Você deve desenhar o aminoácido com o grupo amino protonado (pka > 7) e o grupo carboxílico desprotonado (pka <7).
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- João Henrique Desconhecida Castanho
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1 QBQ4010 Introdução à Bioquímica Exercícios sobre sistema tampão, aminoácidos e estrutura de proteínas 1. Você estagiário de um laboratório bioquímica, recebeu a função de preparar uma solução tamponada em ph 4,0. Como reagentes disponíveis você tem ácido fórmico e ácido bórico com seus respectivos pkas de 3,7 e 9,24. a. Qual ácido você escolherá, justifique; o ácido fórmico, pois o ácido bórico não será tamponante em ph 4.0 b. Para testar o seu tampão você resolve realizar uma titulação com NaOH à concentração de 0,1 M. Desenhe a curva de titulação de uma solução 0,1 M do seu tampão em função do número de equivalentes de NaOH. Notar que quando o número de equivalentes for 0.5 o ph = pka. O final da titulação é atingido quando o número de equivalentes for 1.0. Quando o número de equivalentes for 0.1, o ph será igual ao pka - 1. Definir a região tamponante. c. Se você titulasse com o mesmo volume de água, o que você esperaria que ocorresse? Justifique. O tampão ficaria mais fraco, porém o ph não seria alterado pois a adição de água diminui tanto a forma molecular como a forma ionizada do ácido. 2. A fórmula abaixo é representativa de aminoácido. Ela está presente em ph acima ou abaixo do fisiológico? Qual seria a sua forma presente em ph 7,0? COOH H 2 N C H R Você deve desenhar o aminoácido com o grupo amino protonado (pka > 7) e o grupo carboxílico desprotonado (pka <7). 3. Os aminoácidos podem atuar como bases e ácidos fracos. Em relação à glicina, responda: Uma solução de 100mL de glicina a 0,1M em ph 1,72 foi titulada com uma solução de NaOH a 2M. O ph foi monitorado e os resultados foram inseridos no gráfico abaixo. Os pontos chave na titulação são designados de I a IV. Para cada uma das afirmações, identifique o ponto chave apropriado e justifique sua escolha. a. A glicina está presente predominantemente como espécie + H 3 N- CH 2 - COOH. b. A carga líquida média da glicina é +1/2. c. Metade dos grupos amino está ionizada d. O ph é igual ao pka do grupo carboxil 1
2 e. O ph é igual ao pka do grupo amino protonado f. A glicina possui sua capacidade tamponante máxima g. A carga liquida média da glicina é zero h. O grupo carboxil foi completamente titulado (primeiro ponto de equivalência) i. A glicina está completamente titulada (segundo ponto de equivalência) j. A espécie predominante é + H 3 N- CH 2 - COO - k. A carga líquida média da glicina é - 1 l. A glicina está presente predominantemente como uma mistura 50:50 de + H 3 N- CH 2 - COOH e + H 3 N- CH 2 - COO - m. Este é o ponto isoelétrico n. Este é o ponto final da titulação o. Estas são as piores regiões de poder tamponante. 4. Sobre o tripeptídio Leu- Glu- Asp, responda: a. Qual a carga líquida e, ph 4,0 (- 2, assumindo pkar (Glu) < 4 e pkar (Asp) <4) b. Qual a carga líquida e, ph 7,0 (- 2) c. Qual a carga líquida e, ph 11,0 (- 3) d. Desenhe uma curva de titulação deste peptídeo a 0,1mM em uma solução de ph 2,0 sendo titulado com 0,1M de NaOH. Assumir 4 equilíbrios de ionização. 2
3 5. Um aminoácido foi submetido a eletroforese em diferentes ph (1,6,10,12) sob a mesma voltagem e mesmo tempo. O resultado da eletroforese foi o seguinte: Ponto de aplicação + - D C B A Os pontos A, B, C e D representam a posição final dos aminoácidos. Responda: qual aminoácido foi usado no experimento, alanina, aspartato ou lisina? Lisina Justifique e mostre qual seria o padrão eletroforético dos outros dois aminoácidos. Aspartato apareceria em 3 pontos, não apareceria no ponto de aplicação. Alanina apareceria em 3 pontos incluindo o ponto de aplicação. 6. Um peptídeo de12 aminoácidos formados apenas com resíduos de Glu não forma uma alfa hélice em ph 7,0. I) Explique porque; ii) Comente também os efeitos sobre a alfa hélice quando a sequencia for formada por três repetições de Gln- Thr- Ser- Ala- Arg. Em uma alfa- hélice as cadeias laterais estão dispostas para fora da hélice. A alfa- hélice formada por poli(glu) seria desestabilizada devido à repulsão entre as cargas negativas dos glutamatos. A hélice formada por repetições de Gln- Thr- Ser- Arg seria estabilizada devido à formação de interações do tipo ligação hidrogênio entre a cadeia lateral da Gln(i) e a carga positiva da Arg(I+4). As cadeias laterais dos aminoácidos i e i+4 estão exatamente do mesmo lado da hélice. 7. Descreva uma alfa hélice, explique como ela é estabilizada por ligações de hidrogênio e qual é a orientação das cadeias laterais. Faça o mesmo para as folhas beta antiparalelas. 8. Uma enzima converte A- > B. Seu centro catalítico responsável pela conversão está relacionado à presença de três aminoácidos principais, lisina, histidina e leucina. Você promoveu uma modificação na enzima alterando alguns aminoácidos e mediu a eficiência catalítica expressa em %: Lisina, lisina e leucina (60%) Aspartato, histidina e leucina (5%) Lisina, histidina e valina (92%) 3
