Aminoácidos e proteínas

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Oswaldo Machado Fartaria
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1 Aminoácidos e proteínas

2 Visão geral 2

3 Importância dessa aula Serina Fosfoserina Treonina Fosfotreonina Fosforilação de resíduos de aa modifica a atividade enzimática

4 Importância dessa aula Adesão de proteínas ao esmalte Bactéria Hidroxiapatita - dente

Importância dessa aula PROTEÍNAS RICAS EM PROLINA (PRPS) 1 30-31 150 NH + 3 ] [ COO - Porção de ligação à hidroxiapatita, Ca +2 e inibição de crescimento do cristal Porção de

5 Importância dessa aula PROTEÍNAS RICAS EM PROLINA (PRPS) NH + 3 ] [ COO - Porção de ligação à hidroxiapatita, Ca +2 e inibição de crescimento do cristal Porção de ligação às bactérias Bactéria Bactéria PRP solúvel na saliva facilita eliminação da bactérias - deglutição Hidroxiapatita Dente PRP adsorvidas no dentes facilita adesão das bactérias

6 Importância dessa aula Glicosilação de aminoácidos Ligações glicosídica O O O Thr Thr Thr Thr Thr Cys Ser Ser Ser Ser Lys Pro Pro Pro NH + Cys Thr Cys 3 COO - Cadeia de aminoácidos da mucina

7 Importância dessa aula Nucleação da hidroxiapatita através de proteínas da matriz ácidas imobilizadas na matriz de colágenos insolúvel Núcleo H 3 N + COO - Proteínas ácidas da matriz Matriz colágena insolúvel

8 OBJETIVOS DA AULA 8 Conhecer a fórmula estrutural geral dos aminoácidos (aas) Estudar a classificação dos aas com base nas cadeias laterias; Estudar os efeitos do ph do meio na forma de ionização dos aas, bem como aprender a calcular o ponto isoelétrico; Compreender a formação da ligação peptídica e suas caraterísticas; Recordar a nomenclatura das cadeias peptídicas; Conhecer alguns peptídios com atividade biológica; Estudar os diferentes níveis das estruturas das proteínas e as interações químicas envolvidas na manutenção das mesmas; Aprender sobre os efeitos do dobramento inadequado de proteínas.

9 Aminoácidos 9 DEFINIÇÃO FUNÇÕES CARACTERÍSTICAS

10 AMINOÁCIDOS Fórmula geral 2 Forma ionizada (Ex: ph 7,4)

11 Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns 11

12 Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns 12 Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas)

13 Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns 13 Aminoácidos com cadeias lateais polares (hidrofílicas)

14 Ligação peptídica 17 Cadeia de resíduos de aminoácidos

15 Ligação peptídica 18

16 Ionização dos aminoácidos 2,34 9,26 Formas iônicas da glicina

17 Curva de titulação da glicina Ponto isoelétrico pi = pk 1 + pk 2 2

18 Curva de titulação do glutamato Ponto isoelétrico pi = pk 1 + pk R 2

19 Valores dos pkas dos aminoácidos na forma livre ou incorparados em proteínas Aminoácido pk1 pk2 pk R pk R em proteína Glicina 2,35 9,78 Fenilalanina 2,20 9,31 Tirosina 2,20 9,21 10,46 9,5-10,5 Histidina 1,80 9,33 6,04 6,0-7,4 Aspartato 1,99 9,90 3,90 4,0-5,5 22

20 Propriedade ótica dos aminoácidos Glicina - exceção

21 Peptídios e proteínas 24 DEFINIÇÕES CARACTERÍSTICAS FUNÇÕES

22 Nomenclatura das cadeias polipeptídicas 25 Cadeia polipeptídica de 2 até milhares de resíduos de aas Oligopeptídio ou peptídio até 30 resíduos Dipetídios 2 resíduos Tripetídios 3 resíduos.. Proteínas uma ou mais cadeias de resíduos de aas, contêm mais de 50 resíduos de aas.

23 Alguns peptídios de importância fisilógica 26 Peptídios N o Aa Glândulas/células produtoras Encefalinas 5 Hipófise anterior e medula adrenal Efeitos Analgesia Vasopressina 9 Hipófise posterior PA e reabsorção H 2 O Glucagon 29 Pâncreas (cel α) produção glicose Gramicidina 10 Cepas de Bacillus brevis Antibiótico

Mioglobina equina 153 1 Hemoglobina humana

24 Composição de algumas proteínas Proteína N o Aa N o cadeias Insulina bovina 51 2 Mioglobina equina Hemoglobina humana Aspartato transcarbamoilase (E coli) ACMSN

25 Níveis estruturais das proteínas primária secundária terciária quaternária Resíduos de aa -hélice cadeia polipeptídica organização das subunidades

26 Estrutura primária: 30 Sequência de aminoácidos ao longo da cadeia Por que é importante? Determina os outros níveis estruturais Informações sobre mecanismo de ação e sobre a ação fisiológica Indica o grau de proximidade de diferentes espécies Permite a produção de peptídeos sintéticos

27 Estrutura secundária: Estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica Tipos de organização mais estáveis: -hélice -folha pregueada

28 -hélice 3,6 resíduos de aa/volta Pontes de hidrogênio intracadeia Grupos R projetados para fora da hélice Orientação para a direita ou para a esquerda Pro, Glu, Asp, His, Lys, Arg incompatíveis com a estrutura

29 -folha pregueada Cadeia quase totalmente estendida Pontes de H entre diferentes cadeias ou segmentos de uma cadeia Grupos R projetados para cima e para baixo da folha pregueada

30 Estruturas secundárias em diferentes proteínas 34 Mioglobina Toxina diftérica Concanavalina

31 Alterações nas estruturas secundárias Proteínas aberrantes Príon (proteinaceous infectious particle) Partículas infectantes Doenças no sistema nervosa central Ex: Vaca louca (encefalopatia espongiforme bovina) 35 Proteína PrP Príon ACMSN

32 Estrutura Terciária Estrutura tridimensional da proteína Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações de regiões com estrutura regular ou mesmo de regiões com estrutras não definidas. mioglobina Volta na estrutura terciária

33 Pontes dissulfeto na mautenção da estrutra das proteínas Ligações covalentes Formadas por oxidação Cys, catalisada por enzimas específicas Raramente ocorrem em proteínas intracelulares 37 Estrutura da insulina

Superfície polar Ocorrem em cadeia longas (+ de 200 aas)

34 Domínios Regiões diferenciadas da estrutura terciária Organização espacial compacta Interior hidrofóbico Superfície polar Ocorrem em cadeia longas (+ de 200 aas) Grau de interação varíavel Possuem mobilidade, um em relação ao outro 38

35 Estrutura quaternária Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteínas funcional Mantida por ínterações não covalentes hemoglobina

36 Bibliografia MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica, 3ª ed., Ed. Guanabara Koogan, LEHNHNGER, A.L., NELSON, D.L., COX, M.M. Princípios de Bioquímica 5ª ed. Ed.Sarvier, CHAMPE, P.C.; HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica Ilustrada, 4ª ed., Artmed, 2009.

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