8ª aula teórica Proteínas estruturais: colagénio, queratina e elastina. Bibliografia

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1 BIOQUÍMICA I 2010/2011 Ensino teórico - 1º ano Mestrado Integrado em Medicina 8ª aula teórica Proteínas estruturais: colagénio, queratina e elastina Bibliografia Biochemistry with clinical correlations, Devlin, 6ª Ed, 2006, Capítulo 3. Nelson & Cox, Lenhinger Principles of Biochemistry, 4ª Ed, 2004, Capítulo 6 (parte). 1

2 Objectivos Análise detalhada de 3 proteínas estruturais (colagénio, elastina, queratina): Identificar as suas estruturas Avaliar a sua localização Explicar a sua função Exemplificar casos em Medicina relacionados com alterações nestas proteínas DOENÇAS DO COLAGÉNIO OU COLAGENOSES - Porque ocorrem? - Quais as principais consequências? Doenças do Colagénio: Escorbuto, S. Ehlers-Danlos e Osteogénese imperfeita 2

3 PROTEÍNAS ESTRUTURAIS Proteínas do tecido conjuntivo Colagénio - família de proteínas fibrosas insolúveis proteína abundante (1/4 peso total) pele, osso, tendões, cartilagens, vasos sanguíneos COLAGÉNIO Elastina - proteína das fibras elásticas Proteoglicanos - proteínas ricas em hidratos de carbono matriz extracelular Fibronectina - proteína da superfície celular Interacção das células com a matriz extracelular migração celular adesão celular Outras proteínas fibrosas α-queratina - cabelos, pele, unhas α-queratina Estas proteínas são insolúveis em água (com elevada densidade de aminoácidos hidrófóbicos escondidos força estabilizadora da estrutura tridimensional) e são baseadas numa única estrutura secundária repetida. Colagénio [Ossos, tendões, pele, olhos (córnea), cartilagem, ligamentos, sistema vascular] Proteína mais abundante (25% do total) 3

4 Colagénio tipo I, II, III e IV Composição em aminoácidos de algumas proteínas fibrosas 4

5 COLAGÉNIO estrutura base Unidade estrutural básica do colagénio é o TROPOCOLAGÉNIO: 3 moléculas de proteína com ~1000 AA cada, -Cada uma enrolada numa hélice (lefthanded) com 1,5 nm de diâmetro e 300 nm de comprimento, -organizadas numa super-hélice (triplahélice) com enrolamento para a direita. COLAGÉNIO estrutura base Composição em aminoácidos pouco vulgar: 1 resíduo em cada 3 é glicina i.e. (X,Y,Gly) 333 em que X: Pro e Y: 4-hidroxiprolina (Hyp) (a estrutura rígida da Pro e Hyp impede o enrolamento em novelo da proteína e obriga a uma torção grande só compatível com a presença de Gly) Também presente a 5-hidroxilisina (importante para ligação covalente entre fibras de colagénio, assim como para a interacção com resíduos glucídicos) Estrutura em fuga do colagénio 5

6 Estrutura da Tripla Hélice ou Super- Hélice do Colagénio Mantida por pontes de H (perpendicular ao eixo da molécula de tropocolagénio) entre NH da Gly e CO do AA de outra cadeia. Grupos OH da hidroxiprolina também participam nestas ligações de H entre cadeias. Estrutura da Tripla Hélice ou Super-Hélice do Colagénio Importância das ligações cruzadas entre resíduos 5-Hly, Lys ou His (enzima: lisina oxidase) para ligação entre fibrilhas (estas ligações aumentam com a idade!) 6

7 AA hidroxilados no colagénio acção da Prolina hidroxilase Cofactor: vitamina C Formação da fibra madura de colagénio 7

8 Tecido Tendões Cartilagem Pele Córnea Arranjo em fibrilhas e microfibrilhas Feixes paralelos Associados com mucopolissacarídeos; arranjo das microfibrilhas não definido Folhas planares de microfibrilhas Folhas planares empacotadas DOENÇAS DO COLAGÉNIO OU COLAGENOSES Doenças do Colagénio: Escorbuto, S. Ehlers-Danlos e Osteogénese imperfeita FASEB J 5 (7): (1991) Normal Mutado 8

9 ELASTINA - Existe no tecido conjuntivo, com o colagénio - É uma proteína amarela, fluorescente tendões e vasos - Contrariamente a outras proteínas estruturais, distende várias vezes o seu comprimento * Unidade básica: TROPOELASTINA (MM Da) - rica em Gly, Ala, Val e Pro; - não é hidrolizado por colagenases; - contém menos hidroxiprolina que o colagénio; - sem hidroxilisina ELASTINA Desmosina: Superestrutura, da união entre 4 fibras de elastina 9

10 Conteúdo tecidular de colagénio e elastina (g/100g de tecido sêco) Tecido Colagénio Elastina Ossos Tendões Pele Córnea Cartilagem Ligamentos Aorta Fígado Circ. Res. 2007;101; Protein insufficiency supravalvular aortic stenosis Alteration of the properties of the elastin protein dominant cutis laxa 10

11 α-queratina (Cabelo, penas, unhas, camada externa da pele, lã garras, chifres, cascos) PROTEÍNA ESTRUTURAL, FIBROSA As proteínas estruturais são: - Insoluveís em água (com elevada densidade de aminoácidos hidrófóbicos escondidos, como força estabilizadora da estrutura tridimensional); - Baseadas numa única estrutura secundária repetida. α-queratina (cabelo, unhas). Evoluiu para garantir rigidez. Família das proteínas dos filamentos intermediários. Right-handed α-hélice(1 4);sem Pro. Left-handed super-hélice A superfície de contacto entre 2 α-hélices é rica em Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe. 11

12 α-queratina (cabelo, unhas) (right-handed) (super-hélice, left-handed) Rigidez das protofibrilhas: função de ligações S-S S ou pontes dissulfeto Ligações S-S- Rigidez da fibra -Queratina c/ reduzido número de ligações S-S FIBRA MACIA, FLEXÍVEL (ex. lã) -Queratina c/ elevado número de ligações S-S FIBRA DURA, INFLEXÍVEL (ex. bicos, garras) Patologias da Queratina Hiperqueratinose (em resposta a abrasão crónica, ex. calosidades) Hiperqueratinose incompleta: principal sinal na psoríase (células germinais dividem-se em 1-2 dias em vez dos 20 dias normais) 12

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