ATIVIDADE - 3 ARTIGO: Proteínas: Hidrólise, Precipitação e um Tema para o Ensino de Química RESUMO: Questão 1:

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1 ATIVIDADE - 3 ARTIGO: FRANCISCO JUNIOR, W. E.; FRANCISCO, W. Proteínas: Hidrólise, Precipitação e um Tema para o Ensino de Química Disponível em: < RESUMO: O artigo discute alguns conceitos básicos sobre estrutura e funções das proteínas e apresenta uma proposta de experimento para a discussão do tema com alunos e professores. A introdução do artigo traz uma definição sobre a estrutura das proteínas e sobre algumas de suas funções biológicas. As proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que significa a primeira ou a mais importante, são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos, estando presentes em todas as partes de uma célula. Não bastasse isso, as proteínas assumem uma diversidade de funções biológicas, com propriedades e atividades fantasticamente distintas. As proteínas são polímeros cujas unidades constituintes fundamentais são os aminoácidos. Questão 1: Considerando os termos apresentados no artigo: a) Defina polímeros. b) O que são proteínas? Onde podem ser encontradas? Dê exemplos de seu papel biológico. c) Quais os diferentes níveis de estrutura de uma proteína? Explique e apresente exemplos. d) Qual a diferença entre as proteínas globulares e fibrosas? Explique detalhadamente. Com relação a estrutura química das proteínas, a definição apresentada no artigo diz que os aminoácidos, por sua vez, são moléculas orgânicas as quais possuem ligadas ao mesmo átomo de carbono (denominado de carbono α) um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R característica para cada aminoácido.

2 Questão 2: Circule e nomeie, para cada aminoácido do Quadro 1 do artigo, os grupos orgânicos presentes na cadeia lateral R. Diga se estas cadeias laterais tem caráter polar ou apolar.

3 Questão 3: Ao analisar os 20 aminoácidos essências do Quadro 1, pode-se verificar que a cadeia lateral diferencia os aminoácidos quanto a estrutura, tamanho, cargas elétricas e solubilidade em água. Analisando as estruturas do Quadro 1: a) Qual é a estrutura do aminoácido glicina em um ph = 9, considerando sua presença em um ambiente com excesso de hidroxilas (OH - )? Qual sua carga elétrica neste ph? b) Qual é a estrutura do aminoácido alanina em um ph = 3, considerando sua presença em um ambiente com excesso de íons H +? Qual sua carga elétrica neste ph? c) Quais aminoácidos apresentam cadeia lateral R que lhes confere maior hidrofobicidade em meio biológico? d) Quais aminoácidos apresentam cadeia lateral R que lhes confere maior hidrofilicidade em meio biológico? Seguindo no texto, temos que os aminoácidos presentes nas moléculas de proteínas são ligados covalentemente uns aos outros por uma ligação denominada de ligação peptídica e que as cadeias laterais são também responsáveis por forças estabilizadoras, advindas de interações fracas (ligações de hidrogênio, hidrofóbicas, eletrostáticas etc.), que mantêm as estruturas conformacionais enoveladas das proteínas. Questão 4: Considerando o mesmo esquema apresentado na Figura 2 do artigo, represente a formação de uma ligação peptídica entre o aminoácido isoleucina e tirosina. Questão 5: Quais forças intermoleculares mantém as estruturas das proteínas em forma de hélices, folhas ou enoveladas? Represente as possíveis forças intermoleculares entre o dipeptídeo Isoleucina-Tirosina com um dipeptídeo formado pela Lisina e Valina. Questão 6: considerando que a ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos nas proteínas globulares é maior na parte interna das proteínas, enquanto na parte externa predomina a presença de aminoácidos hidrofílicos, faça um esboço

4 representativo desta configuração usando quaisquer dos aminoácidos presentes no Quadro 1. O artigo discute a importância das enzimas, que apresentam papel importante em várias atividades biológicas. A importância das enzimas não se restringe apenas à manutenção da vida, mas também em processos industriais e tecnológicos, como a produção de bebidas, alimentos, vacinas, dentre outros. Questão 7: Considerando o tópico enzimas, responda: a) O que são enzimas? O que é a relação enzima-substrato? Exemplifique. b) O que é um catalisador? c) Explique o que é desnaturação. d) O que são proteases e qual a sua função? e) Por que os amaciantes de carne são usados para amolecer as carnes? f) Por que se podem utilizar abacaxis para amaciar carnes em churrascos? Qual a relação do abacaxi com amaciantes de carne? Ao apresentar alguns dos resultados do experimento preposto, o autor discute que a precipitação é ocasionada pela desnaturação das proteínas devido à adição do etanol, o que causa o rompimento das interações fracas. A adição da solução de sal de cozinha provoca o chamado efeito salting out, que consiste na diminuição da interação das proteínas com a água, devido à solvatação dos íons presentes na solução salina. Questão 8: Considerando que a adição do etanol causa o rompimento das interações fracas, faça um esboço deste processo de rompimento das interações moleculares dos dipeptídeos Isoleucina-Tirosina e Lisina-Valina que de um meio aquoso são adicionados em um solvente como o etanol. Questão 9: Considerando que a adição da solução de sal de cozinha provoca o chamado efeito salting out, que consiste na diminuição da interação das proteínas com a água, faça um esboço deste processo quando uma quantidade suficiente de NaCl são adicionas a uma solução contendo os dipeptídeos Isoleucina-Tirosina e Lisina-Valina.

5 CONCLUSÃO O autor conclui o texto considerando que o experimento proposto, ao ser realizado por professores e alunos, promova discussões e desperte a atenção em relação à importância da Bioquímica para o ensino de diversos conceitos químicos, bem como a discussão de temas relacionados ao cotidiano. REFERÊNCIAS [1] David Sadava, Craig Heller, Gordon H. Orians, William K. Purves, David M. Hillis, Vida: a ciência da biologia, Porto Alegre, Artmed, 8ª Ed, 2009, v. 1 Célula e hereditariedade. v. 2 Evolução, diversidade e ecologia. v. 3 Plantas e Animais. [2] Robert E. Ricklefs, A Economia da Natureza, Editora Guanabara Koogan, Rio de Janeiro, 6ª Ed, [3] Peter Atkins, Loretta Jones, Princípios de Química, Questionando a vida e o meio ambiente, Bookman, Porto Alegre, 5ª Ed, [4] David L. Nelson, Michael M. Cox. Princípios de Bioquímica de Lehninger, Artmed, São Paulo, 5ª Ed, 2011.

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