BIOQUÍMICA PARA ODONTO
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- Maria Laura Paixão Farias
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1 BIOQUÍMICA PARA ODONTO Aula 1: ph, pk a e Sistemas tampão Aminoácidos Autoria: Luiza Higa Programa de Biologia Estrutural Instituto de Bioquímica Médica Universidade Federal do Rio de Janeiro Reprodução Proibida ESCALA DE ph A escala de ph designa as concentrações de H + e OH - O ph de uma solução é uma medida de sua concentração de H +. O ph é definido como: Na água pura, a concentração de H + é 1.0 x 10 7 M, o ph pode ser calculado:
2 ESCALA DE ph A escala de ph é logarítmica! Quando uma solução difere de outra por 2 unidades de ph, significa que a solução tem 100 vezes mais H + que a outra EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE relevância biológica e fisiológica Manutenção da conformação e função das macromoléculas Ex: a atividade catalítica das enzimas é dependente de ph Mecanismos de ação e toxicidade dos fármacos Distúrbios do Equilíbrio Ácido-Base são relacionados a patologias Ex: pessoas com diabetes, ph do plasma < 7.4
3 EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE definição de ácidos e bases Ácidos doadores de prótons Bases aceptores de prótons Ácidos fortes são completamente ionizados em solução aquosas Ex: HCl + H 2 O H 3 O + + Cl - HCl H + + Cl - Bases fortes também são completamente ionizados em solução aquosas Ex: NaOH Na + + OH - EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE comportamento do ácidos fracos Os ácidos e bases fracos são ubíquos em sistemas biológicos e têm importante papel no metabolismo e na sua regulação. Quando um ácido fraco (HAc) como o ácido acético é adicionado em água, a equação para a dissociação do ácido pode ser descrita pela reação reversível: HAc + H 2 O Ac - + H + A tendência do ácido (HAc) de doar o próton e formar a base conjugada (Ac - ) é definida pela constante de ionização (K a ) K eq = [Ac - ] [H + ] [HAc] [H 2 O] K eq [H 2 O] = K a = [Ac - ] [H + ] [HAc] constante! Quanto maior a tendência de doar o próton, maior é a constante de dissociação K a
4 EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE comportamento do ácidos fracos K a = [Ac - ] [H + ] [HAc] [H + ] = K a [HAc] [Ac - ] Aplicando log negativo : -log [H + ] = - log K a - log [HAc] [Ac - ] -log [H + ] = - log K a + log [Ac - ] [HAc] ph = pk a + log [Ac - ] [HAc] EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE comportamento do ácidos fracos No equilíbrio, [Ac - ] = [HAc] ph = pk a + log [Ac - ] [HAc] ph = pk a + log 1 log 1 = 0 no equilíbrio!! ph = pk a O pk a do composto equivale ao ph do meio no qual a concentração das duas espécies é a mesma ph não é igual a pk a pk a = constante!
5 EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE comportamento do ácidos Quanto mais forte a tendência de doar o próton, maior é a constante de dissociação K a e menor o valor de pk a EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE curva de titulação ácido acético ânion acetato protonado desprotonado A titulação envolve a adição ou remoção gradual de prótons H + = ph protonada H + = ph desprotonada pk a = 4.7
6 EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE Titulação de ácidos fracos com base forte EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE Titulação do ácido acético ácido acético ânion acetato H + = ph protonada H + = ph desprotonada protonado desprotonado pk a = 4.76
7 EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE sistema tampão Quase todos os processos biológicos são dependentes do ph. As células e os fluidos extracelulares mantêm um ph constante e específico e altamente regulado. A constância do ph é conseguida primariamente pelos tampões biológicos: mistura de ácidos fracos e suas bases conjugadas. Dois tampões biologicamente importantes são os sistemas fosfato e bicarbonato. EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE sistema tampão O sistema-tampão fosfato, que age no citoplasma de todas as células consiste de H 2 PO 4- como doador de prótons e HPO 4 2- como aceptor de prótons: H 2 PO 4- HPO H + pk a = 6,86 Resiste às variações de ph na região de 5,9 e 7,9
8 EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE sistema tampão O plasma sanguíneo é tamponado em parte pelo sistema-tampão bicarbonato que consiste de ácido carbônico (H 2 CO 3 ) como doador de prótons e de bicarbonato (HCO 3- ) como aceptor de prótons. H 2 CO 3 HCO 3- + H + Por sua vez, o ácido carbônico (H 2 CO 3 ) é formado a partir de dióxido de carbono (CO 2 ) dissolvido (d) em água, por uma reação reversível catalisada pela enzima anidrase carbônica: CO 2 (d) + H 2 O H 2 CO 3 A concentração de dióxido de carbono (CO 2 ) dissolvido (d) é resultado do equilíbrio do CO 2 da fase gasosa: CO 2 (g) CO 2 (d) EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE sistema tampão em sistemas biológicos Resumindo:
9 DISTÚRBIOS DO EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE relevância fisiológica Acidose Alcalose Metabólica Respiratória DISTÚRBIOS DO EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE acidose respiratória Hipoventilação dos alvéolos Acúmulo de CO 2 CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 H + + HCO 3 - Aguda Obstrução das vias respiratórias Desordens neuromusculares Doenças do SNC Inalação de [CO 2 ] Crônica Obstrução Alveolar (Enfisema Pulmonar)
10 DISTÚRBIOS DO EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE alcalose respiratória Hiperventilação dos alvéolos Diminuição da concentração de CO 2 CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 H + + HCO 3 - ansiedade SNC envenenamento febre ventilação artificial altitude = Pressão Atmosférica = P alveolar DISTÚRBIOS DO EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE acidose e alcalose metabólica Acidose Metabólica ingestão de ácidos orgânicos não-voláteis eliminação excessiva de bases (diarréia severa) produção de ácidos metabólicos em excesso Alcalose Metabólica ingestão de excesso de bases (mais comum: bicarbonato de sódio) eliminação excessiva de ácidos (vômito prolongado; lavagem estomacal)
11 Aminoácidos AMINOÁCIDOS As proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes. Estão presentes em todas as células e em todas as partes das células. As proteínas participam de todos os processos celulares, exibindo uma quase infinidade de funções As proteínas são constituídas por 20 aminoácidos naturais ESTRUTURA FUNÇÃO CATÁLISE ENZIMÁTICA SINALIZAÇÃO EXTRACELULAR PROTEÇÃO IMUNE TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS PROTEÇÃO ELASTICIDADE MOTORES MOLECULARES RECEPTORES BOMBAS E CANAIS TRANSDUÇÃO DE SINAL (PAPEL NUTRICIONAL)
12 AMINOÁCIDOS aspectos estruturais Os aminoácidos são as unidades monoméricas que compõem as proteínas. Os aminoácidos são α-aminoácidos e compartilham aspectos estruturais: carbono α Cadeia lateral diferem na estrutura, tamanho, carga elétrica e influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água AMINOÁCIDOS aspectos estruturais Por conta do arranjo tetraédrico do carbono, os aminoácidos podem existir em dois únicos arranjos espaciais (estereoisômeros): L - levorrotatório (desvia a rotação da luz para a esquerda) D - dextrorrotatório (desvia a rotação da luz para direita) Praticamente todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica. Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são L-estereoisômeros!!
