Introdução às reacções enzímicas. Equilíbrio químico, catálise e classificação funcional.
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- Ana Clara Alencar Pinhal
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1 Introdução às reacções enzímicas. Equilíbrio químico, catálise e classificação funcional. A reacção de oxidação dos nutrientes pelo O 2 tem uma constante de equilíbrio tão elevada (> ) que tem tendência a ocorrer até ao esgotamento dos nutrientes. A energia libertada no processo é usada para realizar trabalho muscular, químico (biosíntese) e eléctrico. Aula preparada por Rui Fontes. O autor agradece a colaboração de Maria João Martins. nutrientes O 2 ADP + Pi trabalho mecânico biosíntese transporte activo contracção muscular Na + Ca 2+ Bibliografia aconselhada: Nelson DL & Cox MM. (2005) Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd ed. Worth Publishers. New York. Chang R. (1994) Química 5ª ed. McGrow-Hill de Portugal, Lda Fontes R (2003) Notas de termodinâmica química e calorimetria (A energia como um conceito menos intuitivo que o CO 2 + H 2 O que parece). ATP Fontes R (2005) Notas sobre Introdução às reacções enzímicas. Equilíbrio químico e classificação funcional. 1 ureia 2 As vias metabólicas existem porque existem enzimas que têm especificidade para substratos que são simultaneamente produtos de outras reacções enzímicas. As enzimas catalisam reacções mas não têm qualquer papel no sentido em que estas ocorrem. A razão entre a constante de equilíbrio (Keq) e o quociente de reacção (QR) permite prever o sentido global em que uma reacção tende a evoluir. aa + bb pp + qq 1- Uma reacção está em equilíbrio... Keq = QR Keq/QR =1 as velocidades microscópicas directa e inversa são iguais, a velocidade efectiva ( macroscópica ) tem valor nulo (= mesmo, in vitro, as concentrações de reagentes e produtos não se modificam ao longo do tempo) 2- A reacção evolui em sentido directo... A + B P + Q se Keq > QR Keq/QR > e evolui em sentido inverso... P + Q A + B se Keq < QR Keq/QR <1 4
2 Numa via metabólica existem enzimas com baixa actividade catalítica e que, consequentemente, catalisam reacções em que Keq»QR. Outras enzimas têm uma actividade catalítica elevada e, nestes casos, Keq QR. Na reacção catalisada pela fosforílase do glicogénio estima-se que a Keq 0,3. As concentrações estacionárias da glicose-1-p ( 0,00004 mm) e do fosfato inorgânico (Pi 0,4 mm) permitem estimar o QR 0,0001 Keq»QR (qualquer QR fisiológico) e a reacção é fisiologicamente irreversível. Glicogénio (n) + Pi Glicogénio (n-1) + Glicose-1-P [Glicogénio] equi * [Glicose-1-P] equi Keq = 0,3 [Glicogénio] equi * [Pi] equi 5 [Glicose-1-P] real 0,00004 mm QR = 0,0001 [Pi] real 0,4 mm 6 Na reacção catalisada pela fosfoglicomútase estima-se que a Keq 17; as concentrações estacionárias da glicose-1-p ( nm) e da glicose-6-p ( nm) permitem estimar o QR 10 a 40 Keq QR e a reacção é fisiologicamente reversível. Numa via metabólica na ausência de ramificações e entroncamentos a velocidade efectiva de conversão (velocidade macroscópica = vel_directa-vel_inversa) é igual quer nas reacções de equilíbrio quer nas de desequilíbrio. M M4 [Glicose-6-P] equi Keq = 17 vel. efectiva = vel_directa vel_inversa = = 10 [Glicose-1-P] equi Em determinadas condições metabólicas Keq > QR (17 > [G6P] (real) /[G1P] (real) )...e a reacção evolui no sentido Glicose-1-P Glicose-6-P Noutras condições metabólicas Keq < QR (17< [G6P] (real) /[G1P] (real) )...e a reacção evolui no sentido Glicose-6-P Glicose-1-P 7 M2 10,01 0,01 M3 vel. efectiva = vel_directa vel_inversa = 10,01 0,01 = 10 8
