REVISÃO: ENADE BIOQUÍMICA - 1

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1 FUNDAÇÃO CARMELITANA MÁRIO PALMÉRIO FACIHUS - FACULDADE DE CIÊNCIAS HUMANAS E SOCIAIS REVISÃO: ENADE BIOQUÍMICA - 1 Prof. Me. Cássio Resende de Morais

2 Propriedades da Água

3 Introdução Substância líquida, incolor e inodora, essencial para a vida para maior parte dos organismos; 70% dos organismos; Organismo, metabolismo e idade; Explosão da vida: Ambiente aquosos. Funções: Participação em reações químicas; Controle da temperatura; Osmorregulação; Transporte de nutrientes; Proteção de algumas estruturas do corpo.

4 Água Tetaedro; Tetaedro perfeito: 109,5

5 Água: Ligações Ligações de Hidrogênio Envolve a partilha de um átomo de hidrogênio entre dois átomos eletronegativos. δ- δ+ δ- N H O Ligações hidrofóbicas Envolve interações entre grupos com hidrofobicidade diferente. Ligações de Van der Waals Envolve a formação de dipolos temporários Ligações iônicas Envolvem interações entre grupos de cargas opostas. _ + - +

6 Ligações de Hidrogênio - Cada O se liga com no máximo 4 H Relativamente fracas: 23 KJ/mol quebra a interação; Ligações covalentes: 470 KJ/mol.

7 Ligações de Hidrogênio Ligações duram 1 a 20 ps ; Ligação é refeita em 0,1 ps; Possibilita interações com solutos.

8 Ligações de Hidrogênio Estados da matéria (água) Sólido 1 O para 4 H; Aumento do volume; Diminuição da densidade Liquído 1 O para 3,4 H; Gasoso Não se associa a outra.

9 Ligações de Hidrogênio Ligação água-soluto Feita entre a água e um soluto; Aceptor de Hidrogênio + Receptor de Hidrogênio Ex: Um átomo de H ligado a outro eletronegativo Doador Pontes de Hidrogênio Átomos eletronegativos: O ou N Receptor

10

11 A orientação das ligações de hidrogênio é importante para as estruturas tridimensionais; Ex: Proteínas

12 Ligações iônicas Interação eletrostática: é a atração entre grupos com cargas opostas (interação eletrostática, interação iônica ou ponte salina). Tendência a eletronegatividade. Eletronegatividade de alguns átomos Átomos Eletronegatividade N 3,5 S 3,0 C 2,5 P 2,2

13 Íon Na + hidratado Íon Cl - hidratado Obs. A perturbação da molécula de água é compensada pela ligação água-soluto

14 Ligação água-soluto Substâncias polares Substâncias apolares Substâncias Anfipática

15 Ligação água-solutos (polares) Compostos polares: Hidrofílicos; OH COO- NH3+

16 Ligação água-solutos (Apolares) Compostos apolares: Hidrofóbicos; Não interage com a água; Desfaz ligação de H, mas não há recompensas.

17

18 Ligação água-solutos (Anfipáticos) Grupo polar hidrofílico (afinidade pela água). Possui grupos polares e apolares Grupo apolar hidrofóbico (fobia de água). Moléculas de água altamente ordenadas formam gaiolas ao redor das cadeias de grupos hidrofóbicos.

19 Ligações hidrofóbicas Obs. Interação entre moléculas anfipáticas Micelas

20 Interações van der Waals Interações fracas; De curto alcance; Átomos não carregados (apolares); Dipolo transiente de cargas opostas; Os átomos devem estar de 3 a 4 Å um do outro.

21

22 . Resumo dos quatro tipos de interações não covalentes

23 Ligações fracas e seu papel biológico Ligações não covalentes: 4 KJ (van der Waals); Ligações covalentes: KJ As ligações covalentes não seriam mais interessantes para o sistema biológico?

24 Escala de ph ph: Quantidade de H + em uma solução aquosa; Oscila de 0 a 14. Neutro ácido alcalino H + H +

25 Conceitos de ph e poh ph: Logaritmo negativo da concentração de H+; ph: Concentração hidrogênionica; poh: Logaritmo negativo da concentração de OH- poh: Concentração hidroxiliônica. ph = -log[h + ] poh = -log[oh - ] Hidrogênionica Hidroxigênionica

26 K w = [H + ] [OH - ] = 1 x Conceitos de ph e poh H [H + ] > [OH - ] [H + ] < [OH - ] OH Ácida 10-7 neutra Básica 10 0 ph x poh = 1 x 10-14

27 Relações entre [H + ], [OH - ], ph e poh ácido neutro básico ou alcalino [H+] mol/l ph [OH-] mol/l poh 1 (1 x 10 0 ) 0 1 x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x x (1 x 10 0 ) 0 OBSERVAÇÕES [H + ] x [OH - ] é sempre igual a ph + poh é sempre igual a 14 Em ph < 7 a [H + ] é maior que a [OH - ] por isso esses valores são considerados ácidos Em ph = 7 a [H + ] é igual a [OH - ] por isso esse valor é considerado neutro Em ph > 7 a [OH - ] é maior que a [H + ] por isso esses valores são considerados básicos

28 Mudança de ph em sistemas biológicos Afeta o funcionamento normal: 1- Das enzimas; 2- Carboxilas dos aminoácidos; 3- Grupo fosfato dos nucleotídeos; 4 - Doenças (acidose e alcalose);

