Bioinformática Básica
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- Vitória Tuschinski Álvaro
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1 Bioinformática Básica Modelagem Comparativa Rafael Dias Mesquita Laboratório de Bioinformática Departamento de Bioquímica Instituto de Química - UFRJ
2 Aminoácidos Apolares
3 Aminoácidos Polares
4 Aminoácidos Polares Carregados
5 Aminoácidos Polares Carregados
6 Ligação pep6dica - - Rígida e plana Ligação simples com caráter de dupla ligação
7 Ângulos Φ, Ψ e ω ω
8 Ligação pep6dica limitações estruturais Limitações estruturais impostas pelas ligações pep6dicas Impedimento estérico
9 Radical limitações estruturais Limitações estruturais impostas pelo radical Volume (impedimento estérico) Repulsões de carga
10 Estrutura de proteínas
11 Estrutura secundária Proteínas enoveladas têm segmentos de conformação regular O que não é regular não é estrutura secundária O que não é regular é chamado de estrutura randômica
12 Alfa hélice Parâmetros conformacionais de elementos helicoidais Conformação Phi Psi Omega Resíduos/volta Distância/resíduo Hélice alfa Hélice 3-10 Hélice pi Tripla hélice de colágeno
13 Folha beta
14 Estrutura secundária: diagrama de Ramachandran Em vermelho as combinações dos ângulos φ e ψ permitdas Em rosa as combinações permitdas se alguma relaxação é considerada
15 Predição de estrutura secundária Freqüência normalizada de cada conformação. Um valor maior que 1 indica a preferência por uma Tpo de estrutura secundária em partcular Preferência conformacional dos aminoácidos Williams, R.W. et al.(1987) Biochim. Biophys. Acta 916:
16 Redes Neurais Artificiais Inspiradas na interação entre neurônios, formando uma rede de processamento com múltiplas unidades. Uso do computador para resolver um problema sem saber as etapas ou a qual modelo aquele problema corresponde. Permite a modelagem de relações complexas entre dados de entrada e saída. Permite o uso de informações de sequência e estrutura, podendo classificar novas sequências após treinamento da rede.
17 Redes Neurais Artificiais Conjunto de n indivíduos com m características Sub-conjunto A Sub-conjunto B
18 Redes Neurais Artificiais: Treinamento Conjunto de n indivíduos com m características Conjunto de n indivíduos com m características Conjunto de n indivíduos com m características ativo inativo ativo inativo ativo inativo Criação de modelos que serão usados na classificação
19 Redes Neurais Artificiais Difusas (Fuzzy Neural Network) Fuzzy Layer Conjunto de n indivíduos com m características Sub-conjunto A Sub-conjunto B Identificação das regras prevalentes para o modelo
20 Redes Neurais Artificiais Difusas: Treinamento Fuzzy Layer Conjunto de n indivíduos com m características Conjunto de n indivíduos com m características Conjunto de n indivíduos com m características ativo inativo ativo inativo ativo inativo Identificação das regras prevalentes para cada modelo (conjunto) Criação de modelos que serão usados na classificação
21 Sites Secondary structure prediction Sequence based methods, Very good: Learning algorithims : " PHD/PHDpsi PSIPRED " PROF (king) " SSpro " Porter " APSSP2 " SAM-T06 " YASPIN " Jpred (v3) Web services comparison and evaluation algorithms : " EVA
22 Modelagem de estruturas 3D
23 Tipos de Predição Computacional Modelagem Comparativa: Usa como molde a estrutura 3D de outra proteína de referência (resolvida experimentalmente e com coordenadas cartesianas depositadas em banco de dados de estruturas). Predição de Enovelamento de Proteínas (Threading): Tenta-se ajustar a estrutura da proteína de interesse aos tipos de enovelamentos de proteínas conheciadas (atualmente mais de 1000 tipos ja foram registrados) e depositados em bibliotecas de enovelamentos. Predição por Primeiros Princípios (ab initio): Baseia-se nas propriedades físico-químicas conhecidas de cada aminoácido para a construção de funções de energia. Estas funções são minimizadas por algoritmos que realizam buscas no espaço de conformações que a proteína de interesse possa assumir. Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
24 Limitações da Predição Computacional Métodos Identidade sequência Modelagem comparativa >25% Threading 20-30% ab initio 0-20% Limitação quanto ao tamanho da sequência Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
25 Limitações da Predição Computacional O Paradoxo de Levinthal, 1968: Uma proteína não pode experimentar todas as possíveis conformações entre o estado desenovelado e o estado nativo. Imagine uma proteína com 150 aa que experimentam apenas as 3 conformações previstas no plote de Ramachandran. Cada conformação se interconverteria na outra em picoseg (10-12 s). Essa proteína, então, possuiria possíveis conformações (= ). Para experimentar todas essas conformações seriam necessários x seg = seg = anos!!! O enovelamento demora de 0.1 a 1000 seg in vivo e in vitro. O enovelamento é, portanto, dirigido passando por rotas cinéticas e intermediários bem definidos escapando de conformações irrelevantes.
