Proteínas. - Revisão - Prof a. Dr a. Elisa d Avila Costa Cavalcanti. Bromatologia EN/UNIRIO

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Letícia Gesser Beltrão
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1 Proteínas - Revisão - Prof a. Dr a. Elisa d Avila Costa Cavalcanti Bromatologia EN/UNIRIO

2 O que são proteínas?

3 Aminoácidos α 21 tipos Grupos R Tendência de interagir com a água em ph intracelular (~7,0): - Apolar (hidrofóbico) - Polar (hidrofílico)

4 Aminoácidos /index.php?curid=

5 Propriedades dos aminoácidos As propriedades físico-químicas dos aminoácidos dependem da natureza química do grupo R carga líquida solubilidade reatividade química potencial de ligação de hidrogênio

6 Isomeria ótica: proteínas têm aminoácidos na forma L Propriedades dos aminoácidos

7 Propriedade ácido-base de aminoácidos zwitterion, do alemão, íon híbrido

8 Propriedade ácido-base de aminoácidos Carga: Anfóteros: quando em solução, podem atuar como ácido ou base. E quando formando proteínas? Ponto isoelétrico (pi): ph no qual a molécula é eletricamente neutra.

9 Propriedade ácido-base de aminoácidos Estado de ionização depende do ph do meio. E se grupo R for ionizável?

11 Ligação peptídica Extremidade N-terminal Extremidade C-terminal Ligação com pouca rotação (caráter de ligação dupla) Peptídeos, Oligopeptídeos e Polipeptídeos Proteínas > Daltons

12 Ligação peptídica

13 Proteína - Estrutura Primária Seqüência de Aminoácidos: transcrição e tradução, definido no DNA. O comprimento da cadeia e a sequência na qual os resíduos estão ligados determinam as propriedades: - físico-químicas - estruturais - biológicas/ funções

14 Proteína - Estrutura Secundária Arranjo espacial repetitivo Ligações de H N-H O=C (+) (-)

15 Proteína - Estrutura Secundária α-hélice Cadeias laterais: Polar x Apolar

16 Proteína - Estrutura Secundária Folha β-pregueada Cadeias laterais: Polar x Apolar

17 Proteína - Estrutura Terciária Cadeias laterais: Polar x Apolar

18 Proteína - Estrutura Terciária

19 Proteína - Estrutura Terciária Várias interações entre os grupos R dos aminoácidos da cadeia estabilizam a estrutura Ligação de H Interações iônicas Interação de Van der Waals Ligação dissulfeto

20 Proteínas - Estrutura Quaternária Hemoglobina Cadeias laterais: Polar x Apolar Proteínas que contém mais de uma cadeia polipeptídica. Interações de caráter permanente ou transitório. As forças de ligação que estabilizam a estrutura quaternária são as mesmas da terciária.

21 Proteínas - Estrutura Globular Fibrosa

22 Biodisponibilidade de proteínas A qualidade nutricional de uma proteína reflete a capacidade desta em fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades necessárias ao crescimento e à manutenção.... além de presentes na estrutura polipeptídica, esses aminoácidos devem estar biodisponíveis para o organismo. (Biodisponibilidade de nutrientes. Cozzolino, 2005)

23 Proteínas Funções biológicas

24 Proteínas Funções biológicas Contráteis (miosina e actina); Estruturais (colágeno, queratina); Biocatalisadoras (enzimas); Hormonais (insulina, glucagon, hormônio da tireóide); Transporte (hemoglobina e transferrina); Reserva (ovalbumina, caseína) Proteção (anticorpos, veneno, bacteriocinas)

25 Classificação de proteínas pelos produtos de sua hidrólise total Proteínas Simples: aminoácidos como os únicos produtos. Proteínas conjugadas: aminoácidos e grupos prostéticos como produtos. Proteínas derivadas: produtos de hidrólise térmica ou enzimática.

