BIOQUÍMICA I 1º ano de Medicina Ensino teórico 2010/2011

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1 BIOQUÍMICA I 1º ano de Medicina Ensino teórico 2010/2011 7ª aula teórica 11 Outubro 2010 Proteínas estruturais e funcionais Organização estrutural das proteínas Estrutura e diferentes funções de proteínas Propriedades dos diferentes aminoácidos; ligação peptídica e nível de estrutura primário Nível de estrutura secundário: hélice α, folha β, voltas βγ Factores determinantes do nível de estrutura terciário Identificação do nível de estrutura quaternário; complexos funcionais 1

2 PROTEÍNAS 50% do peso sêco das células Polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas Diferem entre si: - AA (20 AA, isómero L-) - PM (nº AA) e cargas de superfície (tipo AA) - Arranjo e prevalência AMINOÁCIDOS Diferem entre si pelas propriedades das cadeias laterais: - Forma - Carga - Hidrofobicidade - Reactividade química Estrutura dos α-aminoácidos PI (ponto isolectrico) + - Os aminoácidos são substâncias anfotéricas A carga depende do ph Separação electroforética α-aminoácidos enantiómeros, estereoisómeros Classificação dos AA (grupo lateral = R): 1. Polares com carga Lys, Arg, His - positiva (básicos) Asn, Gln - negativa (acídicos) Asp, Glu 2. Polares sem carga Pro Ser, Thr, Cys 3. Apolares Met Gly, Ala, Val, Leu, Ile 4. Aromáticos Phe, Tyr, Trp 2

3 Funções das proteínas Catálise enzimática: Transporte e armazenamento: Movimento: Suporte mecânico: Respostas imunológicas: Comunicação inter-celular: Controlo do crescimento/diferenciação enzimas Hb, Mb, transferrina actina/miosina (músculo), nos cromossomas (mitose) colagénio anticorpos receptores factores de crescimento, hormonas A sequência de aminoácidos de uma proteína contém a informação responsável pela sua estrutura e função A função de uma proteína depende da sequência de aminoácidos: 1. Proteínas com diferentes funções têm diferentes sequências de aminoácidos 2. Várias doenças genéticas estão associadas a defeitos de sequência de aminoácidos - 1/3 destes defeitos corresponde à alteração de um único aminoácido 3. Proteínas com funções semelhantes em diferentes espécies têm sequências idênticas de aminoácidos Ex. Ubiquitina (76 AA) - sequência idêntica na Drosofila ou no Homem Uma determinada sequência Uma estrutura tridimensional única Uma função específica 3

4 Carga dos AA é importante regular o ph da célula: * A actividade enzimática é influenciada pelo ph * Reactividade química * Estrutura * Interacção Nível de estrutura das proteínas Definida pelas: i) características cadeias laterais (polaridade, conteúdo S); ii) tipos de ligações entre grupos das cadeias laterais. Primária sequência de resíduos de aminoácidos (lig. peptídica) Secundária lig. hidrogénio entre grupos C=O e NH próximos * Ribão lig. entre AA posição 1-2 * Hélice 3 lig. entre AA posição 1-3 * Hélice α - lig. entre AA posição 1-4 * Hélice π - lig. entre AA posição 1-5 * Folha β lig. hidrogénio entre cadeias polipeptídicas Terciária Rearranjo espacial da estrutura secundária (lig. H, iónicas, inter. hidrofóbicas, pontes S-S) Quaternária Interacção entre polipeptídeos de estrutura terciária (lig. hidrogénio, iónicas, inter. hidrofóbicas, pontes S-S entre subunidades) 4

5 Nível de estrutura primário Ligação peptídica: * planar e rígida * C-N, comprimento: 1,32 Å (entre lig simples 1,49 Å e lig dupla 1,27 Å) Carácter parcial de dupla ligação Amínico (N-terminal) Carboxílico (C-terminal) desidratação Nível de estrutura secundário Volta β (Gly) Volta γ (Pro) α hélice folha β Folha β lig. H entre C=O e NH de diferentes cadeias peptídicas. Factores destabilizantes da α-hélice: - interacções entre cadeias laterais carregadas (ex. Arg, Glu, Ser) - grupos laterais com grande tamanho - presença de prolina (rotação entre N-C α não é possível; =NH + 2 do anel não estabelece lig H c/ outros AA) ou glicina (devido a maior flexibilidade conformacional) - interacção entre AA terminais da hélice 5

6 Ligações não-covalentes e ligações S-S mantêm a conformação (nível de estrutura terciário) de uma proteína Interacções hidrófobas, lig hidrogénio, interacções dipolares, pontes persulfureto Nível de estrutura terciária de algumas proteínas globulares Alteração da conformação proteíca (nível de estrutura terciário): A conformação das proteínas é sensível a alterações do meio (agentes desnaturantes) alteração do ph alteração da temperatura ureia, β-mercaptoetanol, detergentes (SDS) solventes orgânicos Desnaturação da ribonuclease pela temperatura * Ruptura da conformação da proteína biologicamente activa ou ruptura da estrutura nativa Desnaturação 6

7 Estrutura da Hemoglobina (Hb) Nível de estrutura quaternário homo ou hetero-oligomerização SÍNTESE PROTEÍCA DNA Transcrição RNA Tradução Proteína 7

8 Enrolamento de uma proteína importância dos chaperons Acção sequencial dos chaperons Hsp70 e Hsp60 Estruturas proteícas: primária, secundária, terciária e quaternária 8

9 Estrutura e diferentes funções de proteínas Propriedades dos diferentes aminoácidos; ligação peptídica e nível de estrutura primária Nível de estrutura secundária: hélice α, folha β, voltas βγ Factores determinantes do nível de estrutura terciária Identificação do nível de estrutura quaternária; complexos funcionais 8ª aula teórica - Rodrigo A. Cunha (Manuela Grazina) Proteínas estruturais: colagénio, elastina e queratina 9

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