treonina, em Todos os aminoácidos possuem nomes comuns, sendo, na maioria das vezes, retirados das fontes de onde foram isolados pela 1ª vez. Asparagina Ác. Glutâmico Tirosina Aspargo Glúten do Trigo Queijo (Tyros = Queijo) Glicina sabor doce GlyKos Mais de 300 AA diferentes foram descritos, porém apenas 20 são encontrados em constituintes de proteínas em mamíferos. Aminoácidos mais importantes sãos os α. Apresentam carbono assimétrico O carbono liga-se a 4 grupos substituintes diferentes Apresentam: Um grupo amina: NH2 Um grupo carboxila: COOH Um hidrogênio H Estrutura Química Geral O carbono α é um centro quiral (opticamnte ativo) Uma cadeia lateral R (determina a identidade de um aa específico). Exceção: Glicina, com o R formado por um H. H 3 N + COO _ C Portanto, as moléculas com centros quirais são opticamente ativas. R H Propriedades ópticas dos AA Devido à geometria tetraédrica em torno do carbono-α, os vários grupos podem ocupar dois arranjos espaciais diferentes (L- e D- aminoácidos); O carbono-α é, portanto, um centro quiral (o que implica que é opticamente ativo); Como as duas formas não podem ser sobrepostas, designam-se enantiómeros; Formam dois esterioisômeros: L e D L Levorrotatório (esquerda) D Destrorrotatório (direita) Estereoisómeros da alanina 1

2 Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura Observações importantes: Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereisômeros Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica. Glicina ou Glicocola Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metilpentanóico Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco Fenilalanina Phe ou Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxipropanóico Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico Cisteina Cys, Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-aminopropanóico Tirosina Tyr, Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico Aspartato ou Ác. Aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico Glutamato ou Ác. glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico Características Físicas Compostos sólidos, cristalinos e se fundem a alta temperatura; Incolores; A maioria apresenta sabor adocicado; Alguns insípidos; E outros amargos; Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam solubilidade variável; Insolúveis em solventes orgânicos; Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar. FUNÇÕES BIOLÓGICAS Estrutura da célula Funcionam como sistema tampão, ou seja, atuam no controle do ph das células; Hormônios Receptores de proteínas e hormônios Transporte de metabólitos e íons Atividade enzimática Imunidade Gliconeogênese no jejum e diabetes Propriedades Químicas Característica ácida (presença do grupo carboxila); Característica básica (presença do grupo amino); Interação intramolecular, originando um "sal interno": Propriedades Químicas Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais : Solúveis em água; Insolúveis em solventes orgânicos; PF e PE altos (características dos sais). 2

3 Propriedades Ácido-Base Quando em solução aquosa, um aminoácido existe sob a forma de um íon dipolar (zwitterion, do alemão íon híbrido ); Zwitterion "sal interno" ou "íon dipolar, composto químico eletricamente neutro, mas que possui cargas opostas em diferentes átomos. Podem se comportar como ácidos ou bases, portanto são anfóteros. Curvas de Titulação pka do grupo carboxilo ~2 pka do grupo amina ~9 Curva de titulação da glicina. Curva de titulação do glutamato. Os aminoácidos têm várias regiões tampão. Curva de titulação de um Aminoácido I ph ácido: grupos COOH e NH 3 + protonados devido ao excesso de prótons (H + ). Ex.: estômago. II ph neutro: a medida que o ph aumenta (7 a 7,4), ocorre dissociação primeiro do H + no. O grupo NH 3 + ainda está protonado (íon dipolar). Ex.: sangue, saliva, meio intracelular. III ph básico: há dissociação do H + no NH 3+. Os grupos Grupo NH 2 e ficam desprotonados. Ex.: duodeno. Titulação de um Aminoácido Na titulação de um AA com uma base, iniciando-se em ph=1 observa-se que o ph da solução aumenta até cerca de ph=2, quando o grupo COOH começa a liberar íons H + para o meio, originando água. Titulação de um Aminoácido Continuando a adição de base o ph irá progressivamente se elevando até que o grupo NH 3 + tenha condições de liberar seu íon H +, o que ocorre próximo ao ph 9. COOH H- C - NH OH - R H 2 O H- C - NH pk 1 R NH 3 + íon dipolar H-C-NH OH - R íon dipolar H 2 O pk 2 H-C-NH 2 R 3