13 AMINOÁCIDOS classificação Os 20 aminoácidos comuns são classificados com base nas propriedades da cadeia lateral (grupo R) em particular a polaridade e a tendência de interagir com água no ph biológico. Apolares, alifáticos Apolares, aromáticos Polares, não carregados Polares, carregados positivamente Polares, carregados negativamente AMINOÁCIDOS grupos R apolares e alifáticos Conformação rígida Reduz a flexibilidade estruturas das regiões polipeptídicas contendo prolina As cadeias laterais desse aminoácidos tendem a se agrupar através de interações hidrofóbicas estabilizando a estrutura da proteína
14 AMINOÁCIDOS grupos R aromáticos Esses aminoácidos são relativamente apolares e participam de interações hidrofóbicas. AMINOÁCIDOS grupos R polares, não carregados Solúveis em água (hidrofílicos). Esses aminoácidos contém grupos funcionais que formam pontes de hidrogênio com a água
15 AMINOÁCIDOS grupos R carregados positivamente A histidna possui cadeia lateral ionizável com pka perto da neutralidade. No ph 7.0, a histidina pode estar protonada ou sem carga, e pode servir como doador ou aceptor de prótons! Solúveis em água Aminoácidos nos quais o grupo R tem carga positiva significativa em ph 7,0. AMINOÁCIDOS grupos R carregados negativamente
16 AMINOÁCIDOS ponte dissulfeto A cisteína é facilmente oxidada para formar um aminoácido dimérico, unido covalentemente, chamado cistina, no qual duas cisteínas estão ligadas por ponte dissulfeto Os resíduos ligados por pontes dissulfeto são fortemente hidrofóbicos As pontes dissulfeto têm importante papel na estabilização de estruturas de muitas proteínas, em virtude da formação de ligações covalentes entre diferentes partes de uma proteína ou entre duas cadeias protéicas distintas AMINOÁCIDOS incomuns Além dos 20 aminoácidos comuns, existem muitos outros mais raros. Alguns são modificados depois que a proteína é sintetizada. Outros 300 aminoácidos estão presentes em sistemas biológicos mas não são constituintes de proteínas.
17 AMINOÁCIDOS Comportamento ácido-base Os grupos carboxila e amino e os grupos R ionizáveis atuam como ácidos e bases fracas. Aminoácidos (sem cadeia lateral ionizável) são íons dipolares ou zwitterions AMINOÁCIDOS comportamento ácido-base Aminoácidos (sem cadeia lateral ionizável) podem atuar tanto como ácido como quanto base (anfóteros ou anfólitos) ácido (doador de prótons) base (aceptor de prótons)
18 AMINOÁCIDOS curva de titulação da glicina carga total: Todos os aminoácidos com apenas um grupo amino e um grupo carboxila têm curvas de titulação semelhante a da glicina AMINOÁCIDOS ponto isoelétrico carga total: ponto isoeletrico: pi ph no qual a carga total de uma molécula é igual a zero. Para a glicina, o pka pode ser calculado com:
19 AMINOÁCIDOS efeito do ambiente no pk a Repulsão entre o grupo amino e o próton liberado diminui o pka. As cargas opostas diminuem o pka, estabilizando o zwitterion Os átomos de oxigênio eletronegativos da carboxila atraem os elétrons para si, aumentando a tendência do grupo amino de doar o próton O pk a de qualquer grupo funcional é altamente afetado pelo ambiente químico AMINOÁCIDOS efeito do ambiente no pk a O pka normal para o grupo amino é 10,6 pk1 = 1.9 pk1 = 2.2 pk2 = 9.6 pk2 = 9.7 pkr = 3.65 ASPARTATO pkr = 4.3 GLUTAMATO O pka normal para grupo carboxila é 4,8 O pk a de qualquer grupo funcional é altamente afetado pelo ambiente químico
20 AMINOÁCIDOS efeito do ambiente no pk a As diferenças nos valores de pk a refletem os efeitos da cadeia lateral! AMINOÁCIDOS efeito do ambiente no pk a As diferenças nos valores de pk a refletem os efeitos da cadeia lateral!
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