4 Justifique estes valores de atividade com base no tipo de interação que pode existir entre a enzima e o substrato. Ocorre a formação de uma interação eletrostática entre a cadeia lateral da lisina localizada no sítio ativo da enzima e o substrato. 9. Com base no gráfico abaixo explique porque a hemoglobina (e não a mioglobina) é utilizada para transporte de O 2 dos pulmões para os tecidos? Apesar de que a estrutura da mioglobina e das cadeias alfa e beta hemoglobina é parecida, por que as curvas de ligação são diferentes? 4
5 a) A ligação de oxigênio à hemoglobina é cooperativa, ou seja, ela possui alta afinidade pelo oxigênio quando a pressão parcial de O 2 é alta, nos pulmões, e baixa afinidade pelo oxigênio quando a pressão parcial de O 2 é baixa, nos tecidos. Portanto a hemoglobina é capaz de ligar oxigênio nos pulmões e liberar nos tecidos. Em contraste, a mioglobina permanece saturada com oxigênio mesmo na pressão parcial de O 2 que corresponde aos tecidos, portanto ela não serve como molécula carreadora de O 2. b) A curva para a mioglobina é diferente pois ela possui apenas um sítio de ligação para o oxigênio, enquanto que a hemoglobina possui 4 sítios (duas cadeias alfa e duas beta). A interação entre as cadeias polipeptídicas da hemoglobina favorece a formação de um equilíbrio entre uma conformação de maior afinidade ao oxigênio (R) e outra de menor afinidade (T) dando origem à curva de ligação sigmoide (cooperativa). 10. A curva de titulação da alanina mostra a ionização de dois grupos funcionais com pka 2.34 e 9.69, correspondendo à ionização dos grupos carboxila (pk 1 ) e amino (pk 2 ), respectivamente. A titulação de di-, tri- e oligopeptídeos de alanina maiores também demonstra a ionização de dois grupos funcionais, embora os pkas experimentais sejam diferentes. A tendência dos valores de pka está mostrada na tabela abaixo. a) Desenhe a estrutura da Ala- Ala- Ala. Identifique os grupos funcionais associados com os pka1 e pka2 b) Por que o valor do pka1 aumenta com a adição de Ala no oligopeptídeo? c) Por que o valor de pka2 diminui com a adição de Ala? Resposta: a) Desenhar o amino- terminal protonado (pka=8.03) e o C- terminal desprotonado (pka 3,39) no ph =7 b) Conforme o comprimento do polipeptídeo aumenta as cargas no grupo amino e na extremidade C- terminal (COOH) tornam- se mais e mais distantes. Dessa forma a interação eletrostática entre estas duas cargas torna- se mais fraca. A carga positiva na extremidade N- terminal ajuda a estabilizar a carga negativa na extremidade C- terminal. Com o aumento da distância este efeito tende a diminuir, e com isso o ácido carboxílico tende tornar- se um ácido mais fraco, o pka tende a subir. A mesma explicação pode ser dada ao ítem c: A carga negativa presente na extremidade C- 5
6 terminal ajuda a estabilizar a carga positiva na extremidade N- terminal. Conforme a distância entre as cargas aumenta este efeito diminui, e o pka do grupo amino tende a diminuir. 11. Algumas proteínas são ricas em pontes dissulfeto. As suas propriedades mecânicas (viscosidade, dureza, resistência, etc) estão correlacionadas com o número de pontes dissulfeto presentes. a) Glutenina, uma proteína do trigo rica em pontes dissulfeto, é responsável pelo caráter coesivo e elástico da massa feita com farinha de trigo. A dureza do casco da tartaruga deve- se ao grande número de pontes dissulfeto formadas pela alfa- queratina. Qual é a base molecular para a correlação observada entre o alto conteúdo de pontes dissulfeto e as propriedades mecânicas dessas proteínas? b) A maior parte das proteínas globulares são desnaturadas (perdem a sua estrutura) e perdem a sua atividade se aquecidas até 65 0 C. No entanto, proteínas globulares contendo múltiplas pontes dissulfeto precisam ser aquecidas a temperaturas mais altas e por mais tempo para perder a estrutura e a atividade. Um exemplo é a proteína BPTI (bovine pancreatic trypsin inhibitor) que possui 58 aminoácidos, é formada por uma única cadeia polipeptídica, e contém três pontes dissulfeto. Qual é a base molecular para a elevada resistência de BPTI à desnaturação térmica? Pontes disulfeto são ligações covalentes e são muito mais fortes do que interações não covalente que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas. A formação de pontes dissulfeto entre cadeias polipeptídicas contribui para propriedades mecânicas de fibras formadas por proteínas como a dureza da fibra. 