Biologia Molecular (Parte I)

Transcrição

1 Biologia Molecular (Parte I)

2 Introdução

3 1. Substâncias Inorgânicas 1.1. Água A água faz pontes de hidrogênio

4 Polaridade Propriedades da água Solvente Universal Participa de reações químicas vitais Adesão e Coesão Calor específico elevado Calor de vaporização elevado Isolante térmico Regulador térmico!!

5 Fatores de variação do teor de água idade metabolismo habitat

6 1.2. Minerais Ionizados (meio aquoso) Na +, Cl -, Ca ++.. Cristalizados (Conchas) Hidroxiapatita e carbonato de cálcio Complexados a moléculas orgânicas Hemoglobina + Fe, Magnésio + clorofila 2. Substâncias Orgânicas Carboidratos Lipídeos Proteínas Ácidos Nuclêicos Vitaminas Cadeia de dois ou mais carbonos ligados entre si. Moléculas ricas em hidrogênio, possuem também oxigênio e nitrogênio!

7

8 2.1. Carboidratos Glicose e frutose são monossacarídeos glicose frutose Lactose e sacarose são dissacarídeos lactose sacarose

9 Amido é um polissacarídeo

10 Função Fornecimento de energia Amazenamento de energia Estrutural

11 Fonte de energia Reserva energética Formação de estruturas

12 2.2. Lipídeos (Apolar) glicerol fosfato triglicerídeo 3 ácidos graxos Lipídeo Simples fosfolipídeo glicerol 2 ácidos graxos Lipídeos Compostos esteróides colesterol progesterona

13 Funções Reserva Energética Isolante térmico Isolante elétrico Isolante Mecânico Impermeabilizante Estrutural Hormonal triglicerídeo

14 Isolante Elétrico Térmico Mecânico impermeabilização

15 2.3. Proteína Cadeia de Aminoácidos formada por Ligações Peptídicas

16 Aminoácidos não-essenciais Aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico. Aminoácidos essenciais Aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano, histidina e valina.

17 Os aas se unem por ligações peptídicas (entre amina de um aa e carboxila de outro) Níveis de Organização das Proteínas A) Estrutura Primária Sequência linear dos aminoácidos Estes dois peptídeos são iguais? asp leu gly ala iso iso ala leu gly asp Não, pois suas estruturas primárias são diferentes

18 B) Estrutura Secundária Primeiro dobramento espacial da proteína mantido pelas Ligações de hidrogênio!! Alfa-hélice Folha beta pregueada

19 C) Estrutura terciária Forma tridimensional da proteína Estabilizada por: Pontes de H Pontes de S Dipolo Dipolo Van der Waals A partir da formação da estrutura terciária é criado o Sítio Ativo ou Sítio de Ligação, tornando a proteína ativa.

20 D) Estrutura Quaternária Associação espacial de várias cadeias polipeptídicas Hemoglobina Cadeia B Formada por 4 cadeias polipeptídicas: 2 cadeias Alfa e 2 cadeias Beta Cadeia A

21 Desnaturação de Proteínas Sítio ativo Altas temperaturas Mudanças de ph Proteína ativa Substâncias Químicas Proteína inativa

22

23 Funções de Proteínas a) Estrutural Queratina, colágeno Proteínas do sistema ABO. b) Transporte e Armazenamento Hemoglobina, Mioglobina. c) Hormônios FSH, LH, Tireotrófico. d) Contráteis Actina e miosina e) Enzimas Pepsina, Lipase.

24 Energia necessária ao início de uma reação Enzimas Catalisadores biológicos Diminuem a energia de ativação das reações químicas

25 Enzimas Etapas da Catálise Enzimática Chave-Fechadura Fatores que afetam a velocidade de reação enzimática: Temperatura v temperatura ótima T ( o C)

26 ph v ph ótimo Concentração de substrato V máxima ph Todas as enzimas estão saturadas com substrato. O aumento na concentração do S não aumenta a velocidade da reação v 0 [ S]

27 f) Proteínas de defesa Imunoglobulinas ou anticorpos

28 Proteínas Conjugadas: Constituídas por uma parte protéica chamada apoenzima, combinada a uma parte não protéica, denominada co-fator. APOENZIMA CO-FATOR HOLOENZIMA Quando o cofator é uma substância orgânica, ele é denominado coenzima..