4 COOH H- C - NH CH 3 Titulação de um Aminoácido NH + 3 pk 1 H-C-NH CH 3 NH + 3 pk 2 H-C-NH 2 CH 3 Ponto Isoelétrico Compreende o ph no qual a molécula de aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas; O AA encontra-se eletricamente neutro; Região de tamponamento devida ao grupo -COOH Região de tamponamento devida ao grupo -NH 2 COOH + H 3 N- C -H + H 3 N- C- H H 2 N- C- H R pk 1 R pk 2 R A+ Forma A- Isoelétrica Formando um íon dipolar ou zwitterion; O cálculo do pi baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pk anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido. AMINOÁCIDOS- ESTRUTURA Cadeias laterais (R) Propriedades das cadeias laterais em diferentes aminoácidos afinidade ou não pela água, cargas elétricas importantes na conformação e função das proteínas. Aminoácidos classificados de acordo com a polaridade do grupo R Apolares grupo R hidrofóbico Polares grupo R hidrofílico Aminoácidos Apolares (Hidrofóbicos) Grupos R constituídos de hidrocarbonetos que não interagem com a água. Tem uma localização mais interna na molécula Aminoácidos incapazes de receber ou doar prótons, de formar ligações iônicas ou pontes de hidrogênio Aminoácidos Polares (Hidrofílicos) Aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidas de cargas elétricas (não ionizáveis) Aminoácidos Polares (Hidrofílicos) Aminoácidos com cargas negativas Aminoácidos com cadeias laterais ácidas cadeias laterais ionizadas, com grupo carboxilato (-coo - ) carregado negativamente Aminoácidos doadores de prótons 4

5 Aminoácidos Polares (Hidrofílicos) Aminoácidos com cargas positivas Aminoácidos com cadeias laterais ácidas cadeias laterais ionizadas, com carga positiva As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons 5

6 AMINOÁCIDOS Em soluções aquosas, cadeias laterais apolares se agrupam no interior da proteína; A hidrofobicidade dos grupos R apolares, funcionam como gotículas de óleo em ambiente aquoso Em proteínas localizadas em ambientes hidrofóbicos (interior da membranas)- grupos R são encontrados na superfície da proteína interagindo com o ambiente lipídico. Cadeias laterais polares (hidrofílicas) Cadeias laterais apolares (hidrofóbicas) Proteínas em solução Classificação dos Aminoácidos Aminoácidos ESSENCIAIS: aa que não podem ser sintetizados pelos animais. Aminoácidos NÃO ESSENCIAIS: aa que podem ser sintetizados pelos animais, cerca de 10 a 12, encontrados em suas proteínas. Para os vegetais, todos os aminoácidos são do tipo não essenciais; Para classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; Um mesmo AA pode ser essencial para um organismo e não essencial para outro. 1. Arginina, Arg (A): Precursor do óxido nítrico, que tem sido associado à redução da pressão arterial, redução da coagulação sanguínea e proteção contra enfarte do miocárdio e ataque cardíaco. O sumo de melancia é uma fonte deste precursor metabólico da arginina. 2. Fenilalanina, Phe ou Fen (F): A fenilalanina é um aminoácido encontrado em proteínas vegetais ou animais, sendo fundamental para o bom funcionamento do organismo. Porém, seu consumo pode ser perigoso para quem sofre de fenilcetonúria, uma alteração genética que ocorre em um a cada 10 mil nascimentos. 6

7 3. Isoleucina, Ile (I): A L-isoleucina, a L-leucina e a L-valina são os aminoácidos de cadeia ramificada que atuam em conjunto, desempenhando diversas funções no organismo. Protegem os músculos de lesões por esforço excessivo, por meio da síntese de proteínas e da redução do catabolismo protéico. 4. Lisina, Lys ou Lis (K): No organismo, a L-lisina desempenha diversas funções como participação na síntese de proteínas e de compostos precursores à produção de energia, como por exemplo, a D-glicose, glicogênio e lipídios. Além disso, está presente na composição do colágeno e da elastina na forma de L-hidroxilisina. 5. Metionina, Met (M): A L-metionina pode atuar na formação de compostos essenciais à produção de energia, D-glicose e glicogênio; reduz os efeitos tóxicos de certas hepatotoxinas (substâncias tóxicas ao fígado); E, pode atuar com atividade antioxidante, inibindo a formação de radicais livres, substâncias que podem provocar diversos tipos de doenças. 6. Serina, Ser (S): A L-serina atua em rotas biossintéticas das pirimidinas, purinas, creatina e porfirinas. Encontra-se na porção ativa das enzimas proteases de serina, que incluem a tripsina e a quimotripsina. Estas enzimas catalisam a hidrólise das ligações peptídicas em polipeptídios e em proteínas, importante no processo digestivo. Fontes: Arroz, ovos, leite são ricos em serina. 7. Treonina, Thr ou The (T): A L-treonina desempenha um papel importante, junto com a glicina e a serina, no metabolismo de porfirina. A treonina representa cerca de 4% dos aminoácidos das proteínas do nosso organismo. Os ovos são ricos em treonina. 8. Triptofano, Trp ou Tri (W): O L-triptofano aumenta a produção de serotonina que é o neurotransmissor capaz de reduzir a sensação de dor, diminuir o apetite, relaxar e até induzir e melhorar o sono. Fontes: carnes magras, peixes, leite e iogurtes desnatados, queijos brancos e magros, nozes e leguminosas, arroz, feijão, lentilha, castanhas, abacate, soja e derivados. 7

