LIGAÇÃO PEPTÍDICA. ligação peptídica DIPEPTÍDEO AMINOÁCIDOS

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1 PROTEÍNAS

2 PROTEÍNAS

3 LIGAÇÃO PEPTÍDICA DIPEPTÍDEO AMINOÁCIDOS ligação peptídica

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6 PEPTÍDEO Resíduo N-terminal Resíduo C-terminal OLIGOPEPTÍDEOS: 2 a 10 resíduos de aminoácidos. Exemplos: dipeptídio (2 aminoácidos), tripeptídio (3 aminoácidos), tetrapeptídio (4 aminoácidos), etc. POLIPEPTÍDEOS: Mais de 10 resíduos de aminoácidos PROTEÍNAS: Polipepítidos com mais de 100 resíduos de aminoácidos e com função biológica.exemplos: catálise de reações químicas (ENZIMAS), regulação dometabolismo (HORMÔNIOS), movimento (FIBRAS MUSCULARES), estrutura e revestimento externo (PELE, CABELO, UNHA, CASCO e CHIFRE), transporte de substâncias (HEMOGLOBINA) e proteção contra doenças (ANTICORPOS).

7 PROTEÍNAS Proteína Massa Número de resíduos Número de (homem) Molecular de aminoácidos cadeias peptídicas Citocromo C Hemoglobina Albumina Conectina (fibra muscular)

8 NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS

9 ESTRUTURA PRIMÁRIA Estrutura formada pelas ligações peptídicas (ligações covalentes)entre os aminoácidos

10 ESTRUTURA PRIMÁRIA C.. C C C Ligação peptídica apresenta um arranjo geométrico com seis átomos coplanares Ressonância ligação C-N (amida) com acentuado caráter de ligação dupla (40%) Rigidez Dificulta a rotação dos grupos ao redor desta ligação

11 ESTRUTURA PRIMÁRIA

12 ESTRUTURA PRIMÁRIA

13 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Ligações de hidrogênio entre aminoácidos - O da carbonila de uma ligação peptídica & - H da amida de uma ligação peptídica 4 aminoácidos adiante na cadeia

14 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Conformação espiralada α-hélice

15 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Conformação espiralada do tipo α-hélice Interação entre duas cadeias peptídicas do tipo α-hélice

16 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Conformação laminar β-pregueada O N H Ligações de hidrogênio entre O da carbonila de uma ligação peptídica de um trecho da cadeia e o H da amida de uma ligação peptídica de outro trecho da cadeia

17 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Conformação laminar folha β-pregueada

18 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Grupamentos R se projetam para cima e para baixo do plano da folha β-pregueada

19 ESTRUTURA SECUNDÁRIA H O Paralelo Antiparalelo N N C N C N C N C C N N C

20 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Proteínas Fibrosas α-hélice: Miosina (músculos) Queratina (cabelo, lã, unha,...) β-pregueada: Seda

21 OUTROS TIPOS DE INTERAÇÕES Interações entre os grupamentos laterais (R) dos resíduos de aminoácidos: Hidrofóbicas cadeias laterais apolares Iônicas cadeias laterais com cargas Polares (dipolo-dipolo) cadeias laterais polares Ligações de hidrogênio cadeias laterais polares Ligação dissulfeto Grupamento SH da cisteína

22 OUTROS TIPOS DE INTERAÇÕES

23 LIGAÇÃO DISSULFETO cisteína cistina

24 LIGAÇÃO DISSULFETO

25 LIGAÇÃO DISSULFETO

26 ESTRUTURA TERCIÁRIA Enovelamento das cadeias peptídicas α-hélice Regiões com estrutura regular (α-hélice e folha β-pregueada) e regiões sem estrutura definida Volta ou alça ou cotovelo β-pregueada antiparalela

27 ESTRUTURA TERCIÁRIA

28 ESTRUTURA TERCIÁRIA N-terminal C-Terminal

29 ESTRUTURA TERCIÁRIA Grupos polares (hidrofílicos) voltados para o exterior (contato com o meio aquoso) Grupos apolares (hidrofóbicos) voltados para o interior