3 O valor da razão Keq/QR de um sistema reactivo A P é uma medida do grau de desequilíbrio da reacção; quanto maior é o valor da razão Keq/QR maior a quantidade de energia livre (ou de Gibbs) libertada no processo reactivo. A equação de Gibbs relaciona a energia de Gibbs (ou função de Gibbs) de um sistema reactivo ( G) com a razão Keq/QR Keq/ G Se a...então e a a reacção QR KJ/ razão mol Keq/ energia A P QR de >1 Gibbs Negat. tende a prosseguir no sentido directo 1 0 = 1 Nula Aparentemente G (KJ/mol) parada - log decimal (Keq/QR) * <1 Posit. tende a prosseguir no sentido inverso 9 10 As reacções com G negativo dizem-se exergónicas = expontâneas (na terminologia dos químicos) Em sentido estrito as reacções endergónicas ( G positivo Keq < QR) são apenas uma abstracção uma reacção não evolui em sentido inverso ao que é ditado pela razão Keq/QR O Gº e o G º são, simplesmente, os G de sistemas reactivos que se convencionaram como sistemas padrão em química e em bioquímica, respectivamente. Os químicos convencionaram condições padrão que lhes permitiram construir tabelas que comparam a energia livre padrão ( Gº) de muitas reacções. As condições padrão dos químicos são: 1-25ºC (298 Kelvin) 2- Para definir o QR: quer os reagentes quer os produtos estão em concentração unitária (1 atm se são gazes e 1M se são solutos não gasosos; Nota: [H + ] = 1 ph zero)... excepto (se reacção em solução aquosa) a água que está na concentração 55,5 M Consideremos a reacção de hidrólise do composto AB: AB (+ H 2 O) A + B Teríamos condições padrão e o G = Gº se temperatura = 298 Kelvin se para definir o QR: [AB]=1 M; [A]=1M; [B]=1M; [H 2 O]=55,5 M Exergónica não é sinónimo de exotérmica G o = RT ln Keq 12
4 Porque a esmagadora maioria das reacções estudadas pelos bioquímicos envolvem enzimas que, na sua maioria, não funcionam a ph 0 ([H+]=1M), os bioquímicos convencionaram definir condições padrão transformadas.... a única diferença relativamente às condições padrão dos químicos é que em vez de convencionar ph 0 convencionou-se que: [H + ] = 10-7 ph = 7 Consideremos uma reacção de isomerização AH BH mas em que, num sistema tamponado a ph 7, B se ioniza libertando um protão: AH B - + H + Em bioquímica, as concentrações da água e dos protões são frequentemente ignoradas nas equações que exprimem Keq e QR; a água e os protões também são frequentemente ignorados nas equações das reacções escritas pelos bioquímicos. Porque na razão que exprime o grau de desequilíbrio de uma reacção (Keq/QR) em sistema aquoso e a ph constante as concentrações da água e dos protões são iguais no numerador e no denominador é frequente os protões e a água serem ignorados nas equações dos bioquímicos. A Keq dos bioquímicos (para além da água) ignora também a [H + ] considerando-a fixada a 10-7 M,...e quando queremos dar ênfase a essa ideia, podemos escrever Keq Falar de G º duma reacção é apenas uma outra maneira de falar da Keq Gº, Keq, G º e Keq são medidas da diferença entre a estabilidade termodinâmica dos produtos e dos reagentes nas condições convencionadas como padrão 13 É normal escrever-se ATP ADP + Pi ou ATP + H 2 O ADP + Pi mas, por exemplo, a ph 7, seria mais correcto: ATP 4- + H 2 O ADP 3- + Pi 2- + H + Contudo, por razões de tradição, nas equações em que intervém o NAD + ou o NADP + é frequente escrever-se: Lactato + NAD + Piruvato + NADH + H + glicose-6-p + NADP + 6-fosfogliconolactona + NADPH + H + 14 O valor de Gº é apenas um equivalente da Keq e, em geral, não nos diz nada acerca do sentido em que a reacção tende a evoluir nem da reversibilidade ou irreversibilidade do processo em sistemas biológicos. G ' º = RT ln 0,3 + 3 KJ / mol A reacção de fosforólise do glicogénio é exergónica porque o G é negativo 0,3 G ' = RT ln 20 KJ / mol 0, As tabelas com potenciais de oxi-redução padrão permitem prever o sentido em que uma determinada reacção de oxi-redução tende a evoluir quando as condições são padrão. O Eº e o E º são equivalentes à Keq. O potencial de oxiredução padrão de um determinado par oxidante/redutor (exemplos: O 2 /H 2 O, piruvato/lactato, NAD + /NADH) é uma medida da estabilidade relativa das formas oxidada e reduzida: quanto maior o valor do potencial de oxi-redução padrão maior a estabilidade da forma reduzida relativamente à forma oxidada desse par. Par redox E º (volt) ½O 2 / H 2 O + 0,815 piruvato / lactato -0,185 2e - NAD + / NADH -0,315 E º = 0,059 n log Keq Da tabela podemos deduzir que, em condições padrão (ph 7, 25ºC, concentrações 1M ou 1 atm para reagentes e produtos), as reacções em que o oxigénio oxida o NADH ou o piruvato oxida o NADH têm Keq > 1 e, portanto, se QR = 1 evoluem no sentido indicado. log Keq = n E º 0,059 16
