Proteínas catalisadoras que AUMENTAM a VELOCIDADE das reações, sem sofrerem alterações no processo global.

Transcrição

1 ENZIMAS

2 Proteínas catalisadoras que AUMENTAM a VELOCIDADE das reações, sem sofrerem alterações no processo global. Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima!

3 CARACTERÍSTICAS GERAIS:

4 Apresentam alto grau de especificidade; São produtos naturais biológicos; São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (10 8 a rápida); Não são tóxicas; Condições suaves de ph e temperatura; Não são consumidas nas reações (Renovação).

5 NOMENCLATURA Adição do sufixo ASE ao nome do substrato: * gorduras (lipo - grego) LIPASE * amido (amylon - grego) AMILASE Nomes independentes: * Ex: Tripsina e pepsina (enzimas digestivas).

6 Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) nomear e classificar:

7 ESTRUTURA HOLOENZIMA (ativa) Estrutura Enzimática Proteína APOENZIMA ou APOPROTEÍNA Cofator ou íon inorgânico Coenzima molécula orgânica Cofator (grupo prostético) Coenzima (geralmente derivada de vitaminas)

8 Obtidas da dieta (vitaminas). Ex: FAD obtida da Riboflavina; NAD obtida da Niacina... Transportadoras de determinados grupos ente reações.

9 Vocabulário das enzimas substrato Sítio ativo produtos enzima A catálise enzimática é essencial para os sistemas vivos!

10 Como fazem as enzimas numa reação? E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima

11 ENERGIA DE ATIVAÇÃO: É a energia que separa os reagentes dos produtos e equivale a energia adicional necessária para que as moléculas possam atingir o estado de transição (OU ESTADO REATIVO).

12 FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO:

13 Influência do ph Valores extremos podem levar à desnaturação;

14 reaction rate ph pepsina tripsina pepsin trypsin ph

15 Temperatura temperatura: A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas. Enzima temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima por um período de tempo.

16 reaction rate temperatura Enzimas humanas Bacterias termo-resistentes C Temperatura ótima 70 C

17 Substrato A Velocidade Máx de uma reação é o número de substrato convertido em produto por unidade de tempo..

18 ENZIMA SUBSTRATO

19 Modelo de reação A velocidade da reação varia com a concentração [S] do substrato.

20 K m baixo - baixa concentração necessária - alta afinidade K m alto - alta concentração necessária - baixa afinidade

21 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática: inibidor! INIBIDORES REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS COMPETITIVOS NÃO-COMPETITIVOS

22 Inibidor Competitivo Inibidor e Substrato competem pelo sítio ativo da enzima. Ex: Sulfanilamida como inibidor (agente antibacteriano) compete ácido p-aminobenzóico (como substrato necessário para o crescimento bacteriano) pela di-hidropteroato sintetase (enzima) INIBIDOR IMPEDE A DIVISÃO E O CRESCIMENTO BACTERIANO

23 Inibidor não-competitivo Inibidor e Substrato ligam-se a sítos diferentes na enzima. Ex: Chumbo (metal pesado) Se liga Ferroquelatase (catalisa a inserção do Ferro na protoporfirina, precursor do grupo heme) Mantém a enzima inativa ou com atividade muito reduzida.

24 Inibidor Irreversível Se combina com um grupo funcional, na molécula da Enzima, que é essencial para sua atividade. Podem promover a destruição do grupo funcional. Ex: Efeitos neurotóxicos dos inseticidas (malathion e o parathion) são devido a sua ligação irreversível a acetilcolinesterase, impedindo a transmissão dos impulsos nervosos pela acetilcolina.

25 REGULAÇÃO: ATIVIDADE ENZIMÁTICA Controlam as reações enzimáticas. Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras. Tipos: Enzimas alostéricas; Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível.

26 Enzimas alostéricas Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um regulador chamado MODULADOR. Moduladores podem ser inibidores (efetores negativos) ou ativadores (efetores positivos); São maiores e mais complexas; Ex: aspartato transcarbamilase (função na síntese de nucleotídeos).

27 Enzima menos ativa 1º Enzima mais ativa 2º Complexo enzimasubstrato ativo

28 Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora. Podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, etc. Exs: Fosforilação da glicogênio-fosforilase - aumenta a sua atividade na degradação do glicogênio. A adição de fosfato à enzima glicogênio-sintase - diminui a sua atividade na síntese do glicogênio.