Gengivite x periodontite - Onde estamos agora?
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- Ana Vitória Barateiro Mota
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1 Gengivite x periodontite - Onde estamos agora? Carlos Marcelo da S. Figueredo ( cmfigueredo@hotmail.com ) - PhD em Periodontia e Química Clínica pelo Karolinska Institute - Suécia; - Professor Adjunto da UERJ e UNIGRANRIO; - Coordenador da Especialização em Periodontia da PUC-RJ A periodontite é caracterizada pela destruição das fibras colágenas que inserem o dente ao osso alveolar. É sugerido que pelo menos 2 fatores estejam envolvidos na resposta inflamatória que gera a perda de inserção: 1) a presença de bactérias e seus produtos, e 2) pela própria destruição tecidual causada pelas células de defesa. Uma vez a placa bacteriana acumulada no sulco gengival, várias toxinas são liberadas, o que provoca uma reação inflamatória. Os neutrófilos, uma das primeiras células de defesa a alcancar a área inflamada, liberam seus grânulos lizossomiais durante processos de fagocitose. Nestes grânulos existem várias enzimas, conhecidas como proteases (elastase, colagenage, cathepsin G, etc). Apesar destas enzimas terem um efeito fisiológico na renovação tecidual, sua liberação em excesso pode causar extensas destruições. Bactérias também liberam diversas proteases no sulco gengival (ex: gengivain, gengipain, trypsin-like enzimas, etc) que agridem os tecidos. Mas, ao mesmo tempo que são liberadas, o organismo produz inibidores contra as mesmas, conhecidos principalmente como alpha-1-antitrypisin (A1AT) e alpha-2-macroglobulin (A2MG), evitando que as proteases provoquem danos irreversíveis aos tecidos. Na gengivite, existe um equilíbrio entre as proteases e seus inibidores, evitando assim que ocorra uma extensa destruição tecidual que possa levar a perda de inserção. NTRODUÇÃO A periodontite é caracterizada pela destruição das fibras colágenas que inserem o dente ao osso alveolar. É sugerido que pelo menos 2 fatores estejam envolvidos na resposta inflamatória que gera a perda de inserção: 1) a presença de bactérias e seus produtos, e 2) pela própria destruição tecidual causada pelas células de defesa. Uma vez a placa bacteriana acumulada no sulco gengival, várias toxinas são liberadas, o que provoca uma reação inflamatória. Os neutrófilos, uma das primeiras células de defesa a alcancar a área inflamada, liberam seus grânulos lizossomiais durante processos de fagocitose. Nestes grânulos existem várias enzimas, conhecidas como proteases (elastase, colagenage, cathepsin G, etc). Apesar destas enzimas terem um efeito fisiológico na renovação tecidual, sua liberação em excesso pode causar extensas destruições. Bactérias também liberam diversas proteases no sulco gengival (ex: gengivain, gengipain, trypsin-like enzimas, etc) que agridem os tecidos. Mas, ao mesmo tempo que são liberadas, o organismo produz inibidores contra as mesmas, conhecidos principalmente como alpha-1-antitrypisin (A1AT) e alpha-2-macroglobulin (A2MG), evitando que as proteases provoquem danos irreversíveis aos tecidos.
2 Na gengivite, existe um equilíbrio entre as proteases e seus inibidores, evitando assim que ocorra uma extensa destruição tecidual que possa levar a perda de inserção. GENGIVITE X PERIODONTITE Para entender as diferencas entre periodontite e gengivite, é importante que tenhamos uma amostra homogênea, diferenciando-se apenas presenca da periodontite. Num estudo recente (para revisão ler o artigo " Periodontite: fatotes etiológicos no fluido gengival", publicado neste site) investigamos se pacientes com doença periodontal apresentavam mais proteases livres no fluido gengival do que indivíduos com gengivite. Três grupos foram estudados: GG - coletamos amostras de sítios com gengivite em indivíduos sadios; GP - amostras em sítios com gengivite em pacientes com periodontite; e PP - sítios com periodontite em pacientes com periodontite. Os resultados mostraram que pacientes com periodontite apresentam mais proteases livres (Tabela 1), justificando assim o desenvolvimento de uma destruição tecidual irreversível. Tabela 1 - Atividade de proteases livres (demonstrado em nanogramas) e inibição destas proteases (em %) após adição in vitro de A1AT. Teste/sítio GG (n:12) GP (n:19) PP (n:19) Atividade de