A Função da proteína CFTR e as alterações produzidas pelas diferentes classes de mutações do gene CFTR

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1 A Função da proteína FTR e as alterações produzidas pelas diferentes classes de mutações do gene FTR Giselda MK abello Laboratório de Genética Humana IO/Fiocruz Função da FTR A proteína FTR: 1480 aa, 5 domínios, canal de cloro, regulado por romossomo 7 FTR+ FTR+ 5 3 TM1 BF R TM2 BF O gene FTR: 230 Kb; mra 6,5 Kb; 27 exons. A proteína FTR (ystic Fibrosis Transmembrane Regulation) é responsável pela regulação de um canal de cloretos, regulados pelo camp. Têm sido descritas outras funções celulares da FTR, como a regulação de outros canais iônicos, funções de exocitose e de formação de complexos moleculares na membrana plasmática.

2 A proteína codificada pelo gene da fibrose cística: ystic Fibrosis Transmembrane onductance Regulator (FTR) Um canal de l - 2 séries de 6 domínios transmembranares 2 -binding cassettes (ou AB transport protein ) l - out in 1 Domínio Regulador - único entre canais e entre transportadores AB R-domain FTR é um canal de l - ativado pela fosforilação e pela quebra de out R-domain in camp-activated protein kinase

3 A proteína FTR ajuda a controlar o fluxo de água através do epitélio lumen superfície apical l - a + a + 1. Os canais de a+ água geralmente estão l - abertos, mas seu fluxo extensivo requer um fluxo de íons de carga oposta. A superfície dos vasos sanguíneos geralmente é permeável aos íons Epitélio: camada de células intimamente ligadas umas as outras em forma de folha contínua. 2. Se canal FTR está aberto, o l - torna-se o contra-íon e o al flui através da membrana. 3. A água então flui entre as células para manter a pressão osmótica. 4. Resultado: fluxo de solução isotônica de al do sangue para o lumen (ou vice-versa) As diversas mutações no gene FTR, atualmente cerca de 1700 descritas no ystic Fibrosis Mutation Database ( têm efeitos sobre a síntese da proteína, sendo estas classificadas em seis grupos:

4 As classes de mutações do gene FTR Existem 6 classes de mutações que afetam o gene FTR. - classe I (A e B): proteína FTR não é sintetizada - classe II: proteína FTR não é corretamente sintetizada - classe III: proteína FTR é mal regulada - classe IV: a condução iônica através do canal é alterada - classe V e VI: síntese da proteína FTR é reduzida As mutações de classe I e classe II caracterizam-se pela inexistência de moléculas de FTR, enquanto nas restantes está presente a atividade residual da molécula. lasse I: (alteração da biossíntese) Existe uma ausência total da FTR, devido a uma terminação precoce do RA (inclui muitos alelos nulos e os fenótipos mais graves, por exemplo, G542X).

5 lasse I-A: nenhuma proteína é expressa romossomo 7 lasse I-A : Mutações que afetam a produção da proteína: FTR não é produzida. Por causa de mutações «sem sentido»: códon de terminação precoce. Ex: G542X, W1282X UGG Trp UGA Stop lasse I-B: nenhuma proteína é expressa romossomo 7 lasse I-B : Mutações que afetam a produção da proteína: FTR não é produzida. Por causa de mutações que alteram a fase de leitura. Adição ou deleção de um ou dois pares de base. A proteína produzida será truncada. Ex: 444delA 5 GGA AGA AT ATA GT T 3 Gly Arg Ile Ile Ala Ser 5 GGA AGA TA TAG TT 3 Gly Arg Ser stop lasse II: (alteração na maturação) A FTR é sintetizada, mas não sofre o processo de maturação e migração adequada até a membrana, ocorrendo degradação prematura. A mutação F508 é a mais relevante, ocorre no primeiro domínio que liga (BF1) e é

6 resultante de uma deleção de três pares de bases que causa a perda de um resíduo de fenilalanina na posição 508 da proteína. Provavelmente uma proteína parcialmente glicosilada é produzida, mas é reconhecida como anormal por um mecanismo de controle celular e é conseqüentemente degradada. lasse II: proteína mal sintetizada romossomo 7 lasse II: A proteína não tem função porque ela não foi sintetizada corretamente. A proteína não é corretamente encaminhada até a membrana plamática Ex: F508. AT AT TTT GGT AT ATT GGT F508: A deleção de uma trinca TT no éxon 10 produz uma proteína com um aminoácido a menos: a fenilalanina. lasse III: (alteração na regulação) a proteína não responde a estimulação pelo camp, com diminuição da ligação do à FTR e hidrólise. A consequência é a alteração da regulação do canal iônico e diminuição de sua atividade, como é o caso da mutação G551D.

7 lasse III: a proteína é mal regulada romossomo 7 lasse III: mutação dos sítios de fixação do. Sem sinal de abertura. Exemplo : na mutação de falso sentido (ou significado trocado) G551D a glicina na posição 551 é trocada pelo ácido aspártico. GGU Gly GAU Asp lasse IV: (alteração da condutância) identificam-se moléculas de FTR na superfície celular, mas o fluxo dos eletrólitos através dos canais iônicos é menor (incluem numerosos alelos brandos, por exemplo, R117H). lasse IV: a condutividade iônica é alterada romossomo 7 lasse IV: mutações que alteram a condutividade e a seletividade iônica. Essas são as mutações das regiões transmembranares. ou outros Exemplo : mutações de falso sentido dentro das regiões TM1 e TM2 - R117H (troca da Arginina por Histidina) e R334W (troca da Arginina por Triptofano) O fluxo de é reduzido e a seletividade é modificada.

8 lasse V: existe uma menor síntese de FTR, mas a sua função é normal. lasse V: menos proteína é produzida romossome 7 lasse V: Diminuição do número de canais de cloro por defeito na síntese da proteína FTR. Defeito de excisão-junção altera a estabilidade do RA mensageiro FTR. Exemplo: defeito da excisão-junção entre o íntron 8 e o éxon 9, o mra torna-se instável. Mutações que afetam a estabilidade da proteína é uma classe adicional (lasse VI) proposta por Haardt et al. (1999). Esta nova classe inclui proteínas que perdem resíduos da região terminal ou que são resultantes de deleções de grandes resíduos de aminoácidos que às vezes não são essenciais, mas que levam a redução drástica da estabilidade da proteína e potencialmente levam a fenótipos severos (exemplo, Q1412X) (Rowntree and Harris, 2003). lasse VI: produção de FTR normal, mas com remoção rápida da superfície celular. Molécula com menor estabilidade, como é também o caso da mutação Q1418X que leva a remoção de 50 resíduos de aminoácidos no terminal.

9 lasse VI: menos proteína é produzida romossomo 7 lasse VI: Mutações que afetam a estabilidade da proteína. Exemplo: Deleção da porção -terminal da proteína que a torna instável Em síntese:

10 As seis classes de mutações do gene FTR classes V e VI: menos proteína lé produzida classe IV: a condução iônica é alterada ou outros classe II: proteína FTR mal sintetizada ou outro classe I: proteína FTR não expressa classe III: a função da proteína FTR é mal regulada romoss. 7 gene FTR TM1 BF R TM2 BF Referências Bibliográficas Haardt M, Benharouga M, Lechardeur D, Kartner, Lukacs GL terminal truncations destabilize the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator without impairing its biogenesis. A novel class of mutation. J Biol hem 274: Rowntree RK, Harris A The phenotypic consequences of FTR mutations. Ann Hum Genet 67: réditos de imagens: Philippe Rousseau - La Mucoviscidose et le gène cftr

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