26 Modelagem Comparativa A metodologia se baseia no fato de que duas proteínas com função similar possuem similaridade estrutural. Por isso é possível usar estruturas resolvidas experimentalmente como moldes para construção de um modelo estrutural da seqüência da proteína de interesse. A pressão evolutiva se dá sobre a função, que depende diretamente das estruturas 3D das proteínas. A sequência de aminoácidos possui alguma flexibilidade para ser alterada, desde que garanta a mesma função. A sequência de DNA muito mais flexibilidade, desde que garanta os mesmos AA. Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
27 seqüência/seqüência seqüência/estrutura pareado múltiplo corpos rígidos restrições espaciais estereoquímica conformacional energética Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
28 Modelagem Comparativa: moldes 1) Busca por proteínas homólogas no PDB (via BLAST): para uma seqüência ser considerada como candidata a estrutura de referência, é necessário que haja no mínimo 25-30% de identidade entre as seqüências primárias. 2) Estudo estrutural detalhado das moléculas homólogas: busca por domínios, região catalítica, sítios alostéricos, predição de estrutura secundária, identificação de cisteínas e pontes dissulfetos. 3) Sobreposição (alinhamento) estrutural: buscar o menor desvio médio quadrático (RMSD) entre as seqüências indicadas como de referência. É importante que se faça uma visualização do alinhamento estrutural (e.g. VMD, SPDBViewer, Pymol). Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
29 Modelagem Comparativa Sobreposição de moldes 3. Alinhamento Estrutural: Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
30 Modelagem Comparativa: alinhamento Alinhamento Global entre as Sequências 1) Alinhamento não tem objetivo de análise evolutiva, simplesmente químico (identidade e similaridade). 2) Gaps significam ausência de molde para aquela(s) posição(ões) da sequência a ser modelada, e não são penalizados. 3) O uso de múltiplos moldes para fazer o alinhamento pode melhorá-lo. Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
31 Modelagem Comparativa: alinhamento 2.1. Alinhamento com Única Referência: >P1;./sequences/1CHZ structurex:./sequences/1chz :1 :A:+152 : ::: 1.76:-1.00 VRDAYIAKP HNCVYECARNEYCNNLC TKNGAKSGYCQWSGKYGNGCWCIELPDNVPIRVPGKCH./wwwwwwwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww* >P1;./sequences/A0F0C2 sequence:tr A0F0C2 A0F0C2_MESMA: : : : :::-1.00:-1.00 MKILTVFMIFIANFLNMMQVFSVKDRFLIINGSYELCVYAENLGEDCENLC KQQKATDGFCRQ-----PHCFCTDMPDDYATRPDTVDPI-M * Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
32 Modelagem Comparativa: alinhamento >P1;./sequences/1CHZ structurex:./sequences/1chz: 1 :A:+152 : ::: 1.76: VRDAYIAKP---HNCVYECARNEYCNNL CTKNGAKSGYCQWSGKYGNGCWCIELPDNVPIRVPGKCH---./wwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww* >P1;./sequences/1ZVE structurex:./sequences/1zve: 1 :A:+169 : ::: 1.70: NSVRDAYIAGP---HNCVYECARNEYCNDL CTKNGAKSGYCQWVGKYGNGCWCIELPDNVPIRVPGKCH---/.wwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww* >P1;./sequences/1SN4 structurex:./sequences/1sn4: 1 :A:+186 : ::: 1.30: VRDAYIAKP---ENCVYHCAGNEGCNKL CTDNGAESGYCQWGGRYGNACWCIKLPDDVPIRVPGKCH---/...ww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww wwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwwww wwwwwwwwwwwwwww* >P1;./sequences/A0F0C2 sequence:tr A0F0C2 A0F0C2_MESMA:::::::: MKILTVFMIFIANFLNMMQVFSVKDRFLIINGSYELCVYAENLGEDCENL CKQQKATDGFCRQP-----HCFCTDMPDDYATR-PDTVDPIM* Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
33 Modelagem Comparativa: algorítimos Corpos Rígidos Constrói um modelo por partes baseando-se no fato de que proteínas homólogas possuem regiões estruturalmente conservadas como α-hélices e folhas β: Estratégia 1) Definição das regiões estruturalmente conservadas: através de predição de estruturas secundárias. 2) Alinhamento considerando-se as regiões conservadas do molde (ou a média das posições dos Cα dos moldes) Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
34 Modelagem Comparativa: algorítimos Corpos Rígidos 3) As regiões que não satisfazem as exigências são chamadas de regiões variáveis (geralmente, regiões de voltas que conectam as regiões conservadas). 4) A cadeia principal das regiões variáveis: pode ser obtida em bancos de dados de estruturas protéicas, que apresentam conjuntos de voltas determinados através do número de aminoácidos e do tipo de estruturas secundárias que conectam. 5) Inserção das cadeias laterais dos aminoácidos, através de busca em bibliotecas de rotâmeros. Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
