Estrutura de proteínas
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- Maria de Fátima Maria do Loreto Medina Cunha
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1 Estrutura de proteínas Prof. Dr. Walter F. de Azevedo Jr. Laboratório de Sistemas BioMoleculares. Departamento de Física. UNESP São José do Rio Preto. SP.
2 Resumo Classificação de proteínas SCOP Exemplos Biocristalografia
3 Níveis de estrutura protéica Primária Secundária Terciária Quaternária
4 Classificação de proteínas segundo estrutura secundária e terciária Classe Características Examples α Estrutura secundária de hélice alfa Mioglobina β Estrutura secundária de folha beta Quimotripsina α/β Presença de β-α-β PNP α+β Ausência de β-α-β Papaína estrutura (irregulares) Ferrodoxina
5 SCOP (Structural Classification Of Proteins) Hierarquia do SCOP (Maio de 2002) Nível Número de casos Classes 7 Folds 686 Superfamílias 1073 Famílias 1827 Domínios 39893
6 SCOP (Structural Classification Of Proteins) Família: Estruturas de proteínas que exibem clara relação evolucionária. Superfamília: Estruturas de proteínas que exibem provável origem evolucionária comum. Fold: Grande similaridade estrutural.
7 SCOP (Structural Classification Of Proteins) Classe # folds # superfamílias # famílias α β α/β α+β Multi-dom Membrana Irregulares Total
8 Exemplo:5nul
9 Exemplo:5nul
10 Protein: Flavodoxin from Clostridium beijerinckii 1. Root : scop 2. Class: Alpha and beta proteins (α/β) 3. Fold : Flavodoxin-like 3 layers, a/b/a, parallel beta-sheet of 5 strand, order Superfamily : Flavoproteins 5. Family : Flavodoxin-related binds FMN 6. Protein : Flavodoxin 7. Species : Clostridium beijerinckii
11 Biocristalografia
12 Cristalização Coleta de dados LNLS Difração de raios X Análise Resolução da estrutura cristalográfica
13 Crystallization of human PNP We crystallized human PNP in the conditions described earlier (Cook et al., 1981). In brief, a PNP solution was concentrated to 12 mg/ml against 10mM potassium phosphate buffer (ph 7.1). Hanging drops were equilibrated by vapor diffusion at 25 o C against reservoir containing 19% saturated ammonium sulfate solution in 20 mm citrate buffer (ph 5.3). Rhombohedral-shaped crystals with dimensions up to 0.5 mm were obtained overnight. Cook, W. J., Ealick, S. E., Bugg, C. E., Stoeckler, J. D. & Parks, R. E., Jr. (1981) J. Biol. Chem., 256,
14 Esfera de Ewald
15 Câmara de oscilação
16 Montagem do cristal
17 Criocristalografia
18 Sistema criogênico
19 Ânodo rotatório
20 Síncrotron
21 Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS)
22 Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS)
23 Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS)
24 Problema da fase Iα F hkl 2 F hkl = F hkl exp iα N F hkl = j =1 f j exp 2 πi hx j ky j lz j ρ xyz = 1 V h k F hkl exp iα exp 2 πi hx ky lz l
25 Resolução do problema da fase ρ xyz = 1 V h k F hkl exp iα exp 2 πi hx ky lz l
26 Métodos de resolução do problema da fase 1) Substituição isomórfica múltipla (MIR) 2) Substituição molecular 3) Dispersão anômala múltipla 4)Métodos diretos
27 Refinamento cristalográfico
28 Refinamento cristalográfico E ref =w A hkl [ F calc hkl F obs hkl ] 2 V Iα F hkl 2 N F hkl = j =1 f j exp 2 πi hx j ky j lz j V = 1 2 ligações K b b b o ângulos K θ θ θ o torção K φ [1 cos nφ δ ] 2 [ A r 12 C r 6 q 1 q 2 Dr ]
29 Arquivo PDB (Protein Data Bank) REMARK Sun Feb 25 14:05: CRYST ORIGX ORIGX ORIGX SCALE SCALE SCALE ATOM 1 CB MET ATOM 2 CG MET ATOM 3 SD MET ATOM 4 CE MET ATOM 5 C MET ATOM 6 O MET ATOM 7 HT1 MET ATOM 8 HT2 MET ATOM 9 N MET ATOM 10 HT3 MET ATOM 11 CA MET ATOM 12 N GLU ATOM 13 H GLU ATOM 14 CA GLU ATOM 15 CB GLU ATOM 16 CG GLU ATOM 17 CD GLU ATOM 18 OE1 GLU ATOM 19 OE2 GLU ATOM 20 C GLU ATOM 21 O GLU ATOM 2807 CD1 LEU ATOM 2808 CD2 LEU ATOM 2809 C LEU ATOM 2810 O LEU Unidades Å=10-10 m
30 Refinamento cristalográfico N F hkl = j =1 REMARK Written by O version REMARK Sun Feb 25 14:05: REMARK Walter F. de Azevedo Jr. CRYST ORIGX ORIGX ORIGX SCALE SCALE SCALE ATOM 1 CB MET ATOM 2 CG MET ATOM 3 SD MET ATOM 4 CE MET ATOM 5 C MET ATOM 6 O MET ATOM 7 HT1 MET ATOM 8 HT2 MET ATOM 9 N MET ATOM 10 HT3 MET ATOM 11 CA MET ATOM 12 N GLU ATOM 13 H GLU ATOM 14 CA GLU ATOM 15 CB GLU ATOM 16 CG GLU f j exp 2 πi hx j ky j lz j
31 Campo de força empírico V ligações = 1 2 ligações K b b b o 2 V ângulos = 1 2 ângulos K θ θ θ o 2
32 Voet, D., Voet, J., Pratt, C. W. Fundamentos de bioquímica. Artmed editora. Porto Alegre (2002)
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