12. Atualmente, é possível fazer boas predições sobre a estrutura secundária de uma proteína com base na estrutura primária (ou seja, com base na sequência de aminoácidos). Considere a seguinte sequência de aminoácidos: Ile 1 Ala 2 His 3 Thr 4- Tyr 5- Gly 6- Pro 7 Phe 8 Glu 9 Ala 10 Ala 11- Met 12 Cys 13 Lys 14 Trp 15 Glu 16 Ala 17 Gln 18 Pro 19 Asp 20 Gly 21 Met 22 Glu 23 Cys 24 Ala 25 Phe 26 His 27 Arg 28 a) onde pontes dissulfeto intra- moleculares podem ocorrer? Pontes dissulfeto intramoleculares podem ocorrer entre os aminoácidos 13 e 24. b) assumindo que essa sequência é parte de uma proteína globular, indique a provável localização (superfície ou meio interior) dos seguintes aminoácidos: Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys. Fundamente a sua resposta com base no que foi visto sobre a solubilidade de compostos polares/apolares em água/solvente apolar. 6
7 Asp, Thr, Gln e Lys são aminoácidos carregados (Asp e Lys) ou polares (Gln e Thr). Grupos polares e moléculas carregadas são mais solúveis em água pois formam interações intermoleculares com a água. Portanto eles devem ser encontrados preponderantemente na superfície externa da proteína. Por outro lado, Ala e Ile são aminoácidos hidrofóbicos. Grupos hidrofóbicos são pouco solúveis em água devido ao efeito hidrofóbico, portanto eles devem ser encontrados no interior da proteína onde estarão escondidos da água. 13. Desenhe a curva de desnaturação de uma proteína A em função da temperatura. Assuma que a proteína A seja pequena, e portanto o equilíbrio de desnaturação envolve apenas dois estados. Em seguida, suponha que um mutante foi construído. Este mutante envolve a troca de dois resíduos de Ser por Cys, de tal forma que as duas cisteínas estão próximas uma da outra na estrutura tridimensional da proteína, e formam uma ponte dissulfeto estabilizando a estrutura. Desenhe sobre o mesmo gráfico, a curva de desnaturação do mutante. Desenhe uma curva sigmoide representativa de uma transição entre dois estados (enovelado e desenovelado) em função da temperatura. O mutante possui duas cisteínas próximas uma da outra formando uma ponte dissulfeto. Portanto a estrutura do mutante é estabilizada em relação à proteína nativa e a sua curva de desnaturação é deslocada para a direita (temperaturas maiores). 14. Em estudos de difração de raios- X de peptídeos, Linus Pauling e Robert Corey encontraram que a ligação C- N da ligação peptídica possui uma distancia intermediária (1.32 A) entre uma ligação C- N simples (tipicamente 1.49 A) e uma ligação C- N dupla (1.27 A). Eles também encontraram que a ligação peptídica é planar (todos os 4 átomos ligados ao grupo C- N estão no mesmo plano), e que os dois átomos de carbono alfa ligados ao grupo C- N são sempre trans um em relação ao outro (em lados opostos da ligação peptídica): a) O que a distancia entre os átomos C- N na ligação peptídica indica sobre a energia da ligação e a ordem (ou seja, se é uma ligação simples, dupla, ou tripla)? b) O que as observações de Pauling e Corey nos dizem sobre a facilidade de rotação ao reder da ligação peptídica C- N? a) Quanto maior a ordem da ligação (ligação simples, dupla ou tripla), mais curta e mais forte será a ligação. Portanto a distância de ligação é indicativo do caráter de ligação simples ou dupla. A ligação peptídica C- N possui uma distância (1.27 A) intermediária entre uma ligação simples (1.49 A) e dupla (1.27 A). Portanto a ligação peptídica possui caráter parcial de dupla ligação com energia de ligação intermediária entre ligação simples e dupla. b) A rotação ao redor da dupla ligação em geral não ocorre em temperaturas fisiológicas. Como a ligação peptídica possui um caráter parcial de dupla ligação não ocorre rotação ao redor da ligação C- N, e os grupos CO e NH estão normalmente dispostos em configuração trans. 7
8 15. O que é o efeito hidrofóbico e qual o seu papel na manutenção da estrutura terciária das proteínas? Qual o fator preponderante no efeito hidrofóbico: o entálpico ou o entrópico? Explique qualitativamente sua resposta. O efeito hidrofóbico é o ordenamento das moléculas de água ao redor de uma partícula de soluto apolar gerando uma diminuição da entropia da água. Este fenômeno explica porque partículas de óleo são muito pouco solúveis em água. A entalpia de transferência de um soluto apolar para a água é geralmente muito pequena, enquanto que a variação de entropia é bastante desfavorável. 8
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