29 Aminoácidos

30 Aminoácidos Proteínas são polímeros de aminoácidos (resíduos de aminoácidos); Ligação peptídica (covalente) Tipos de aminoácidos 20 tipos; Asparagina (1806); Treonina (1938). Proteína (polímero) (monômero) aminoácido

31 Funções das proteínas Armazenamento Ex: Ferritina Enzimática Ex: Lipases Ex: Troponina Sistemas contrácteis Hormonal Ex: Insulina Função das proteínas Ex: Hemoglobina Transporte Nutricional Ex: Caseína Ex: Colágeno Estrutural Ex: Imunoglobulina Imunidade

32 Aminoácidos Características em comum Todos são α-aminoácidos - São assimétricos : O carbono α está ligado em 4 grupos diferentes (exceto glicina) Metionina Grupo Amino Carbono α Grupo Carboxílico Glicina

33 Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R Grupos R apolares, alifáticos (hidrofóbico) Grupos R aromáticos Grupo R Grupos R polar, não carregados (hidrofílico) Grupos R carregados positivamente Grupos R carregados negativamente

34 Grupos R apolares, alifáticos (hidrofóbico) - Geralmente formado por H e C; - Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina. Alanina (Ala A) Valina (Val V) Isoleucina (Ile I) - As cadeias laterais tendem a se agrupar no interior das proteínas (interações hidrofóbicas) Leucina (Leu L)

35 Grupos R apolares, alifáticos (hidrofóbico) Metionina (Met M) - Grupo tioéter (apolar). Prolina (Pro P) - Cadeia lateral afilática com estrutura cíclica (apolar). Fenilalanina (Phe F) Triptofano (Trp W)

36 Grupos R polares, não carregados - São mais solúveis em água (grupos funcionais que fazem ligação de hidrogênio com a água); - Possuem radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. - Aminoácidos polares não carregados: Serina, Treonina, Asparigina, Glutamina, Cisteína, Tirosina e Glicina. Serina (Ser S) Treonina (Thr T) Aspargina (Asn N) Glutamina (Gln Q) Cisteína (Cys C) OH Grupos amidas Grupo sulfídrica (ácido fraco) = ligações de H com O ou N.

37 Grupos R polares, não carregados Glicina (Gli G) Tirosina (Tyr Y) OH

38 Grupos R carregados positivamente (básicos) - Os grupos R mais hidrofílicos são carregados positivamente ou negativamente. Lisina (Lys K) Arginina (Arg R) Histidina (His H) Grupo amina Grupo guanídinio positivo Grupo imidazol aromático +

39 Grupos R carregados negativamente (ácidos) Ácido Aspártico (Asp D) Ácido Glutâmico (Glu E) 2 grupos carboxilas

40 Grupos R aromáticos - Relativamente apolares; - Tirosina e Triptofano são mais polares do que a fenilalanina. Fenilalanina (Phe F) Tirosina (Tyr Y) Triptofano (Trp W) - OH: Pode formar ligações de hidrogênio (enzimas)

41 Propriedades Químicas Característica ácida (presença do grupo carboxila); Característica básica (presença do grupo amino); Ácido Aspártico (Asp D) Ácido Glutâmico (Glu E) Lisina (Lys K) Arginina (Arg R) Histidina (His H)

42 Aminoácidos : Funções importantes Além disso: a cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer ligações covalentes e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína. Cisteína (Cys C)

43 Cistina: Resultante da ligação de duas cisteínas por uma ponte (ligação dissulfeto A presença deste aminoácido nas proteínas, geralmente ocorre aos pares e auxilia a estabilizar a estrutura tridimensional da proteína.

44 Aminoácidos : Funções importantes Metionina: Primeiro aminoácido de todas as proteínas. Bactérias: Formil metionina.

45 Aminoácidos são ácidos ou básicos? - Aminoácidos podem agir como ácidos e bases fracos. - Condições - ph neutro; - Conter R não ionizável; - Monocarboxílicos; - Monoamino.

46 Proteínas

47 Peptídeos São cadeias de aminoácidos; São percursores de uma grande variedade de moléculas. Proteínas Hormônios Aminoácidos Enzimas Neurotransmissores Receptores de membrana Alcalóides tóxicos

48 Ligação peptídica Ligação entre os aminoácidos; Ligação do grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro aminoácido. Processo de desidratação.

49 Classificação das Proteínas quanto a composição - Proteínas simples: Constituídas somente por aminoácidos; - Proteínas conjugadas: Constituídas por aminoácidos + outros grupos (ex: carboidratos, íons, etc). A hemoglobina:4 cadeias polipeptídicas ligadas a uma porfirina e a um íon de ferro. As lipoproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.

50 Classificação das proteínas de acordo com sua estrutura - A composição de aminoácidos em uma proteína é um dado muito importante, mas não explica suas atividades biológicas. Primária Quartenária Estrutura Secundária Terciária

51 Estrutura primária - A estrutura primária de uma proteína é determinada geneticamente; - Mantida de maneira linear pelas ligações peptídicas (ligações covalentes) entre os aminoácidos.

52 Estrutura secundária - Dobramento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de hélice. - Formas: hélice e folha β pregueada.

53 Estrutura Terciária - Dobramento da secundária; - Segmentos distantes na sequência podem se aproximar e interagir por interações fracas. visão esquemática da mioglobina que tem 80% de sua estrutura em hélice

54 Estrutura Quaternária - Associação de duas ou mais cadeias polipeptidicas (subunidades) para compor uma proteína funcional oligomérica. Hemoglobina: Contém duas subunidades α (amarelo) não idênticas e duas subunidades β idênticas.

55 Resumo

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