Profº Lásaro Henrique
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- Aurélio Freire Carlos
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1 Profº Lásaro Henrique
2 Proteínas são macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos. São os constituintes básicos da vida e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. Nos animais, correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
3 A importância das proteínas está relacionada com suas funções no organismo. Todas as enzimas conhecidas são proteínas. Muitas vezes, elas existem em pequenas quantidades. Estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios.
4 Embora sejam inúmeras, todas as proteínas são formadas por apenas 20 aminoácidos. Todos os aminoácidos tem um carbono (chamado carbono-α) ligado a um grupo amino e a um grupo carboxila. Glicina Valina Histidina Novalina Alanina TirosinaLeucina Serina metionina Cisteína Lisina Ac. Amino Triptofano Fenilalanina Butírico homocisteína Asparigina Glutamina Argenina Ac. Glutâmico Ac. Aspártico
5 As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas. Ligação peptídica é a união do grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxila de outro aminoácido, através da formação de uma amida. HOOC R O R C C NH 2 C N H HO H H H R O R C C NH 2 HOOC C N H H H Ligação Peptídica HOH Através destas ligações, os aminoácidos formam cadeias longas. A maioria das proteínas tem mais de 200 aminoácidos.
6 A seqüência de aminoácidos é conhecida como estrutura primária. É esta estrutura que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
7 Os ângulos formados pelas ligações peptídicas fazem com que a cadeia protéica assuma uma conformação espacial chamada de estrutura secundária. Esta conformação espacial é reforçada pelas interações intermoleculares entre os aminoácidos. A principal é a ligação hidrogênio que acontece entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros aminoácidos.
8 Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal. α-hélice A forma mais comum, é Outras estruturas são: As chamado de α hélice. β-sheets, onde uma cadeia interage paralelamente com outra. E as "Turns que são responsáveis pela reversão da direção da β-sheets cadeia. Os sítios de reconhecimento dos anticorpos são, freqüentemente, encontrados nos turns ou Turns próximos deles.
9 A estrutura terciária é a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos da cadeia. Esta estrutura é quem determina a forma das proteínas. As proteínas globulares, por exemplo, tem forma esférica. O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos. Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que agrupam-se no interior da proteína provocando uma dobra ou looping, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da proteína.
10 Existe, finalmente, a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. Certas proteínas são compostas por mais de uma unidade polipeptídica. A imunoglobulina, por exemplo, é constituída por 4 cadeias protéicas. A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária.
11 As proteínas podem ser simples, constituídas somente por aminoácidos, ou conjugadas, que contém outros grupos como carboidratos, íons, etc. A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada. Contém 4 proteínas ligadas a uma porfirina e a um íon de ferro. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.
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13 Outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Podem ser divididas em proteínas estruturais e biologicamente ativas. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas. São compostas por cadeias alongadas. Dois exemplos são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).
14 Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A porina é uma proteína trans-membrana, que atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente.
15 As enzimas fazem a catálise de diversas reações em nosso organismo. Sem elas essas reações não aconteceriam ou gerariam produtos indesejados. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica. O substrato precisa ter características que permitam o "encaixe" com a enzima. Essa relação é chamada de chavefechadura. O "sítio ativo" diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado.
16 No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura. Proteínas
17 A atividade da enzima pode ser bloqueada pela ação de um inibidor. Quando este interage com o sítio regulatório da enzima, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores.
18 A seqüência dos aminoácidos na proteína é determinado geneticamente a partir da seqüência dos nucleotídeos no DNA celular. Proteínas Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma seqüência complementar de nucleotídeos chamada de RNA mensageiro.
19 Assim a seqüência de aminoácidos é ditada pelo RNA mensageiro. Uma seqüência de 3 nucleotídeos no RNA mensageiro especifica o aminoácido. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.
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