Caracterização e classificação de proteínas. Desafio de Paracelsus
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- Elias Carrilho Coelho
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1 Objetivos FFI0776 Modelagem e Engenharia de Proteínas Prof. Rafael V. C. Guido rvcguido@ifsc.usp.br Aula 05 Caracterização e classificação de proteínas Proteínas homólogas Base de dados SCOP CATH Desafio de Paracelsus Bacharelado em Ciências Físicas e Biomoleculares em e Biomoleculares Instituto de Física de São Carlos USP Caracterização e Classificação de Proteínas Conceitos Homologia Semelhança, na estrutura e na origem, de órgãos ou partes de organismos diferentes. Analogia Homólogo Que tem a mesma posição relativa, proporção, valor ou estrutura; mesma proporção valor ou estrutura correspondente. Semelhança em algumas particularidades, de funções etc., sem que haja igualdade atual ou completa atual Análogo Similar por certo aspecto. Exerce a mesma função, sendo de origem e estrutura diferentes
2 Proteínas homólogas Definição Proteínas homólogas características Proteínas homólogas são biomoléculas evolutivamente relacionadas que, frequentemente, desempenham a a mesma função em diferentes organismos Proteínas homólogas de diferentes organismos podem apresentar comprimento das cadeias polipeptídicas idênticas ou parcialmente idênticas ; Resíduo invariável: resíduos idênticos de aminoácidos que são encontrados em posições equivalentes nas estruturas das diferentes espécies. Resíduo variável: refere se às posições na cadeia polipeptídica que apresentam diversidade de apresentam diversidade de resíduos de aminoácidos sem perda da função biológica Proteínas homólogas exemplo Proteínas homólogas exemplo citocromo c (~ 100 aa) Proteína mitocondrial responsável pela transferência de elétrons durante os elétrons durante os processos oxidativos em células eucarióticas Resíduos invariáveis Mutações conservativas Mutações não conservativas His GAPDHs Trypanosoma cruzi Trypanosoma brucei Leishmania mexicana Id. Sequencial tripanosomatídeos Identidade d > 90% humana sequencial ~ 45%
3 Proteínas homólogas exemplo Enovelamentos e Domínios e TcGAPDH HuGAPDH Estrutura supersecundária, motivo estrutural ou enovelamento Estrutura supersecundária, motivo estrutural ou enovelamento são arranjos estruturais estáveis constituídos por elementos de estrutura secundária conectados estáveis elementos de secundária conectados entre si formando uma estrutura globular compacta. Enovelamentos Chave grega
4 Domínios Proteínas com > 150 resíduos de aminoácidos podem apresentar a estrutura terciária p organizada em mais de uma unidade estrutural (domínio estrutural). Domínios Domínio de Ligação de Heme citocromo b 5 (eritrócito) Domínios estruturais são unidades moleculares que apresentam: 1. Estrutura compactas e estáveis, 2. Contém um núcleo hidrofóbico, 3. Enovelam se independentemente do d t d restante da proteína 4. Apresentam se combinado com outros domínios 5. Desempenham função específica. Domínio de Ligação de Heme citocromo b 5 (membrana mitocôndria) FAD flavocitocromo b 2 (levedura) Mo sulfito oxidase FAD Mo nitrato redutase Domínios Óxido Nítrico Sintetase (NOS) 1) Domínio redutase: Contém o FAD e FMN. Transfere elétrons do NADPH para o domínio elétrons o domínio oxigenase. 2) Domínio de ligação da calmodulina: A ligação de calmodulina é necessário para a l d i atividade de todas as isoformas da NOS. 3) Domínio oxigenase: Contém os sítios de ligação para tetrahidrobiopterina (H 4 B), heme e arginina. O domínio oxigenase catalisa a conversão de arginina em citrulina e NO. Domínio Rossman fold (subunidade beta alfa beta alfa beta)
5 Domínios GAPDH Global - rearranjo tetrâmero conformacional da estrutura GAPDH terciária da monômero macromolécula Base de dados SCOP dados GAPDH Domínio de ligação do NAD + Domínio de ligação do substrato Base de Dados SCOP lmb.cam.ac.uk/scop/ Base de Dados SCOP Quando comparadas, quase todas as proteínas as proteínas apresentam semelhanças estruturais entre si, em alguns casos, essa similaridade é indicativo de uma origem evolutiva comum. O conhecimento dessas relações é crucial para a compreensão da evolução e do mecanismo de desenvolvimento das proteínas. Além disso, esse conhecimento é importante na análise dos dados de sequência produzidas pelos projetos genoma. Structural ClassificationOfO Proteins A base de dados SCOP visa fornecer uma descrição detalhada e abrangente das relações estruturais e evolutivas entre todas as relações estruturais e evolutivas entre todas as proteínas cuja estrutura seja conhecida.