protease (ng) Média de inibição - % Esses achados geraram duas perguntas: 1) Seriam essas proteases oriundas da placa bacteriana ou das células de defesa? Para responder esta pergunta, adicionamos aos fluidos gengivais in inibidor de protease capaz de inibir enzimas produzidas pelo organismo, mas não por bactérias. A inibição foi próxima a 100% (Tabela 1). Num terceiro passo, analisamos se esta protease livre tinha origem no processo de degranulação dos neutrófilos. Para isso estudamos a elastase, uma protease específica dos neutrófilos. A concentração de elastase livre no fluido gengival de pacientes com periodontite foi maior do que em sítios com gengivite (Tabela 2). Com a inteção de observar se o volume de fluido coletado estava influenciando nos resultados, analisamos a presenca de tranferrin nas amostras. A quantidade de transferrin em PP foi similar a encontrada em GG (Tabela 2). Conseguimos assim demonstrar que a protease livre observada não tinha nenhuma relação com as bactérias e sim com a elastase liberada pelos neutrófilos. Tabela 2 - Elastase livre, representado em célula equivalente x 10 3 (10 elevado a terceira potência) (Mean ± S.E.M) e concentração de transferrina, em nanogramas
3 Teste/sítio GG GP PP Elastase livre (± 8286) (± 9680) (± 18106) Transferrina - ng ( ) (82-773) 345 ( ) 2) Por que estas proteases estão permanecendo sem inibição, já que o organismo é tão eficiente em controlar a mesma? O organismo tem o poder de inibir estas proteases em milisegundos, mas na presenca de radicais livres de oxigênio, liberados durante o processo de degranulação dos neutrófilos, ou excesso de elastase em compartimentos fechados, como os tecidos periodontais, os inibidores podem ser parcialmente destruidos e perder sua capacidade de inibição. Isso pode ser observado na Figura 1, onde a porcentagem de complexos, entre elastase e seu principal inibidor (A1AT), não aumenta significantemente entre gengivite e periodontite, pelo contrário, parece ser maior nos sítios com gengivite. O mesmo femômeno é observado na Figura 2, onde complexos formados com A2MG também não aumentam na periodontite. Figura 1 - Elastase inibida por A1AT (%) Figura 2 - Elastase inibida por A2MG (%)
4 A partir deste ponto, associamos aos estudos a análise de neutrófilos da circulação sanguínea. O objetivo era responder a questão: Será que neutrófilos de pacientes com periodontite se comportam diferente dos neutrófilos de indivíduos saudáveis? Os estudos sobre radicais livres tem demonstrado que neutrófilos da circulação periférica de pacientes com periodontite liberam mais radicais de oxigênio durante os processos de degranulação. Atualmente estamos terminando um estudo que estimula in vitro neutrófilos periféricos a liberar elastase. Neutrófilos de pacientes com periodontite tem demonstrado um aumento significante na liberação de elastase quando comparados a neutrófilos de indivíduos sadios, sob a mesma forma de estimulação. Resumindo, as primeiras fases da inflamação parecem ser iguais na gengivite e na periodontite, ou seja, a agressão bacteriana leva a uma migração de neutrófilos e liberação de proteases nos tecidos periodontais. Ao mesmo tempo o organismo liberaria inibidores de protease capazes de controlar o "excesso" destrutivo causado pelos neutrófilos. Porém, em pessoas propensas a periodontite, estes neutrófilos estariam hiperativados e liberariam mais elastase e radicais de oxigênio do que o normal. Isso destruiria os inibidores e permitiria com que as proteases se mantivessem livres por um longo tempo, causando a destruição periodontal. Mas isso nos leva a ter que responder outra pergunta: Mas por que então, estes pacientes não desenvolveriam outras doenças sistêmicas? Esse é o principal "contra" desta teoria. Uma possível explicação seria que a periodontite, per si, já seria uma manifestação sistêmica desta hiperativação. Mas esta teoria pode ser mais elaborada e levar outra, mais sensata, que não deixa de ser uma continuação da primeira. Uma vez ocorrido o primeiro estímulo (agressão bacteriana), mediadores da inflamação presentes no epitélio, ex: citoquinas (interleuquinas 6, 8, TNF alpha, etc) seriam liberados e causariam uma hiperativação dos neutrófilos. Um destes fatores é a interleuquina 8, que é responsável pela quimiotaxia dos neutrófilos.