30 PROTEÍNA CONJUGADA Mioglobina Estruturas do tipo α-hélice Grupo heme grupo não-protéico (grupo prostético) Átomo de ferro (roxo) Distribuição de aminoácidos: amarelo: hidrofóbicos azul: com carga branco: outros

31 GRUPO HEME Ligação coordenada do Fe 2+ com o grupo imidazolina da histidina na cadeia polipetídica e com o O 2

32 PROTEÍNAS CONJUGADAS LIPOPROTEÍNAS grupo prostético = lipídio GLICOPROTEINAS grupo prostético = glicídio METALOPROTEÍNAS grupo prostético = metal METALOPORFIRINOPROTEÍNAS grupo prostético = metal + porfirina Exemplo: grupo Heme

33 PROTEÍNAS CONJUGADAS METALOPROTEÍNAS grupo prostético = metal

34 ESTRUTURA QUATERNÁRIA Agregados com mais de uma cadeia polipeptídica Hemoglobina (4 subunidades)

35 Níveis de Organização Primário Secundário Terciário Quaternário

36 DESNATURAÇÃO Perda total ou parcial das estruturas secundária, terciária e quaternária O agente desnaturante age nas interações que mantém estas estruturas Agentes desnaturantes: calor, ácidos, bases, detergentes, sais, etc...

37 DESNATURAÇÃO

38 DESNATURAÇÃO REVERSÍVEL

39 SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS EM ÁGUA solubilidade Ponto isoelétrico ph

40 SOLUBILIDADE DE PROTEÍNAS EM ÁGUA

41 ENZIMAS Catalisador biológico (proteína) Reação ocorre em condições brandas Especificidade de substrato (seletividade)

42 Catálise enzimática G = H T. S Processo espontâneo G < 0 S > 0 Processo endotérmico H > 0 Processo exotérmico H < 0

43 H2O2 H2O + ½ O2

44 ENZIMAS Classificação quanto ao tipo de reação: Oxirredutases: Catalisam reações de oxirredução Transferases: Catalisam a transferência de grupos entre moléculas Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise Liases: Catalisam a adição de grupos a ligações duplas e vice-versa Isomerases: Catalisam reações de isomerização Ligases (sintetases): Catalisam a ligação entre duas moléculas

45 ENZIMAS Uma forma de nomenclatura: NOME DO SUBSTRATO + TERMINAÇÃO ASE MALTASE + H 2 O 2 β-maltose β-d-glicopiranose Substrato = Maltose Enzima = Maltase HIDROLASE

46 ENZIMAS + H 2 O SACARASE OU INVERTASE + SACAROSE α-d-glicopiranose + β-d-frutofuranose Substrato = Sacarose Enzima = Sacarase HIDROLASE

47 ENZIMAS + H 2 O SACARASE OU INVERTASE + SACAROSE α-d-glicopiranose + β-d-frutofuranose + 66,5 + 52, ,4º = - 39,7º Açúcar invertido

48 ENZIMAS GLICOSE ISOMERASE D-GLICOSE D-FRUTOSE C 6 H 12 O 6 C 6 H 12 O 6 Substrato = Glicose Enzima = Glicose Isomerase ISOMERASE Poder adoçante: sacarose = 1,0 glicose = 0,5 frutose 1,3

49 Modelo Chave-fechadura Sítio Ativo Substrato Enzima Complexo Enzima-Substrato SÍTIO ATIVO: REGIÃO DA ENZIMA EM QUE OCORRE A LIGAÇÃO COM O SUBSTRATO

50 Lactato desidrogenase Lactato Piruvato

51 COENZIMA Coenzima: Molécula orgânica não-protéica que participa do mecanismo da catalise enzimática. Cofator: Espécie inorgânica não-protéica que participa do mecanismo da catalise enzimática. Exemplo: metais Mg 2+ cofator 2-PGA (substrato) Enzima (enolase)

52 Modelo de encaixe induzido A aproximação do substrato induz alterações na conformação tridimensional da enzima

53 Mudança de conformação da lactoferrina induzida pela presença de ferro