Notas de termodinâmica química e calorimetria (A energia como um conceito menos intuitivo que o que parece)
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- Lavínia Monsanto Flores
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1 Notas de termodinâmica química e calorimetria (A energia como um conceito menos intuitivo que o que parece) 1- Ainda no século XIX foram elaboradas teorias que visam explicar a existência de uma constante de equilíbrio para as reacções químicas assim como as trocas energéticas que ocorrem no universo. Essas teorias ainda hoje são usadas para explicar os fenómenos de transformação química e constituem um complexo sistema de conhecimentos que se designa por termodinâmica. Tentando clarificar conceitos que é costume propor como matéria de reflexão quando se trata da energética das reacções metabólicas e da calorimetria dos seres vivos em disciplinas de bioquímica apontam-se a seguir algumas ideias. 2- O primeiro princípio da termodinâmica enuncia que, nos sistemas isolados (os que não trocam energia nem material com o meio exterior ao sistema), a quantidade total de energia é constante ou, o que é equivalente, que a energia total do universo (sistema mais meio exterior) é constante. Isto significa que, quando num sistema isolado ocorre uma reacção química (por exemplo a oxidação de um mole de glicose; glicose + 6 O 2 6 CO H 2 O KJoules) e a temperatura do sistema aumenta, terá de se admitir que a energia interna dos produtos é inferior à dos reagentes e que a diferença ( U) corresponde ao calor libertado (que explica a subida de temperatura). Eventualmente o sistema poderá incluir uma máquina que usa a energia libertada para elevar um peso. Neste caso, dado que a energia total do sistema não variou, a energia correspondente ao aumento da energia potencial gravítica do peso terá de ser subtraído ao calor libertado e, consequentemente, a elevação de temperatura será menor que o observado no caso em que a máquina estava ausente. Nas reacções que envolvem gases (como reagentes e/ou como produtos) e em que o número de moles dos gases reagentes não coincide com o dos gases produtos (por exemplo a oxidação do ácido palmítico; C 16 O 2 H O 2 16 CO H 2 O) se se permite que as paredes do sistema se deformem de modo a que a reacção ocorra a pressão constante existe um tipo de energia que é obrigatoriamente trocada entre o meio exterior e o sistema e que se designa por trabalho elástico 1. Neste caso já não estamos, obviamente, a admitir que o sistema é isolado mas sim que é fechado; ou seja, que pode trocar energia com o meio exterior mas não matéria. O número de páginas dispensado à discussão do trabalho elástico é, nos livros de química, muito grande mas no caso das reacções que interessam a um estudante de metabolismo o valor desse trabalho é muito pequeno e podemos sem grande erro ignorá-lo. Admitamos simplesmente que a energia envolvida numa reacção química que ocorre a pressão constante (como é o caso das que ocorrem nos seres vivos) pode não coincidir com U e, para sermos mais rigorosos, passemos a designar o seu valor por H (variação de entalpia). Se uma reacção ocorre num sistema em que o único tipo de trabalho que se realiza ou se recebe do meio exterior é trabalho elástico (ou quando não há trabalho elástico trocado entre o meio exterior e o sistema) então H corresponde ao calor envolvido na reacção. Por convenção, H será negativo (a entalpia dos produtos é inferior à dos reagentes) quando a reacção, ao realizar-se, liberta calor (reacção exotérmica) e positivo quando a reacção absorve calor (reacção endotérmica). 3- O valor de H depende apenas do número de moles que reagiram e do valor de entalpia molar dos reagentes e produtos e pode não corresponder ao calor libertado ou absorvido pelo sistema se houver trabalho realizado pelo sistema. Admitamos um sistema fechado que contém ATP e fibras musculares que ao contraírem-se elevam um peso; a reacção de hidrólise do ATP está acoplada com a contracção muscular pelas proteínas (actina-miosina) das fibras musculares. O 1 O trabalho elástico (w v ) é o que corresponde à variação de volume ( V) do sistema a uma determinada pressão (P) e pode ser calculado usando a expressão w v = P V. Página 1 de 5