8 9. Histidina, His (H): A L-histidina atua na síntese de proteínas, é precursora do alfacetoglutarato (molécula que participa da produção de energia), bem como do composto antioxidante ergotionina, da histamina (mediador químico liberado nas reações de hipersensibilidade imediata e nas respostas alérgicas) e do ácido transurocânico, substância filtrante dos raios ultravioleta encontrada na epiderme. 10. Valina, Val (V): A L-valina está em maior concentração na musculatura esquelética, mas pode também ser encontrado no cérebro e rins. Destino final de AA no metabolismo animal produto gerado no metabolismo Classificação dos aminoácidos em relação aos produtos gerados Glucogênicos: transformados em glicose (alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina). Glucocetogênicos: transformados em glicose ou em corpos cetônicos (fenilalanina, tirosina, triptofano, isoleucina e lisina). Cetogênicos: transformados em corpos cetônicos (leucina). Metabolismo dos aminoácidos : Produtos gerados a partir da degradação dos aas síntese de glicose, lipídeos, produção de energia. Aminoácidos glicogênicos- aas cujo catabolismo produz piruvato, - cetoglutarato, succinil-coa, fumarato, oxalacetato (intermediários do ciclo Krebs). Esses intermediários são substratos para gliconeogênese e podem originar glicose ou glicogênio no fígado e glicogênio no músculo Aminoácidos cetogênicos: Aas que são degradados a Acetil-CoAa ou Acetoacetil- CoAaas cujo catabolismo produz acetoacetato,acetona, b-hidroxibutirato (corpos cetônicos- produtos derivados da quebra dos ácidos graxos para fornecimento de energia) 8

9 AMINOÁCIDOS: COMPONENTES DAS PROTEÍNAS Existem 300 AAs diferentes descritos na natureza. Apenas 20 AAs são encontrados como constituintes de proteínas; Proteínas compostas por uma seqüência de AAs; Cada aminoácido pode estar presente mais de uma vez em uma proteína; Número pequeno de aminoácidos-? Geração de inúmeras proteínas com estruturas e funções diferentes 2 aminoácidos livres LIGAÇÃO PEPTÍDICA Interação para formação da ligação peptídica Os AAs podem formar polímeros pela ligação do grupo carboxílico de um aminoácido com o grupo amino de outro AA. Ligação peptídica: ligação química entre 2 moléculas, quando o grupo carboxílico de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando 1 molécula de H 2 O (Reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos). Formação da ligação peptídica com liberação de H 2 O 9

10 FORMAÇÃO DE UMA LIGAÇÃO PEPTÍDICA DIPEPTÍDEO Cadeia polipeptídica, 2 a milhares AAs: extremidade amino (N-terminal)- à esquerda extremidade carboxila (C-terminal)- à direita As seqüências de aminoácidos são lidas da esquerda pra direita (extremidade N-terminal para C- terminal) 2 AAs - Dipeptídeo 3 AAs - Tripeptídeo 4 a 10 AAs - Oligopeptídeo 11 a 100 Aas - Polipeptídeo CADEIA POLIPEPTÍDICA PEPTIDEOS DE IMPORTANCIA FISIOLOGICA Aspartame Cadeias laterais- grupo R Grupo carboxila Grupo amina Peptídios de importância biológica Vasopressina Ocitocina Cys Cys Phe Ile Cys Arg Cys Leu 10

11 Peptídios de importância biológica Vasopressina- hormônio antidiurético Ocitocina- hormônio que atua no sistema reprodutor feminino Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação Desempenha um papel durante a lactação 11