6 Base de Dados SCOP As ferramentas de comparação automática de sequências e estruturas ainda não são capazes de identificar todas as relações estruturais e evolutivas ainda não são de identificar todas relações estruturais e evolutivas entre proteínas. Portanto, a classificação das proteínas na base SCOP é realizada manualmente por inspeção visual e comparação estrutural. Nos métodos disponíveis para comparação molecular a significância da similaridade estrutural é avaliada por funções de pontuação baseadas no número de resíduos pertencentes ao núcleo estrutural comum e no valor da raiz quadrada do desvio médio (rmsd). do desvio Os valores de pontuação refletem a disposição das estruturas secundárias regulares, cujo empacotamento e topologia são determinadas pela restrições estereoquímica regras e não por estereoquímica regras e por relação evolutiva. Globinas apenas 24 dos 141 resíduos são idênticos mioglobina globina globina Base de Dados SCOP No SCOP as proteínas são classificadas são para indicar a relação estrutural e evolutiva. Os níveis principais são: i i i classe classificação baseada na estrutura estrutura enovelamento superfamília classificação baseada em relação evolutiva em evolutiva família A classificação evolutiva é geralmente conservadora, ou seja, qualquer dúvida sobre a relação existente entre proteínas, novas divisões são acrescentadas no nível família e superfamília. Portanto, os níveis superiores da árvore de classificação apresentam proteínas com elevado grau de semelhança estrutural. elevado de semelhança estrutural Base de Dados SCOP Classes Base de Dados SCOP Classes
7 Base de Dados SCOP Classes Base de Dados SCOP Classes O domínio / consiste principalmente de folhas unidas por hélices. Frequentemente, as hélices unem o C terminal de unem uma fita com o N terminal de outra. O domínio + consiste em unidades de folhas e hélices amplamente separadas na cadeia polipeptídica. Tipicamente, as fitas são unidas entre si por regiões de alças. Base de Dados SCOP: Enovelamento ENOVELAMENTO Elevada semelhança estrutural Proteínas são definidas como tendo um enovelamento comum quando apresentam estruturas secundárias na mesma ordem e secundárias na e com as mesmas conexões topológicas. Proteínas diferentes com o mesmo enovelamento, frequentemente, apresentam elementos periféricos da estrutura secundária e regiões de alças que diferem no tamanho e conformação. Em Em alguns casos, essas regiões periféricas ifé i diferentes podem incluir até metade da estrutura. Proteínas classificadas na mesma categoria categoria de enovelamento podem ou não apresentar origem evolutiva comum. Base de Dados SCOP: Superfamília SUPERFAMÍLIA Provável origem evolutiva comum Proteínas que apresentam baixa identidade sequencial, mas com características estruturais e funcionais similares são indicativos de origem evolutiva comum.
8 Base de Dados SCOP: Família Base de Dados SCOP FAMÍLIA Proteínas relacionadas evolutivamente Proteínas agrupadas no nível família são claramente relacionadas evolutivamente. Geralmente, isso significa que a identidade sequencial entre elas é 30%. No entanto, em alguns casos funções e/ou estruturas similares fornecem evidências definitivas de descendência comum. Por exemplo, a família das globinas possui membros cuja identidade sequêncial é de apenas 15%. Estatística SCOP y/ x = 65 y/ x = 117 y/ x = Base de dados CATH dados
9 Base de dados CATH Base de dados CATH CATH é uma base de dados de classificação de domínios estruturais de proteína. Na base de dados CATH a proteína é subdividida dados a subdividida em domínios estruturais e classificada em superfamílias (grupos de domínios relacionados pela evolução). O procedimento de classificação se baseia de classificação se em uma combinação de técnicas manuais e automatizadas que incluem: incluem: algoritmos computacionais; evidência empírica e estatísticaempírica e estatística revisão de literatura análise de especialistas especialistas Base de dados CATH As classificações CATH são realizadas baseadas nos domínios individuais das proteínas. O processo inicia se com a divisão da estrutura protéica em seus respectivos domínios p (combinação de técnicas manuais e automáticas). Se a cadeia de determinada proteína apresenta d d i d t t identidade sequêncial (> 80%) e similaridade estrutural (pontuação SSAP 80) com um domínio que tenha sido previamente identificado, a classificação do novo domínio é realizada automaticamente. Nos demais casos, a classificação é realizada manualmente com base na análises dos resultados obtidos por uma série de algoritmos que incluem métodos baseados incluem métodos em estrutura.
