AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÕES

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William Camelo Cabreira
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1 Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho Faculdade de Odontologia de Araçatuba Departamento de Ciências Básicas AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÕES Professora Marcelle Danelon

2 Tópicos TÓPICOS Aminoácidos Classificação, funções, propriedades. Peptídeos Proteínas Classificação, estrutura, desnaturação, separação. Proteínas Globulares (hemeproteínas) Proteínas Fibrosas (α-queratina, colágeno, elastina)

3 Proteínas PROTEÍNAS Biomolécula mais abundante; Execução de funções celulares; Funções estruturais e dinâmicas; Expressão da informação genética; São polímeros lineares de aminoácidos.

4 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Estrutura dos aminoácidos Proteínas são formadas por 20 tipos de aminoácidos. C = carbono alfa (α) R = cadeia lateral Lembre-se: No ph fisiológico (ph 7) os aminoácidos apresentam o grupo carboxila desprotonado e o grupo amina protonado. Dessa maneira, no ph fisiolólogico, os aminoácidos possuem carga neutros. que podem anular-se, tornando-se

5 Classificação dos aminoácidos Classificação dos aminoácidos Apolares Distribuição homogênea de elétrons Polares Distribuição desigual de elétrons

6 Classificação dos aminoácidos Classificação dos aminoácidos Alifáticos e apolares Aromáticos e apolares Glicina Alanina Valina Fenilanina Prolina Triptofano Leucina Metionina Isoleucina

7 Classificação dos aminoácidos Localização dos aminoácidos polares e apolares nas proteínas

8 Classificação dos aminoácidos Localização dos aminoácidos polares e apolares nas proteínas Cisteína

9 Classificação dos aminoácidos Lisina Arginina Histidina Glutamato Aspartato

10 Propriedade óptica dos aminoácidos Propriedade óptica dos aminoácidos Isômeros ópticos * somente L-aminoácidos são constituintes das proteínas Glicina

11 Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos HA H + + A - Ácido fraco próton forma salina (base conjugada) Ka = [H + ] [A - ] / [HA] Ka= Constante de dissociação dos ácidos ph = pka + log [A - ]/[HA] Equação de Henderson- Hasselbalch

12 Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos Propriedades GRUPOS EXPERIMENTAIS ácido-básicas dos aminoácidos Glicina pk 2 = 9,6 Glicina em solução ácida (ph < 2,34) Glicina em solução neutra (ph = 5,97) Glicina em solução alcalina (ph > 9,6) pi= 5,97 Carga líquida +1 Carga líquida 0 Forma isoelétrica Carga líquida -1 pk 1 = 2,34 (Equivalentes)

13 Proteínas Classificação 1) Composição: a) Proteínas simples: somente aminoácidos, queratina, miosina, actina, histonas, albumina; b) Proteínas conjugadas: aminoácidos + grupo prostético ligado covalentemente. 2) Forma e Solubilidade em água: a) Proteínas globulares; b) Proteínas fibrosas.

14 Proteínas Globulares Dímero de insulina Hexâmero de insulina Hemoglobina Insulina

15 Proteínas Fibrosas Moléculas filamentosas, compridas, insolúveis em água, função estrutural ou de proteção. Ex: queratina, colágeno Queratina (cabelo) Tropocolágeno (colágeno)

16 Níveis estruturais das proteínas

17 Estrutura Primária ligação peptídica

18 Estrutura Primária Características da ligação peptídica Caráter de dupla ligação parcial; Rígida e planar; Configuração trans; Sem carga, porém polar e estão envolvidas em pontes de hidrogênio nas α-hélice e folhas β. Aminoácidos Ligações peptídicas

19 Estrutura Primária Extremidade aminoterminal Extremidade carboxilaterminal Carga elétrica nas porções terminais; Grupos laterais fora do eixo covalente.

20 Estrutura Primária Determina outros níveis estruturais; Informações sobre mecanismos de ação e sobre a ação fisiológica; Indica o grau de proximidade de diferentes espécies; Permite a produção de peptídeos sintéticos.

