Proteínas. Proteínas são polímeros de aminoácidos

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Jerónimo Guterres Nobre
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1 Proteínas Estrutura & Propriedades Proteínas são polímeros de aminoácidos Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos Aminoácidos são ácidos fracos A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o ph O ph onde a carga é neutra é conhecida como pi (ponto isoelétrico) A polaridade e a carga determinam a localização e os tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em uma cadeia polipeptídica. 1

2 Proteínas são polímeros de aminoácidos Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos Aminoácidos são ácidos fracos A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o ph O ph onde a carga é neutra é conhecida como pi (ponto isoelétrico) A polaridade e a carga determinam a localização e os tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em uma cadeia polipeptídica. 2

3 pi=ph onde a carga é neutra A carga é neutra quando a soma das cargas positivas é igual a das negativas. Proteínas são polímeros de aminoácidos Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos Aminoácidos são ácidos fracos A carga elétrica do aminoácido varia de acordo com o ph O ph onde a carga é neutra é conhecida como pi (ponto isoelétrico) A polaridade e a carga determinam a localização e os tipos de interações que cada aminoácido pode fazer em uma cadeia polipeptídica. 3

4 Estrutura de Proteínas A descrição da estrutura das proteínas é dividida em quatro níveis de organização: - Estrutura Primária - Estrutura Secundária - Estrutura Terciária - Estrutura Quaternária 4

5 Estrutura Primária Estrutura Primária Se refere a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica; A ligação que une os aminoácidos é conhecida como ligação peptídica; Por convenção a estrutura primária e escrita na direção amino terminal carboxi terminal 5

6 Ligação Peptídica A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação O caráter parcial de dupla ligação faz com que não haja possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica. Assim sendo, os quatro átomos dos grupamentos que participam da ligação peptídica ficam dispostos em um plano rígido Cadeia polipeptídica é constituída por unidades planares (unidades peptídicas), unidas entre si com uma articulação flexível: o carbono α. 6

7 Cadeia Polipeptídica Cadeia Lateral Cadeia Principal Cadeia Lateral Peptídeos Dipeptídeo, tripeptídeo... Até 30 aa: oligopeptídeos ou peptídeos Acima de 30 aa: polipeptídeos Proteínas (normalmente mais de 50 aa) - podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas - possuem uma conformação espacial definida e característica. 7

8 Estrutura Secundária Estrutura Secundária A estrutura secundária e definida como: a conformação local do esqueleto de ligações peptídicas. Conformação=Arranjo espacial dos átomos de uma proteína 8

9 Existem 2 estruturas secundárias regulares predominantes -hélice follha- pregueada Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo Interação entre segmentos de uma mesma cadeia ou de cadeias diferentes Pontes de Hidrogênio oxigênio e hidrogênio das unidades peptídicas Cadeias Laterais estão projetadas para fora do eixo 9

10 Pontes de Hidrogênio oxigênio e hidrogênio das unidades peptídicas 10

11 Estruturas Secundárias Não Repetitivas Alças ou Voltas. Voltas - Ocorre com frequência quando uma cadeia polipeptídica faz uma volta abrupta. - Envolve 4 resíduos de aa. 11

12 Estrutura Terciária 12

13 Estrutura Terciária A estrutura terciária descreve o arranjo tridimensional da cadeia principal da proteína, incluindo a disposição espacial das cadeias laterais dos aminoácidos. Neste nível de organização segmentos distantes podem se aproximar e interagir. Forças que estabilizam a estrutura terciária A estrutura tridimensional das proteínas é mantida por ligações fracas como pontes de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas. A exceção é a ponte de dissulfeto (-S-S-) que, apesar de covalente, é importante na manutenção da conformação nativa de proteínas. 13

14 Estrutura Função As propriedades bioquímicas e biológicas de uma proteína são determinadas pelo arranjo tridimensional de sua cadeia, isto é, pela sua estrutura terciária. Estrutura Nativa e Desnaturação Em condições fisiológicas a proteína adquire uma estrutura terciária bem definida e necessária à sua função, que é conhecida como estrutura nativa. O desarranjo da estrutura terciária leva à perda de função da proteína, processo que é genericamente chamado de desnaturação. (agentes desnaturantes: temperatura, ph, solventes, detergentes, etc.) 14

15 Substituição de aminoácidos e alteração de função Anemia Falciforme Substituição de Glu Val da cadeia da Hb Agregação de Hb Agregados formam um precipitado fibroso que distorcem a forma das hemácias Estrutura Quaternária 15

16 Estrutura Quaternária Descreve a estrutura tridimensional de proteínas multiméricas (com mais de uma cadeia polipeptídica ou subunidade) As subunidades podem ser iguais ou diferentes Exemplo: Hemoglobina: tetrâmero Formado por 4 cadeias polipeptídicas iguais duas a duas, chamadas alfa e beta. Hemoglobina 16

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