5 Sendo assim, a hiperativação dos neutrófilos de pacientes com periodontite só ocorreria durante o desenvolvimento da doença. E a diferenca entre o paciente com periodontite e o indivíduo saudável estaria na produção excessiva de citoquinas pelo epitélio sulcular ou juncional durante o processo inflamatório. Esse é o ponto que enfocaremos no próximo semestre, através de um estudo em biópsias de pacientes com periodontite. CONCLUSÃO A possibilidade da doença periodontal estar associada cada vez mais a uma predisposição sistêmica está se tornando bem forte. Não estou descartando, de forma alguma, a importância de bactérias como P. gingivalis, P. intermedius, A.a ou mesmo suas proteases. Hoje em dia é preciso ler muito sobre os mais variados temas, mas tentar desenvolver uma linha de pesquisa que você acredite. Os resultados que discutimos se baseiam em evidências, não em simples opiniões. E muito mais está por vir. Estamos estudando receptores de membrana responsáveis por degranulação, migração e diapedesis, como CD 63, CD 11b, CD 15, etc, e também um antimicrobiano local denominado defensina, que age como um antibiótico natural. Mas isso fica para uma próxima ocasião. OBSERVAÇÕES ESPECIAIS RESUMO BASEADO NOS ARTIGOS Figueredo, C.M.S. & Gustafsson, A. Protease activity in gingival crevicular fluid. Part 1. Presence of free protease (1997) Journal Clinical Periodontology, Submitted. Figueredo, C.M.S. & Gustafsson, A. Protease activity in gingival crevicular fluid. Part 2. A study of elastase free and inhibited (1997) Journal Clinical Periodontology, Submitted. BIBLIOGRAFIA RECOMENDADA 1. Adonogianaki, E., Moughal, N. A., Mooney, J., Stirrups, D. R. & Kinane, D. F. (1994) Acutephase proteins in gingival crevicular fluid during experimentally induced gingivitis. Journal of Periodontal Research 29, Bowers, J. E. & Zahradnik, R. T. (1989) Evaluation of a chair-side gingival protease test for use in periodontal diagnosis.the Journal of Clinical Dentistry 1, Carlsson, J., Herrman, B. F., Höfling, J. F. & Sundqvist, G. K. (1984) Degradation of human proteinase inhibitors alpha-1-antitrypsin and alpha-2-macroglobulin by Bacterioides gingivalis.infection and Immunity 43, Cox, S. W. & Eley, B. M. (1992) Cathepsin B/L-, elastase-, tryptase-,trypsin- and dipeptidyl peptidase IV-like activities in gingival crevicular fluid.journal of Clinical Periodontology 19,
6 5. Eley M & Cox S.M. (1996) Correlation between gingivain/gingipain and bacterial dipeptidyl peptidase activity in gingival crevicular fluid and periodontal attachment loss in chronic periodontitis patients. A 2-year longitudinal study.journal of Periodontology 67, Goodson, J. M., Haffajee, A. D. & Socransky, S. S. (1984) The relation between attachment level loss and alveolar bone loss.journal of Clinical Periodontology 11, Gustafsson, A. (1996) Methodological considerations in GCF sampling with paper strips:poor recovery of uncomplexed elastase.journal of Clinical Periodontology 23, Gustafsson, A., Åsman, B. & Bergström, K. (1994) Elastase and lactoferrin in gingival crevicular fluid: possible indicators of a granulocyte-associated specific host response.journal of Periodontal Research 29, Hemmings, K. W., Griffiths, G. S. & Bulman, J. S. (1997) Detection of neutral protease (Periocheck) compared with traditional clinical methods of diagnosis and monitoring of chronic inflammatory periodontal disease.journal of Clinical Periodontology 24, Kennet, C. N., Cox, S. W. & Eley, B. M. (1995) Localization of active and inactive elastase, alpha-1-proteinase inhibitor and alpha-2-macroglobulin in human gingiva. Journal of Dental Research 74, Kowashi, Y., Jaccard, F. & Cimasoni, G. (1979) Increase of free collagenase and neutral protease activities in the gingival crevice during experimental gingivitis in man. Archives of Oral Biology 24, Löe, H. (1967) The gingival index, the plaque index and the retention index system.journal of Periodontal Research 38, Ohlsson, K., Olsson, I. & Tynelius-Bratthall, G. (1973) Neutrophil leukocyte collagenase, elastase and serum protease inhibitors in human gingival crevices.acta Odontologica Scandinavia 31, Salonen, J. I. & Paunio, K. U. (1991) An intracrevicular washing method for collection of crevicular contents.scandinavian Journal of Dental Research 99, Silness, J. & Löe, H. (1964) Periodontal disease in pregnancy II Correlation between oral hygiene and periodontal condition. Acta Odontologica Scandinavia 22, Socransky, S. S., Haffajee, A. D., Goodson, J. M. & Lindhe, J. (1984) New concepts of destructive periodontal disease.journal of Clinical Periodontology 11, Travis, J. & Salvesen, G. S. (1983) Human plasma proteinase inhibitors.annual Review of Biochemistry 52, Travis, J. (1988) Structure, function and control of neutrophil proteinases.the American Journal of Medicine 84, Travis, J., Pike, R., Imamura, T. & Potempa, J. (1994) The role of proteolytic enzymes in the development of pulmonary emphysema and periodontal disease.american Journal of Critical Care Medicine 150, S Twining, S. S. (1984) Fluorescein isothiocyanate-labeled casein assay for proteolytic enzymes.analytic Biochemistry 143, Weiss, S. J. (1989) Tissue destruction by neutrophils.the New England Journal of Medicine 320,
7 22. Wewers, M. D., Herzyk, D. J. & Gadek, J. E. (1988) Alveolar fluid neutrophil elastase activity in the adult respiratory distress syndrome is complexed to alpha-2-macroglobulin.journal of Clinical Investigation 82, Åsman, B., Bergström, K. & Söder, P. (1981) Ratio of a-1 antitrypsin to transferrin in gingival fluid and in blood from patients with periodontal disease.scandinavian Journal of Dental Research 89, O tema foi apresentado pelo autor na Conferência "Periodontite - Fatores Etiológicos no Fluido Gengival" no XIII Congresso Internacional de Odontologia do Rio de Janeiro,em julho de 1997.
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