5 Numa reacção de oxi-redução, para além das equivalências que também se aplicam às outras reacções ( G Keq /QR e G º Keq ), existem outras equivalências que relacionam E G Keq /QR e E º G º Keq. O potencial de oxi-redução padrão positivo ( E º > 0) indica-nos que Keq > 1. O potencial oxi-redução positivo ( E > 0) indica-nos que a razão Keq / QR > 1. Se numa reacção de oxiredução: E º > 0 Keq >1 G º< 0 As expressões equivalentes para condições diferentes das condições padrão são: E > 0 Keq /QR >1 G < Conhecer o G ( razão Keq/QR) de um sistema reactivo indica-nos o sentido em que a reacção pode evoluir... mas não nos diz nada acerca da velocidade em que ela ocorre. 1- Algumas reacções são muito lentas: A Keq da reacção de oxidação da glicose (glicose + 6 O 2 6 CO H 2 O) é cerca de M -1 G º = KJ/mol a reacção tem tendência a evoluir até ao consumo total do reagente limitante (em geral a glicose)...mas, à temperatura ambiente e na ausência de enzimas, posso ter glicose em contacto com O 2 durante milhares de anos que não acontece nada. 2- Outras reacções são muito rápidas As reacções de dissociação de protões ou ligação de protões (ácido-base) aproximam-se rapidamente do equilíbrio e não necessitam de catalisadores. 19 Numa sequência de reacções (A B C) os G são aditivos e os Keq/QR multiplicativos Consideremos uma sequência de reacções 1 B 2 A razão Keq/QR relativamente ao processo global de transformação A C Keq(1,2) QR(1,2) = [C] eq [A] eq [C] real [A] real...mas no caso do G pode deduzir-se que... G( 1,2) = G1 + G2 Quando queremos exprimir quantitativamente o estado de equilíbrio ou desequilíbrio de um sistema reactivo as expressões G e Keq/QR são equivalentes mas... é, em geral, muito mais fácil e intuitivo usar G A = Keq(1) QR(1) C x Keq(2) QR(2) 20
6 Quando A se transforma em P formam-se intermediários muito instáveis (estados de transição) A*: a Keq [A*](eq) / [A](eq) tem frequentemente um valor muito baixo Gº do processo de formação do intermediário A* é elevado e positivo. 1 2 Consideremos uma sequência de reacções: A A* P Nas reacções enzímicas o estado de transição é de natureza diferente (o complexo E A*) e termodinamicamente muito mais estável do que o que pode eventualmente existir na ausência da enzima....e admitamos que na reacção A P: Keq (1,2) = 10 Gº (1,2) - 6 KJ/mol...e que na reacção A A*: Keq (1) = Gº (1) KJ/mol No exemplo em análise embora na reacção global A P o Gº (1,2) favoreça a formação de P ([P](eq)/[A](eq) = 10)...a formação do estado de transição A* necessário para que a reacção ocorra está prejudicada por um Gº1 positivo e de valor elevado. Nas reacções catalisadas por enzimas forma-se um intermediário E A* A afinidade da enzima para o estado de transição A* estabiliza o intermediário que neste caso é o complexo E A* o valor da Keq correspondente à formação do intermediário aumenta Keq1 21 A presença da enzima faz com que passe a existir um 22 estado de transição em concentração maior velocidade de reacção maior Afirmar que a presença de enzima aumenta a Keq relativa ao processo de formação do estado de transição é o mesmo que dizer a presença da enzima diminui o Gº relativo a esse processo. Gº da formação do estado de transição = energia livre de activação Keq1 As enzimas aceleram as reacções mas não alteram o sentido em que estas ocorrem: o sentido das reacções é determinado pela razão Keq/QR. A Keq e o QR (e também o G º e o G) de uma reacção é independente do caminho com que essa reacção se processa. [B] Consideremos a transformação não catalisada enzimicamente: Admitamos agora a mesma reacção catalisada enzimicamente pela enzima E tem os seguintes passos: 1 2 Keq(1,2) = [E A*] [E] [B] [B] E+A E A* E+B X = [E] [A] [E A*] [A] A B Keq = [A] Quando uma determinada enzima catalisa uma determina reacção no sentido directo podemos estar seguros que também catalisa a reacção inversa. As enzimas aceleram as reacções porque baixam a energia livre de de activação
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