26 Classificação de proteínas pelos produtos de sua hidrólise total Proteínas conjugadas: São classificadas de acordo com a natureza da parte não protéica - denominada grupo prostético. Cromoproteínas; Lipoproteínas; Nucleoproteínas; Glicoproteínas; Fosfoproteína; Metaloproteínas. Proteínas derivadas: Obtidas por hidrólise de proteínas simples ou conjugadas por tratamento químico ou enzimático.

27 Classificação de proteínas pela Solubilidade Osborne, 1907 Albuminas; Globulinas; Prolaminas; Glutelinas; Escleroproteínas.

28 Classificação de proteínas pela Solubilidade Osborne, 1907 Albuminas São solúveis em água e em soluções fracamente ácidas e alcalinas. Coagulam com o calor. Ex. Ovalbumina (clara do ovo); lactoalbumina (leite). Globulinas São praticamente insolúveis em água. Solúveis em soluções de sais neutros. Ex. miosina (músculo).

29 Classificação de proteínas pela Solubilidade Osborne, 1907 Prolaminas São insolúveis em água e etanol absoluto. Solúveis em etanol entre 50 a 80%. Ex. gliadina (trigo). Glutelinas São insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácido e base. São encontradas somente em vegetais. Ex. glutenina (trigo).

30 Classificação de proteínas pela Solubilidade Osborne, 1907 Escleroproteínas São proteínas insolúveis. Ex. Queratina e colágeno.

32 Ponto Isoelétrico

33 Salting in x Salting out

34 Desnaturação Proteica Estabilidade proteica depende da sua composição e do meio!

35 Desnaturação Proteica Efeitos positivos e negativos: Perda de atividade biológica Alterações na solubilidade e na capacidade de ligar água Aumento da reatividade e da susceptibilidade à proteólise

36 Desnaturação Proteica

37 Desnaturação Proteica Principais Causas Temperatura Agente desnaturante mais utilizado no processamento e preservação de alimentos

38 Desnaturação Proteica Principais Causas Temperatura Agente desnaturante mais utilizado no processamento e preservação de alimentos

39 Desnaturação Proteica Principais Causas Temperatura Agente desnaturante mais utilizado no processamento e preservação de alimentos A água facilita a desnaturação térmica Proteínas secas são extremamente estáveis à temperatura Proteínas com mais aas hidrofóbicos são mais estáveis à temperatura Aditivos higroscópicos aumentam a estabilidade térmica de ptns Modificação química de aminoácidos, alteração de cor e sabor

ar-líquido) > resíduos hidrofóbicos para o ar e hidrofílicos para o líquido -

40 Desnaturação Proteica Principais Causas Estresse mecânico / Cisalhamento Ex.: agitação, amassamento, batimento, etc Incorporação de bolhas de ar (interface ar-líquido) > resíduos hidrofóbicos para o ar e hidrofílicos para o líquido - Proteínas mais flexíveis são menos estáveis ao estresse mecânico Ovalbumina glúten (gliadina e glutenina)

41 Desnaturação Proteica Principais Causas ph Alteração das cargas dos resíduos de aas Aumento da polaridade de resíduos de aas > tentam se expor ao ambiente aquoso Solventes orgânicos aas hidrofóbicos tendem a orientar-se para o meio apolar Detergentes Solutos Oxiredução de grupos S-H, -S-S-

42 Proteínas alimentares: fácil digestão Aminoácidos essenciais atóxicas Proteínas Propriedades funcionais nos alimentos: viscosidade retenção de água capacidade de gelificação produção de espuma e emulsificação

43 Proteínas

44 Hidrolisados de proteínas doi: /

45 Proteínas em alimentos

46 Bibliografia Química e Bioquímica dos Alimentos - Volume 2. Franco M Lajolo, Adriana Z Mercadante. Editora Atheneu, Análise de Alimentos: uma visão química da nutrição 4ª edição. Édira C B A Gonçalves. Editora Livraria Varela, 2015.

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