2 H correspondente à hidrólise de 1 mole de ATP foi estimado em 21KJ (ATP + H 2 O ADP + Pi + 21 KJ) mas neste caso a quantidade de calor libertada pelo sistema é seguramente mais baixa porque ocorreu no sistema a elevação de um peso. Podemos admitir que a energia correspondente à elevação da energia potencial gravítica do peso é inferior a 21 KJ (por exemplo 10 KJ) e que ocorre libertação de calor para o meio exterior correspondente à diferença (21 10 = 11 KJ). Contudo, o primeiro princípio da termodinâmica não está em contradição com a possibilidade de a elevação da energia potencial gravítica do peso ser superior a 21 KJ e que o sistema, em vez de libertar calor, absorva calor do meio exterior. Se a elevação do peso corresponder a uma energia potencial gravítica de 30 KJ o sistema poderia, em princípio, funcionar recebendo 9 KJ do meio exterior na forma de calor. Se admitirmos que o sistema em análise é isolado deveria, neste caso, observar-se uma diminuição de temperatura do sistema. O enunciado do primeiro princípio da termodinâmica apenas nos diz que a energia (calórica, potencial gravítica, cinética, eléctrica...) do universo é constante e interconvertível mas não nos dá qualquer indicação acerca do sentido em que um sistema tende a evoluir. 4- O segundo princípio da termodinâmica é mais difícil de compreender que o primeiro e enuncia que, em sistemas isolados, as reacções tendem a evoluir no sentido em que aumenta a entropia do sistema ou que, em sistemas fechados, as reacções tendem a evoluir no sentido em que aumenta a entropia do universo (somatório das variações de entropia do meio exterior e do sistema). A entropia é um conceito que costuma ser definido como equivalente a desordem mas, na opinião do autor destas linhas, quando se tenta aplicar esta definição a sistemas como aqueles que mais interessam aos estudantes de metabolismo a definição revela-se, no mínimo, inútil (ver à frente). A entropia é uma grandeza que tem dimensões de energia/temperatura e que pode ser útil quando se discute de forma quantitativa a maneira como os sistemas tendem a evoluir. 5- É um dado assente que uma determinada reacção tende a evoluir no sentido em que o valor do seu QR (quociente de reacção) se aproxima do da Keq (constante de equilíbrio). No século XIX um investigador americano (Gibbs) inventou o conceito de variação de energia livre de um sistema como correspondendo ao simétrico da variação de entropia do universo a multiplicar pela temperatura ( G (sistema) = - S (universo) * T (Kelvin) ). Se a entropia do universo aumenta a energia livre do sistema diminui (é negativa) e a reacção pode ocorrer; a condição oposta corresponde à possibilidade de a reacção inversa poder ter lugar. Se G é 0 então o sistema está em equilíbrio. A equação de Gibbs [ G (sistema) = -RT ln (Keq/QR)] e a equação [ G (sistema) = - S (universo) * T (Kelvin) ] são as expressões matemáticas correspondentes a duas ideias complementares muito conhecidas e enunciadas com frequência quando se discute o sentido em que as reacções evoluem: (1) que as reacções evoluem no sentido ditado pela razão Keq/QR e (2) que as reacções evoluem no sentido em que a entropia do universo aumenta. A variação da energia livre de Gibbs ( G) não é, de forma nenhuma, equivalente à variação da entalpia ( H) ou à variação da energia interna do sistema ( U). Admitamos que, numa reacção A B, a Keq = 10. Quando num sistema reactivo temos, à partida, 10 moles de A e uma de B (QR=0,1), é de esperar que, durante o processo reactivo, 9 mole de A se transformem em 9 moles de B de tal forma que a reacção atinja o equilíbrio. A variação de entalpia ( H) no sistema corresponde ao calor libertado ou consumido na transformação (a pressão constante) e é a diferença entre as entalpias de 9 moles de B e de 9 moles de A. Se a entalpia de um mole de A for maior que a entalpia de um mole de B então a reacção em análise será exotérmica. Contudo, se o sistema tivesse, à partida, 11 moles de B e nenhuma de A a reacção teria evoluído no sentido da formação de 1 mole de A de forma a atingir-se o equilíbrio. Neste caso, tendo em conta os pressupostos avançados, a reacção seria endotérmica. Mas, em ambos os casos, a reacção avançou no sentido em que aumentou a entropia do universo ou, dito de outra maneira, no sentido em que diminuiu a energia livre de Gibbs do sistema. As reacções só podem evoluir macroscopicamente no sentido em que aumenta a entropia do universo (ou diminui a energia de Página 2 de 5
