Estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de diferentes parâmetros

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1 Estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de diferentes parâmetros

2 Importante abordagem para o entendimento do mecanismo de ação de uma enzima. Vários fatores afetam a atividade de uma enzima ph, temperatura e substrato Concentração do substrato - Parâmetro mais importante para comparar a atividade e o tipo de reação das enzimas ph e temperatura relacionados com estrutura ativa das enzimas

3 Atividade enzimática é afetada pelo ph O ph pode influenciar a atividade de uma enzima através de maneiras distintas. Primeiramente, o ph pode levar à desnaturação proteica. O ph também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o padrão de cargas de um determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando a conformação geral da proteína.

4 Atividade enzimática é afetada pela temperatura O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação. A temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação protéica.

5 A concentração do substrato afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas enzima

6 Curva que relaciona [S] e V 0 é uma hipérbole, concentrações mais baixas aumento linear da velocidade, concentrações mais altas velocidade atinge um valor máximo

7 Concentrações baixas de substrato ocorre aumento linear entre Velocidade(V 0 ) e o Substrato [S] [S] V 0 aumenta cada vez menos até atingir um patamar (V max ) Curva relacionando [S] e V 0 pode ser expressa algebricamente

8 Equação de Michaelis-Menten Constante de Michaelis TAREFA Fazer para entregar na próxima aula a dedução da equação de Michaelis-Menten

9 O que é K m? É a concentração do substrato onde se obtém metade da velocidade máxima da reação TAREFA Demonstrar algebricamente o que é Km usando a equação de Michaelis-Mentem e a definição de Km.

10 K m e a V max varia de enzima para enzima caracterizandoas e pode variar também com o substrato Rubisco Km CO 2-9μM Km O μm Hexoquinase Glicose Km - 0,05 μm Frutose Km -1,5 μm K m não é uma medida de afinidade da enzima pelo substrato mas sim a concentração do substrato onde se obtém a metade da velocidade máxima da reação

11 Equação de Michaelis-Menten Transformações da equação de Michaelis-Menten Equação de Lineweaver-Burk ou duplo-recíproco Inversão dos dois lados da equação de Michaelis-Menten Separação dos componentes do lado direito.

12 Equação de Lineweaver-Burk ou duplo-recíproco inverter Separar componentes e resolver y = a x + b K 1 m

13 y Com essa transformação matemática passa-se a trabalhar com uma reta e não com uma hipérbole, mais fácil. Várias informações podem ser obtidas com esse gráfico x

14 a = coeficiente angular y=0 b = coeficiente linear x = 0

15 Através da análise da cinética da reação pode-se descobrir qual o mecanismo de ação da reação com relação ao substrato

16 A atividade de todas as enzimas pode ser inibida por determinadas moléculas Inibidores enzimáticos São moléculas que interferem com a catálise diminuindo ou interrompendo a reação enzimática

17 Como são classificados os inibidores de acordo com seu mecanismo de ação? Reversíveis Irreversíveis Inibição competitiva Inibição incompetitiva Inibição mista ou não competitiva Como eles atuam?

18 Reversíveis - Inibição competitiva Inibidor compete com o substrato pelo sitio ativa da enzima Inibidor tem estrutura molecular semelhante à do substrato [S] deslocar inibidor do sítio ativo e manter V max V max é constante na presença do inibidor devido à grande quantidade de substrato

19 Reversíveis - Inibição incompetitiva Inibidor se liga em um sítio diferente do centro ativo, impede a reação do complexo ES. Independente da concentração do substrato o Km e a Vmax estão alterados

20 Reversíveis - Inibição mista ou não competitiva Inibidor se liga tanto ao complexo ES como à enzima, em um sítio diferente do centro ativo Independente da concentração do substrato o Km e a Vmax estão alterados

21 Inibição irreversível Inibidor se liga de maneira estável ou covalente com um grupo funcional importante para a atividade enzimática Utilizados experimentalmente para definir os aminoácidos essenciais do centro ativo das enzimas Inativar determinadas enzimas em situações biológicas importantes

22 Este é o mecanismos de ação dos inseticidas organofosforados, como o malathion e o parathion. Absorção via pele, inalação e ingestão alimentos contaminados. Metabolismo hepático lento - intoxicação Reagem com o resíduo de serina no sitio ativo das serinoenzimas, formando um complexo irreversível. Uma das enzimas altamente sensível a esses compostos é a acetilcolinesterase, responsável pela metabolização do neurotransmissor acetilcolina em neurônios centrais e periféricos (envenenamento por organofosforados) Sintomas depressão respiratória, letargia, convulsões, coma

23 Regulação da atividade enzimática No metabolismo celular grupos de enzimas trabalham em conjunto onde o produto de uma é o substrato da outra Via metabólica Nessas vias existe sempre uma enzima que determina a velocidade com que o grupo vai trabalhar enzimas reguladoras

24 Regulam a velocidade das reações metabólicas São reguladas por determinados sinais Tipos: Enzimas alostéricas Enzimas reguladas por modificações covalentes reversíveis Enzimas reguladas por proteólise

25 Enzimas alostéricas Possui sítios reguladores para a ligação do modulador especifico Maiores e mais complexas que as não alostéricas (mais que uma cadeia polipeptídica) Sofrem modificações conformacionais em resposta à ligação do modulador (positivo ou negativo)

26 Enzimas reguladas por modificações covalentes reversíveis Diferentes grupos podem se ligar á molécula enzimática e regular sua atividade Grupos ligados covalentemente e removidos pela ação de outras enzimas Menos ativa Mais ativa

27

28 Enzimas reguladas por proteólise Enzimas proteolíticas mecanismo de proteção/regulação Enzima inativa Fatores externos (autólise ou ação de outra protease) Parte da cadeia é retirada e a enzima muda sua conformação expondo o sítio ativo

29 Enzimas digestivas produzidas pâncreas e com ação no duodeno. Ação em ligações peptídicas com resíduos com cadeia lateral carregada positivamente Ação em ligações peptídicas com resíduos aromáticos (hidrofóbicos e grandes) Cadeias unidas por ligações dissulfeto

30 A coagulação do sangue é resultado da ativação de uma cascata de zimogênios

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