10 Base de dados CATH Base de dados CATH Classe (C level) Determinada de acordo com a composição C dos elementos de estrutura secundária e empacotamento da estrutura. Quatro classes principais são definidas: 1. principalmente ; 2. principalmente ; 3. principalmente ( / e + ); 4. baixo conteúdo de estrutura secundária. A Arquitetura (A level) Descreve a forma geral da estrutura de domínio. A arquitetura é determinada pela orientação das estruturas secundárias, contudo, ignora a conectividade entre elas. t t d i ti id d t Topologia (T level) As estruturas são agrupadas baseado na T similaridade topológica (enovelamento) do núcleo central do domínio, do núcleo central do domínio ou seja, se elas compartilham a mesma forma geral e conectividade das estruturas secundárias. Domínios no mesmo grupo, frequentemente, apresentam conexões estruturais diferentes para o núcleo comum. estruturais para o núcleo comum Homologia (H level) Esse nível reúne domínios de proteína que compartilham um ancestral H comum, portanto, são descritas como proteínas homólogas. Semelhanças,p, p são identificadas com base na elevada identidade sequencial ou comparação estrutural. S Sequência (S level S.O.L.I.D.) Domínios dentro de cada nível de H são subagrupados em famílias de sequências de acordo com a identidade sequencial. Base de dados CATH Base de dados CATH Arquiteturas Principalmente- horseshoe bunbdle non-bunbdle solenoid barrel
11 Base de dados CATH Arquiteturas Principalmente- Base de dados CATH Arquiteturas Principalmente- roll barrel clam trefoil orthoganol prism aligned prism sandwich distorted sandwich 4-propellor 6-propellor Base de dados CATH Arquiteturas Principalmente- Base de dados CATH Arquiteturas Principalmente 7-propellor 8-propellor complex roll 2-layer sandwich 4-layer sandwich (aba) 2 solenoid 3 solenoid 3-layer sandwich (aba) 3-layer sandwich (bba)
12 Base de dados CATH Arquiteturas Base de dados CATH Principalmente barrel box horseshoeh complex propellor Protein Chart
13 Base de dados CATH Desafio de Paracelsus Desafio de Paracelsus Desafio de Paracelsus Desafio de Paracelsus Proposto por Rose & Creamerpor Um prêmio de US$ seria dado àquele que conseguisse converter um enovelamento em outro, mas para isso deveria manter 50% da sequência original. Domínio B1 (ligação ao IgG) da proteína G (56 aa) aa) Proteína Rop (63 aa)
14 Desafio de Paracelsus Desafio de Paracelsus Domínio B1 Proteína Rop Resíduos com maior probabilidade de serem encontrados em folhas : Cys, Ile, Phe, Thr, Trp, Tyr, Val, Resíduos com maior probabilidade de serem encontrados em em hélices: Ala, Arg, Glu, Gln, His, Leu, Lys, Met L Mt Janus Desafio de Paracelsus Espectro 1D 1 H RMN Espectro de emissão de de fluorescência Conclusões É possível manipular a estrutura de uma proteína alterando se resíduos chaves da cadeia polipeptídica Os resíduos da cadeia polipeptídica apresentam funções/contribuições diferenciadas na determinação do enovelamento da proteína Existe um número mínimo de resíduos chaves que determinam o enovelamento de uma proteína
15 Contato EMS
Estruturas β. Cadeias β anti-paralelas φ = -139, ψ= Cadeias β paralelas φ = -119, ψ= +113
Estruturas β A estrutura em folhaβconstitui 20-28% da estrutura secundária das protéinas globulares conhecidas. A conformação extendida da cadeia polipeptídica foi proposta nos anos 30, mas só observada
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