3 Gibbs do sistema) e os químicos costumam usar as palavras reacção espontânea para exprimir esta ideia. Porque, algumas vezes, os bioquímicos usam a palavra espontânea para significar que a reacção não é catalisada enzimicamente, a palavra exergónica (que significa o mesmo que espontânea para os químicos) é mais adequada, no contexto do estudo da bioquímica. De notar que, ao contrário do que é referido em muitos livros de texto de bioquímica, o conceito de reacção exergónica só pode ser legitimamente atribuído a uma reacção se forem definidas as concentrações dos reagentes e dos produtos. A ideia de chamar exergónica a uma reacção com base no valor de Gº (o valor de G quando as condições, nomeadamente as concentrações dos reagentes e dos produtos, são as que se definiram como padrão 2 ) é enganador para um estudante de metabolismo porque as condições da célula nunca coincidem com as condições consideradas padrão. Ao valor de Gº corresponde o valor da Keq ( Gº = - RT ln Keq) e só nos dá indicações acerca do sentido em que a reacção tende a evoluir no caso de ser tão negativo ou tão positivo (ou seja, a Keq da reacção ser tão superior a 1 ou tão inferior a 1) que seja, na prática, impossível a existência de valores de QR que alterarem o sinal de G relativamente ao de Gº. 6- O enunciado da equação G (sistema) = - S (universo) * T (Kelvin) levanta a questão da natureza desta energia livre de Gibbs. Ao contrário do que enuncia o primeiro princípio da termodinâmica (que a energia do universo é constante) se aceitarmos que a entropia está sempre a aumentar no universo então a energia livre de Gibbs está sempre a diminuir. De facto a palavra energia incluída na expressão energia livre de Gibbs pode ser equívoca e por esse motivo foi proposta (J Biol Chem, 251, ) a substituição desta última expressão por função de Gibbs. A energia de Gibbs apesar de se poder expressar em Joules (ou calorias) é mais um conceito útil e não pode ser medida directamente. A palavra energia continua a ser usada porque quando uma reacção evolui em condições tais que a energia de Gibbs envolvida é de -X Joules, X Joules é o limite máximo para o trabalho que pode ser obtido por uma máquina 100% eficaz que faça a acoplagem entre a reacção em causa e o trabalho realizado. Para explicar melhor esta ideia voltemos ao nosso exemplo da fibra muscular. Admitamos que no nosso sistema mantemos durante todo o estudo concentrações de ATP, ADP e Pi estacionárias e semelhantes àquelas que podem ser medidas numa fibra muscular típica de tal forma que a razão Keq/QR seja 3*10 8 (correspondente a G -50 KJ/mole) 3. Isto significaria que se a fibra muscular fosse uma máquina perfeita poderia, acoplando o processo de contracção ao processo de hidrólise de 1 mole de ATP, aumentar a energia potencial gravítica do peso em 50 KJ. De facto, os valores experimentais não se aproximam do limite de 50 KJ mas podem ser superiores aos 21 KJ (ver ponto 3) correspondentes ao H da reacção de hidrólise do ATP (Wilkie; Chem But; 6: 472). Ou seja, a energia (já não energia livre de Gibbs ) usada pelo sistema para elevar a energia potencial gravítica do peso pode ser o somatório da energia libertada na hidrólise do ATP e da energia calórica que o sistema vai buscar ao meio exterior. O segundo princípio da termodinâmica permite, fazendo corresponder ao trabalho realizado um valor de G positivo e de valor definido (digamos 30 KJ como no exemplo do ponto 3), prever que um sistema como este pode existir porque tem um G negativo (-50 KJ + 30 KJ= -20 KJ). 2 As condições consideradas padrão e às quais correspondem os valores de energia livre padrão que podem, eventualmente, ser encontrados em tabelas são ligeiramente diferentes para os químicos ( Gº) e bioquímicos ( G º). Em ambos os casos as condições são padrão quando a temperatura é de 25ºC (298K), quando os gases (reagentes e produtos) estão à pressão de 1 atmosfera e quando os compostos em solução (reagentes e produtos) estão à concentração de 1 M e em que, como consequência, o valor de QR é a unidade. Contudo enquanto para os químicos o ph deve ser zero para os bioquímicos este deve ser 7. 3 De notar que para que o QR se mantivesse constante durante a reacção em que ocorria consumo de ATP e formação de ADP e Pi teríamos de encontrar um dispositivo que amortecesse essas variações de concentração. Eventualmente, poderia ser útil aumentar o volume do sistema. Página 3 de 5
