Proteínas. São compostos orgânicos de alto peso molecular, são

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1 Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

2 PROTEÍNAS MÚSCULO SANGUE PELE 80% 70% 90%

3 Aminoácidos CARACTERÍSTICAS GERAIS: São as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de aminoácidos. Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

4 AMINOÁCIDOS

5 Também conhecidos como peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

6 CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS

7 As células animais não sintetizam todos os aminoácidos necessários, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos: ESSENCIAIS - NÃO SINTETIZADOS pelos animais. Ex: HUMANOS Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina. NÃO ESSENCIAIS (Naturais) SINTETIZADOS pelos animais. Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.

8 Vegetais produzem os 20 aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas. Para os vegetais, todos os aminoácidos são NÃO ESSENCIAIS ou NATURAIS. Classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada!!!

9 O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS: Quantidade de AA do polipeptídio Tipos de AA Seqüência dos AA

10 Classificação Proteínas simples Somente aminoácidos Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias) Nucleoproteínas (Ác. Nucleicos) Glicoproteínas (Glicídios) Metaloproteínas (Metais) Lipoproteínas (Lipídios)

11 Níveis de Organização: Estrutura Primária (sequência linear de AA) Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" (-NH 2 )e uma extremidade "carboxi terminal (-COOH).

12 Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal ) É o arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Alfa-hélice Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

13 Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma) Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

14 Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas) Surge apenas nas proteínas oligoméricas ( mais de uma cadeia polipeptídica). Estrutura TRIDIMENSIONAL, pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

15 PROTEÍNAS Organização Estrutural

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17 Classificação Quanto à Forma Fibrosas São formadas geralmente por longas moléculas retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Proteínas de estruturacolágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Globulares Estrutura espacial mais complexa, são esféricas. Enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

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19 Funções: Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Tendões Cartilagens Membranas Músculos

20 - Resistência aos tecidos : Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. - Contração muscular : Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular. - Revestimento e impermeabilização: Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.

21 Função hormonal muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica. Podemos caracterizar os hormônios como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. Exemplo: insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

22 Função de defesa Células capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo liga-se apenas ao antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue).

23 Função nutritiva ou energética As proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

24 Coagulação sangüínea Vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... Transporte Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

25 Função enzimática TODA enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Exemplos: lipases (lipídios ácidos graxos e glicerol), Amilase, proteínase.

26 Enzimas Promovem a catálise de reações biológicas (BIOCATALIZADORAS) Reduzem a energia de ativação das reações químicas aumentam a velocidade de reação. NÃO são produtos ou reagentes das reações. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Possuem especificidade com o substrato

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28 Modelo de Chave-Fechadura

29 As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; catalases decompõem a água oxigenada; amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; proteases decompõem as proteínas; celulases decompõem a celulose; pectinases decompõem a pectina; xilanases decompõem a xilana; isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose; outras.

30 Classificação pelo local de ação Endocelulares Atuam no interior das células onde foram produzidas, para agir em reações da própria célula. Ectocelulares São produzidas no interior de determinadas células, mas atuam fora das mesmas. Como ocorre com as enzimas digestivas.

31 Classificação pela composição SIMPLES Enzimas formadas por apenas aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. CONJUGADAS Composta pela APOENZIMA (parte proteica) e pela COENZIMA (porção não proteica, por exemplo hormônios ou vitaminas). A enzima só estará ativada e funcional na presença da COENZIMA, formando um complexo denominado HOLOENZIMA.

32 ENZIMA CONJUGADA Algumas enzimas podem exigir um componente adicional para sua ativação. Este componente químico é chamado de COFATOR. COFATOR: Íons inorgânicos. Ferro, Magnésio, Manganês, Níquel, Cobre... COENZIMA: Hormônios e vitaminas, principalmente.

33 Concentração do Substrato Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.

34 FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS: TEMPERATURA: temperatura atividade enzimática / até certo limite. agitação moléculas possibilidades de choques, pode ocorrer rompimento de ligações (perda da conformação), ou seja, ocorre desnaturação e inativação da enzima. Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

35 ph Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado ph. Grandes mudança no ph podem provocar desnaturação de proteínas, e consequentemente, sua inativação.

36 DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS; TEMPERATURA / agitação das moléculas rompimento de ligações / Ex: ovo cozido GRAU DE ACIDEZ / meios ácidos ou básicos rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas

37 Inibição enzimática INIBIDORES IRREVERSÍVEIS Ligam-se as enzimas inativando-as de maneira definitiva. Ocorrem modificações covalentes e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima. INIBIDORES REVERSÍVEIS Podem ser classificados como COMPETITIVOS ou NÃO COMPETITIVOS. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da ENZIMA.

38 COMPETITIVA Inibição Enzimática Substrato compete, pelo sítio ativo da enzima, com outra moléculas semelhante à sua estrutura. Quando a molécula semelhante se liga à enzima, está ficará, temporariamente, indisponível para o substrato. Ocorre então a redução da velocidade da reação.

39 Inibição Ezimática NÃO COMPETITIVA O inibidor NÃO possui estrutura semelhante ao substrato. Este inibidor liga-se à enzima em outro local, formando um complexo enzima-inibidor. Este complexo inativa a enzima através de uma modificação na configuração do seu sítio ativo, impedindo a ligação do substrato. NÃO OCORRE COMPETIÇÃO ENTRE INIBIDOR E SUBSTRATO!!!

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