35 Modelagem Comparativa: algorítimos Restrições espaciais Extrai-se do molde suas restrições espaciais (distâncias e ângulos) e transfere-as para o modelo. Estratégia 1) Alinhamento entre a seqüência em estudo e a de referência. 2) O tamanho das ligações bem como seus ângulos preferenciais são obtidos de campos de força. 3) Dados para os átomos não ligados são obtidos por análise estatística de um grupo representativo de estruturas conhecidas (limitação do número de possíveis conformações que o modelo pode assumir). Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
36 Modelagem Comparativa: algorítimos Restrições espaciais Principais características deste método: Obtenção empírica das restrições espaciais (funções densidade de probabilidade): A partir de banco de dados contendo informações sobre alinhamentos entre estruturas protéicas de alta resolução. Minimização das violações das restrições espaciais: As restrições espaciais e os termos de energia são combinados em uma função objetivo, sendo submetida a métodos de otimização (e.g. gradiente conjugado). Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
37 New protein structures in PDB jan New protein structures Year
38 1500 Scop new folds in PDB jan 2013 New Folds Year
39 Bancos de dados de estruturas 3D: Sites Modelos 3D PDB: epdb: NCBI: Tipos de dobras CATH: SCOP: Outros ineressantes PALI:
40 Modelagem Comparativa: Sites Corpos Rígidos Swiss PDB viewer Software (sem serviço web) Restrições espaciais (Estes serviços web usam o software modeller em pipelines automatizados) MHOLline: Phyre 2 : SwissModel:
41 Modelagem Comparativa: validação Alinhamento com Molde (RMSD)
42 Modelagem Comparativa: validação Alinhamento com Molde (RMSD) Wikipedia: Structural alignment of thioredoxins from humans and the fruit fly Drosophila melanogaster. The proteins are shown as ribbons, with the human protein in red, and the fly protein in yellow. Generated in PyMol from PDB 3TRX and 1XWC. Based on Image:Alignment_of_thioredoxins.png by Tim Vickers.
43 Modelagem Comparativa: validação Qualidade Estereoquímica e.g. PROCHECK
44 Modelagem Comparativa: validação Qualidade Estereoquímica e.g. PROCHECK No. of residues %-tage Most favoured regions [A,B,L] % Additional allowed regions [a,b,l,p] % Generously allowed regions [~a,~b,~l,~p] 0 0.0% Disallowed regions [XX] 2 0.6%* Non-glycine and non-proline residues % End-residues (excl. Gly and Pro) 12 Glycine residues 26 Proline residues Total number of residues 408 Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
45 Modelagem Comparativa: validação Qualidade Estereoquímica e.g. PROCHECK Average Parameter Score Score Dihedral angles:- Phi-psi distribution Chi1-chi2 distribution 0.03 Chi1 only 0.03 Chi3 & chi Omega -0.67* Main-chain covalent forces:- Main-chain bond lengths 0.48 Main-chain bond angles ===== 0.44 ===== OVERALL AVERAGE 0.05 ===== Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
46 Modelagem Comparativa: validação Análise Global Analise de loops e.g. Verify3D e.g. ERRAT Análise individual de cada resíduo: a) Natureza da Estrutura Secundária b) Grau de exposição ao solvente c) Hidrofobicidade do resíduo ATENÇÃO: A qualidade do modelo depende da qualidade das estruturas escolhidas como Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
47 Modelagem Comparativa: validação Erros mais comuns nos modelos: A)Posicionamento da cadeia lateral. B)Distorções em regiões alinhadas. C)Regiões sem molde. D)Alinhamentos ineficientes. E)Escolha errada do molde. Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
48 Modelagem Comparativa: refinamento 1) Minimização de Energia: a) Gradiente Conjugado b) Máximo Declive c) Outros 2) Dinâmica Molecular: a) Minimização de Energia b) Cadeias Laterais c) Águas d) Enovelamento ATENÇÃO: A aplicação do modelo gerado está diretamente relacionada com a sua qualidade. Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
49 Priscila VZC Goliatt, LNCC/MCT, Brasil
50 Validação de Modelos: Sites 3D Alignment and RMSD calculation SuperPose PDBeFold Matras Dalitle Ramachandram plot PDBsum (PROCHECK de moldes) PROCHECK de modelos Global analisis VErify3D loops ERRAT
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