4 7- O valor do G de um sistema reactivo pode ser definido pela seguinte equação G (sistema) = H (sistema) T* S (sistema). Esta equação que de facto é equivalente à equação G (sistema) = - S (universo) * T (Kelvin) pode ser encontrada em praticamente todos os livros de texto de bioquímica mas nem sempre é apreciada em todo o seu significado. A equação G (sistema) = H (sistema) T* S (sistema) tem a vantagem de referir ao sistema as variações de entropia e entalpia e é costume dizer-se que faz uma súmula entre o primeiro e o segundo princípio da termodinâmica. Cremos que esta ideia é, além de inútil, geradora de equívocos: não será demais repetir que apenas o componente H contido na expressão pode ser entendido como energia tal como se subentende quando se enuncia o primeiro princípio da termodinâmica. Admitamos que num determinado sistema ocorre a reacção A B. O facto de o valor de H ser independente das concentrações de reagentes e produtos mostra que quando fazemos diminuir o valor de G diminuindo o valor de QR [ G=-RT ln (Keq/QR)] estamos de facto a fazer diminuir o valor da parcela T* S da equação G (sistema) = H (sistema) T* S (sistema). Ou seja, ao diminuir o QR de um sistema reactivo estamos a alterar a composição da mistura reactiva e a aumentar o valor da variação de entropia do sistema ( S) por mole A que se converte em B. A importância do valor do QR na compreensão da forma como tendem a evoluir as reacções nas células dos seres vivos e a sua repercussão no valor da entropia associado aos sistemas reactivos explicam porque consideramos inútil e potencial gerador de equívocos associar os conceitos de entropia e desordem. 8- As enzimas permitem acoplar reacções exergónicas com reacções endergónicas de tal forma que no seu conjunto a reacção seja exergónica e possa ter lugar. Por exemplo, a reacção de fosforilação da glicose por acção catalítica da hexocínase (ATP + glicose glicose-6-p + ADP; G1,2-32 KJ) pode ser considerada a acoplagem entre a reacção de hidrólise do ATP (ATP + H 2 O ADP + Pi; G1-50 KJ) e a inversa da reacção de hidrólise da glicose-6-p (glicose + Pi glicose-6-p + H 2 O; G2 +18 KJ). É frequente ler-se em livros de texto de bioquímica que a diferença entre os valores absolutos das energias de Gibbs (ou às vezes o Gº, a energia de Gibbs padrão) das componentes exergónica e endergónica da reacção se liberta na forma de calor que faz andar a reacção. A ideia que as reacções só podem avançar se se libertar calor é facilmente rebatida pela observação de que há reacções endotérmicas; se uma reacção é fisiologicamente reversível ela será obrigatoriamente exotérmica quando evolui num determinado sentido e endotérmica no sentido inverso. A ideia de que a diferença entre os valores das energias de Gibbs da reacção exergónica e endergónica (no nosso exemplo -32 KJ) se liberta como calor também não faz sentido. Admitindo G1 = H1-T* S1 e G2 = H2 -T* S2 então G1+ G2 = H1+ H2-T*( S1+ S2). O calor envolvido no processo reactivo poderá ser negativo (libertado do sistema) ou positivo (captado pelo sistema) dependendo apenas dos valores de H1 e H2 e só por improvável coincidência (caso S1 = - S2) corresponderá a G1+ G2. 9- Embora as críticas aos livros de texto formuladas nos pontos 5 e 8 sejam pertinentes quando se consideram individualmente as reacções catalisadas pelas enzimas das vias metabólicas, a sua pertinência esmorece se se olhar para o metabolismo dos seres vivos ignorando os passos intermediários. Do ponto de vista de um observador que quer apenas estudar as trocas energéticas entre o sistema ser vivo inteiro e o meio exterior a esse sistema, as críticas formuladas nos pontos 5 e 8 podem ser consideradas miudezas sem grande interesse prático. A análise da equação G = H T* S mostra que, se o valor absoluto da componente H for muito grande relativamente ao valor absoluto da componente T* S (nas condições dos seres vivos), então o sinal de G ou mesmo o seu valor será pouco influenciado pela componente T* S. Do exposto se deduz que seja de prever que uma reacção que é muito exotérmica no sentido A B seja também exergónica no mesmo sentido e que a reacção inversa praticamente Página 4 de 5
