ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Transcrição

1 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

2 Como é a estrutura tridimensional das proteínas??? 4 níveis estruturais Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária Mantidas por: ligações covalentes (ligação peptídica e ligação dissulfeto) Forças ou interações fracas ( ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas / hidrofílicas e iônicas)

3 Estrutura primária sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas Estrutura terciária arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações entre aminoácidos mais distantes Estrutura secundária conformação local de alguns regiões da cadeia polipeptídica ( -hélice, -pregueada e dobras β) Estrutura quaternária arranjo tridimensional de diferentes cadeias polipeptídicas

4 Liberação de uma molécula de água e a formação de uma ligação covalente entre o C e o N de aminoácidos distintos Aminoácidos ligam-se por ligações peptídicas Reação de condensação entre: OH do grupo carboxila de um aminoácido H do grupo amina do outro aminoácido

5 Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas Terminal amino e carboxila Número e sequencias variáveis de resíduos de aminoácidos Sequencia determinada pelo DNA do organismo - genes

6 Tamanho diferentes das moléculas número de resíduos

7 Composição diferente de aminoácidos

8 Sequencia de aminoácidos determinada pelo material genético do organismo (código genético) comparação entre organismos Através da análise da sequencia dos aminoácidos de um proteína pode-se avaliar a relação evolutiva entre as espécies ou comparar espécies similares

9 Aminoácidos ligam-se por ligações peptídicas estrutura primaria Esqueleto polipeptídico As cadeias laterais (radicais) dos aminoácidos polimerizados livres interagem entre si e com a água Forças usadas para a manutenção da conformação das proteínas (estrutura tridimensional nos seus diferentes níveis estruturais) Ligações de hidrogênio Ligações dissulfeto Interações hidrofóbicas e hidrofílicas Interações iônicas

10 Estrutura secundária das proteínas Mantida por ligações de hidrogênio (oxigênio da carbonila e hidrogênio do grupo amina) entre aminoácidos próximos conformação em - hélice conformação -pregueada dobra

11 Conformação em -hélice Arranjo tridimensional que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário Mantida por ligações de hidrogênio entre os grupos C=O e o N-H da ligação peptídica quatro resíduos subsequentes. Cada volta da hélice inclui 3,6 resíduos de aminoácidos

12 O hidrogênio do carbono fica para dentro da hélice enquanto as cadeia laterais ficam para o lado de fora A presença de grupos grandes, eletricamente carregados ou polares ou de Pro e Gli desestabilizam a estrutura da -hélice

13 Conformação -pregueada Cadeia polipeptídica estende-se em zigzag e podem estar arrumadas lado a lado formando um estrutura chamada folhas pregueada

14 Folhas pregueada Ligações de H são formadas entre as cadeias adjacentes (C=O e o N-H da ligação peptídica) Existem dois tipos de folhas pregueada

15 Paralelas mesma orientação das cadeias (terminal amino e carboxílico) Anti-Paralelas orientação oposta das cadeias (terminal amino e carboxílico)

16 Proteínas globulares podem apresentar essas duas estruturas, entretanto para ficar compacta a cadeia deve apresentar dobras (representações) Conformação -hélice + Conformação -hélice Dobras Elemento de conexão entre as regiões com estrutura secundária diferentes ou não

17 Dobras compreende uma estrutura que causa uma volta de 180 º Envolve 4 aminoácidos Forma ligação de Hidrogênio entre oxigênio da carboxila do primeiro resíduo com o H do grupo amina do quarto resíduo Resíduos 2 e 3 não participam de nenhuma interação Dobras são encontradas normalmente na superfície das proteínas ligações de H dos resíduos 2 e 3 (cadeia lateral) com a água

18 Estrutura terciária e quaternária das proteínas Estrutura terciária - arranjo tridimensional da cadeia peptídica estabilizado por interações entre grupos de aminoácidos distantes Estrutura quaternária - arranjo entre cadeias polipeptídicas (subunidades) para uma proteína ativa - interações entre grupos de aminoácidos de cadeias diferentes

19 Mantidas por interações fracas (ligações de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria molécula (estrutura terciária) ou das subunidades (estrutura quaternária).

20 Conformação é em grande parte determinada pelas interações fracas entre as cadeias laterais (R) dos aminoácidos Fatores que possam influenciar forças que mantem a estrutura das proteínas podem mudar sua conformação Aumento de temperatura; Extremos de ph; Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); Solutos (uréia); Sais (sulfato de amônio); Exposição da proteína a detergentes; Agitação mecânica vigorosa da solução proteica (espuma). Perda da estrutura tridimensional = desnaturação = perda da função e características da molécula

21 Perda da conformação de uma proteína = perda função e características (solubilidade)

22 Classificação das proteínas quanto á sua estrutura e sua função biológica Fibrosas e Globulares

23 Proteínas Fibrosas Função estrutural, suporte e proteção Cadeias longas e folhas Tipo simples de estrutura secundária Caracterizadas por proporcionar resistência e flexibilidades às estruturas onde ocorrem São insolúveis em água Estruturas principais: α Queratinas Colageno Fibroina

24 α Queratinas Cabelo, unhas, cascos, chifres, lã, penas e camada externa pele. Estrutura secundária hélice orientada para a direita Rica em resíduos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe) Arranjo similar - formam estruturas superenoveladas que se agrupam formando filamentos Interações hidrofóbicas entre cadeias laterais dos aminoácidos e ligações dissulfeto mantem a estrutura Monômero Dímero enovelado Protofibrila Fibrila Filamento Um fio de cabelo é formado por muitos filamentos

25 Colágeno Tendões, cartilagens, córnea, matriz orgânica ossos 3 resíduos de aminoácidos que se repetem Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro (X qualquer aminoácido) Estrutura secundaria em hélice voltada para a esquerda Estrutura quaternária 3 cadeias enroladas Formam fibrilas - estrutura mantidas por algumas ligações covalentes não habituais (Lys HyLis ou His) Gelatina derivada do colágeno baixo valor nutricional humano pelos aminoácidos que a constituem

26 Fibroína Fios de seda e teia de aranha Estrutura secundária - β - pregueada Rica em Ala e Gly - cadeias lateais pequenas e empacotamento dos grupos R Fibras são camadas de folhas β antiparalelas arranjadas densamente Estrutura mantida por ligações de hidrogênio

27 Proteínas Globulares Função enzimas, reguladoras, transporte e de defesa Cadeias esféricas ou globulares Diversos tipos de estrutura secundária Cadeia polipeptídica se dobra formando uma estrutura compacta - diversas estruturas e funções Grupos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior pontes H com a água - solúveis Diversidade funcional e estrutural

28 Mioglobina Imunoglobulina RUBISCO Amilase salivar

29 Classificação das proteínas quanto ao número de subunidades que possuem Monomérica uma unidade polipeptídica Oligomérica poucas subunidades (dímero, trímero, tetrâmero...) Multímero proteína ou complexo proteico formado por muitas subunidades polipeptídicas Unidades de repetição protômeros

30 Hemoglobina tetrâmero (quatro unidades) duas cadeias e duas cadeias Pode ser considerada um dímero de dois protômeros (unidade repetitiva)

31 RUBISCO 8 cadeias pequenas 8 cadeias grandes Oligômero (16 cadeias ou 8 protômeros) Virus do mosaico do Tabaco - cápsula de proteínas Multímero (mesma proteína repetida centenas de vezes)