21 Estrutura Secundária α-hélice; Folha β-pregueada; β-curvaturas; Estrutura secundária não repetitiva; Estruturas supersecundárias (motivos).

22 Estrutura Secundária α-hélice 3,6 resíduos de aminoácidos; Ligações de Hidrogênio; Cadeias laterais dos aminoácidos; Orientação para a direita ou esquerda.

23 Estrutura Secundária Folha β-pregueada β-pregueada paralela β-pregueada anti-paralela Pontes de Hidrogênio Grupos R projetados para cima e para baixo da folha pregueada.

24 Estrutura Secundária β-curvaturas Segmentos da cadeia polipeptídica que fazem a dobradura ou revertem a direção da cadeia. Estrutura secundária não repetitiva Restante da cadeia que não apresenta estrutura repetitiva como a α-hélice ou folha β formam alças ou espirais não regulares.

25 Estruturas Supersecundárias (Motivos) Arranjos ou agrupamentos de estruturas secundárias adjacentes, próximas umas das outras, encontrados com frequência nas proteínas. Todo α dobrado α e β enovelado

26 Estrutura Terciária Dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (α-hélice ou em folha β- pregueada) ou de regiões sem estrutura definida. Estabilizada por: Pontes dissulfeto Pontes de hidrogênio Ligações iônicas Interações hidrofóbicas interações de van der Waals Mioglobina

27 Estrutura Terciária Segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir por intermédio de ligações não-covalentes; Estabilizada pela formação de pontes dissulfeto (-S- S-); Pode apresentar regiões diferenciadas denominadas domínios.

28 Estrutura Terciária Forças que estabilizam a Estrutura Terciária Dissociado por agentes redutores

29 Estrutura Terciária Forças que estabilizam a Estrutura Terciária

30 Estrutura Quaternária Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas; Mantidas por Ligações não-covalentes; As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou diferentes; Nem toda proteína tem estrutura quaternária.

31 Estrutura Nativa X Desnaturada Exposição a solventes orgânicos; Alterações de ph ou temperatura; A perda da conformação nativa converte a proteína numa cadeia polipeptídica flexível com estrutura tridimensional alterada; Agentes desnaturantes.

32 Estrutura Nativa X Desnaturada AGENTE DESNATURANTE Conformação Nativa (funcional) Proteína Desnaturada (não funcional) Rompimento das ligações Covalentes

33 Estrutura Nativa X Desnaturada AGENTE DESNATURANTE Remoção do agente desnaturante Conformação Nativa (funcional) Proteína Desnaturada (não funcional) Conformação Nativa (funcional) A desnaturação de uma proteína é reversível A seqüência de aminoácidos de uma proteína que define sua estrutura tridimensional

34 Estrutura Nativa X Desnaturada Degradada : ruptura das ligações covalentes que mantêm os aminoácidos unidos promovendo a integridade da cadeia. AGENTE DESNATURANTE E Degradada Conformação Nativa (funcional) Proteína Desnaturada (não funcional)

35 Desnaturação X Degradação Desnaturação Rompimento de ligações não-covalentes. Proteína desnaturada, não funcional. Degradação Rompimento de ligações covalentes Proteína degradada, não funcional Processo reversível Processo irreversível

36 Dobramento Protéico Ocorre um processo de ensaio e erro várias vezes conformação de mais baixo estado energético, mais estável.

37 Dobramento Inadequado de Proteínas Dobramento incorreto marcadas e degradadas dentro da célula; formação de agregados que se acumulam, principalmente durante o envelhecimento. Amiloidoses Doença de Alzheimer Doença do Príon

38 Bibliografia David L. Nelson & Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 4th edition. - Capítulo 3 Amino-acids, Peptides and Proteins. - Capítulo 4 The Three Dimensional Structure of Proteins Anita Marzzoco & Bayardo B. Torres, Bioquímica Básica, 3 edição. Capítulo 2 Aminoácidos e proteínas. Champe, P.C.; Harvey, R.ª; Ferier, D.R. Bioquímica Ilustrada, traduzido por Carla Dalmaz. 3ª Ed., ARTMED, 2008.

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