5 não ocorra. É o que acontece no caso das reacções de oxidação dos glicídeos, dos lipídeos e dos aminoácidos pelo O 2 em que os valores de H são sempre negativos e na ordem de alguns milhares de KJ/mole. Nestes casos faz inclusivamente pouco sentido falar de constantes de equilíbrio porque as reacções têm tendência a evoluir até ao esgotamento do reagente limitante (os nutrientes ou o O 2 ). Se observarmos um animal adulto saudável podemos achar que ele é parecido com uma lareira que arde continuamente porque se está sempre a adicionar lenha (nutrientes) e O 2 e de onde sai continuamente CO 2 e H 2 O. No caso dos nutrientes não azotados (os glicídeos e os ácidos gordos) a analogia é praticamente perfeita porque os reagentes e os produtos (e por consequência os valores de H associados ao processo oxidativo) são idênticos na lareira e no animal. Tal como uma lareira os animais dissipam continuamente o calor corresponde aos processos oxidativos. Podemos contrapor que outras reacções exotérmicas como a de hidrólise do ATP também contribuem para o calor libertado pelo animal mas um adulto saudável mantém a quantidade de ATP (e de ADP, Pi e todos os outros constituintes) estacionária. É de aceitar que, se durante o período em estudo, o animal hidrolisou X moles de ATP a que corresponderão X*21 KJ de calor libertado também formou X moles de ATP a que corresponderá um valor idêntico (X*21KJ) de calor absorvido. A analogia entre a lareira e o animal tem algumas falhas e uma delas é que, ao contrário da lareira, os animais podem realizar trabalho como, por exemplo, aumentar a energia potencial gravítica de um peso. De qualquer forma o trabalho realizado pelos seres vivos tem sempre um valor muito baixo relativamente ao H associado aos processos oxidativos dos nutrientes. Serve esta frase para clarificar o que se discutiu nos pontos 3 e 6 a propósito do modelo ATP-fibras musculares. Embora no modelo em análise nesses pontos se admitisse a possibilidade de no processo haver captação de calor do meio exterior ao sistema, quando se avaliam os animais como um todo, o H dos processos oxidativos é tão grande relativamente ao trabalho realizado que podemos dizer que o calor libertado pelos seres vivos praticamente coincide com a variação de entalpia associada à reacção de oxidação dos nutrientes. Bibliografia mais importante utilizada: 1. Machado A. (1986) Termodinâmica Química. Lições teóricas de Introdução à Química (Química e Bioquímica). Ed. Por departamento de Química da Faculdade de Ciências do Porto. 2. Chang. (1994) Química. 5a Ed. Ed. por McGrow Hill de Portugal, Lda. Amadora. 3. Gil VMS (1996) Química 12 o ano. Plátamo Editora, SA. Lisboa. 4. Nelson DL & Cox MM (2000) Lenhinger principles of biochemistry. 3ª Ed. Ed. por Worth publishers. New York. 5. Newsholme EA & Leech AR (1985) Biochemistry for the medical sciences. Ed. por John Wiley & Sons Lda. Chichester. 6. Banks BE & Vernon CA (1970) Reassessment of the role of ATP in vivo. J Theor Biol 29: Wilkie D (1970) Thermodynamics and biology. Chem But 6: Crabtree B, Taylor DJ (1979) Thermodynamics and methabolism. In Biochemical Thermodynamics. Pag Ed. por James NM. Elsevier. Amsterdam. 9. Interunion Commission on Biothermodynamics (1976) Recommendations for measurement and presentation of biochemical equilibrium data. J Biol Chem 251: O autor deste texto (Rui Fontes; rui.fontes@mail.telepac.pt) agradece as críticas formuladas pelo professor Adélio Machado (Fac. Ciências da Universidade do Porto) que contribuíram para melhorar este texto assim como todas as críticas que entenderem fazer. Página 5 de 5
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