PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS ESTRUTURA DE PROTEÍNAS E ENZIMAS 19/02/17

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Rui Castanho de Almeida
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São macromoléculas orgânicas de alto peso molecular constituídas

A A A A A A Polipeptídeo ESTRUTURA DE E ENZIMAS A Aminoácido A A A

Formadas por mais ou menos 80 resíduos de aminoácidos.

1 São macromoléculas orgânicas de alto peso molecular constituídas por unidades ou monômeros denominados aminoácidos. A A A A A A Polipeptídeo ESTRUTURA DE E ENZIMAS A Aminoácido A A A A Dipeptídeo Ligação Peptídica Tripeptídeo A A A A Tetrapeptídeo Formadas por mais ou menos 80 resíduos de aminoácidos. Toda proteína é um polipeptídeo, mas nem todo polipeptídeo é uma proteína. São os monômeros formadores das proteínas Em solução aquosa se encontram como íons dipolares ou witterion. Compostos anfóteras Doam ou recebem prótons. Carbono alfa 1

R, em particular sua polaridade (tendência a reagir com água) em ph 7,0.

2 19/02/17 CLASSIFICAÇÃO DOS QUANTO A ORIGEM Existem 20 aminoácidos que constituem as proteínas dos seres vivos. o Aminoácidos Essenciais (8) CLASSIFICAÇÃO DO QUANTO AOS GRUPOS R Um dos principais critérios para classificação são as propriedades dos grupos R, em particular sua polaridade (tendência a reagir com água) em ph 7,0. Não são produidos pelo homem, e devem ser ingeridos na alimentação (vegetais). o Aminoácidos Naturais (12) São produidos pelo organismo humano. Obs.: O tradicional arro com feijão (mistura de um cereal com leguminosa) contém os 8 aminoácidos essenciais. 2

3 19/02/17 a.a. polares com OH ou NH2 na sua cadeia lateral a.a. ácidos ou básicos são encontrados na superfície das proteínas LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO LIGAÇÕES IÔNICAS Cadeias longas e flexíveis essenciais para a solubilidade das proteínas SNC a.a. apolares encontrados no interior das proteínas globulares ou em regiões apolares das membranas PONTES DISSULFETO VAN DER WAALS 3

no C. O Oxige nio da carbonila possui uma carga parcial negativa e o Nitrogênio uma positiva.

4 Definição: Reação de condensac ão entre dois aminoácidos com a saída de uma molécula de água. A estrutura primária de uma proteína é representada por uma seque ncia de planos rígidos com um ponto em comum no C. O Oxige nio da carbonila possui uma carga parcial negativa e o Nitrogênio uma positiva. Isso leva à formação de um pequeno dipolo elétrico que redu a distâ ncia entre o átomo de C e N. As cadeias laterais atuam na conformação das proteínas 4

QUANTIDADES DE LIGAÇÕES E DE 3 a aa A, B e C Conduem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB,

= 3 x 2 x 1 = 6) QUANTIDADES DE LIGAÇÕES E DE >Insulina [Homo sapiens]

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5 QUANTIDADES DE LIGAÇÕES E DE 3 a aa A, B e C Conduem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. (3! = 3 x 2 x 1 = 6) QUANTIDADES DE LIGAÇÕES E DE >Insulina [Homo sapiens] MALWMRLLPLLALLALWGPDPAAAFVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKT RREAEDLQVGQVELGGGPGAGSLQPLALEGSLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENY CN 4 a aa A, B, C e D conduem a 24 tetrapeptídeos: (4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 10 a aa conduem a mais , sem incluir os possíveis isômeros ópticos: (10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x...) QUANTIDADES DE LIGAÇÕES E DE >Insulina [Homo sapiens] MALWMRLLPLLALLALWGPDPAAAFVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKT RREAEDLQVGQVELGGGPGAGSLQPLALEGSLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENY CN QUANTIDADES DE LIGAÇÕES E DE >Insulina [Homo sapiens] MALWMRLLPLLALLALWGPDPAAAFVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKT RREAEDLQVGQVELGGGPGAGSLQPLALEGSLQKRGIVEQCCTSICSLYQLENY CN 5

- CLASSIFICAÇÃO De acordo com a sua naturea química A. Proteínas simples (homoproteínas ou holoproteínas) B. Proteínas conjugadas (complexas ou heteroproteínas) - CLASSIFICAÇÃO - CLASSIFICAÇÃO A.

6 - CLASSIFICAÇÃO De acordo com a sua naturea química A. Proteínas simples (homoproteínas ou holoproteínas) B. Proteínas conjugadas (complexas ou heteroproteínas) - CLASSIFICAÇÃO - CLASSIFICAÇÃO A. Proteínas simples Após a hidrólise fornecem apenas aminoácidos. 1. Histonas: solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: escombrina (esperma de cavalo). 2. **Albuminas: solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo) A. Proteínas simples Após a hidrólise fornecem apenas aminoácidos. 3. **Glutelinas: insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo). 4. **Albuminóides: função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões). 6

- CLASSIFICAÇÃO - CLASSIFICAÇÃO B. Proteínas conjugadas (complexas ou heteroproteínas) Após hidrólise, produem a a.a. e outros compostos denominados grupos prostéticos.

Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo). 3.

7 - CLASSIFICAÇÃO - CLASSIFICAÇÃO B. Proteínas conjugadas (complexas ou heteroproteínas) Após hidrólise, produem a a.a. e outros compostos denominados grupos prostéticos. Classificadas de acordo com o grupo prostéico: 1. **Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica tendomucóide (tendões). 2. Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo). 3. **Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados). (ovário), B. Proteínas conjugadas (complexas ou heteroproteínas) Após hidrólise, produem a a.a. e outros compostos denominados grupos prostéticos. Classificadas de acordo com o grupo prostéico: 4. Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). 5. Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue). 6. Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos 7. Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina VARIEDADE DE ORGANIZAÇÃO ESPACIAL Primária: Linear a.a. ligações peptídicas Secundária: hélices ou folhas ligações de hidrogênio Terciária: atração entre os radicais de aminoácidos Quaternária: união de duas ou mais cadeias polipeptídicas enoveladas VARIEDADE DE ORGANIZAÇÃO ESPACIAL Os arranjos de polipeptídeos podem se enovelar, através de ligações nãocovalentes fracas entre os componentes laterais do esqueleto polipeptídico. Pontes de hidrogênio - forças de van der Waals pontes dissulfeto Estrutura Primária Estrutura Secundária Estrutura Terciária Estrutura Quaternária 7

19/02/17 a) Estrutura Primária b) Estrutura secundária (helicoidal) É uma sequência linear de aminoácidos formada por ligações peptídicas (covalente).

OCITOCINA Formadas por ligações de hidrogênio promovem o enovelamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando a-hélice ou a

8 19/02/17 a) Estrutura Primária b) Estrutura secundária (helicoidal) É uma sequência linear de aminoácidos formada por ligações peptídicas (covalente). Uma variação na sequência condu a uma proteína diferente com ação bioquímica diferente. OCITOCINA Formadas por ligações de hidrogênio promovem o enovelamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando a-hélice ou a b-folha. VASOPRESSINA 14 b) Estrutura secundária (helicoidal) Formadas por ligações de hidrogênio promovem o enovelamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando a-hélice ou a b-folha. 8

b) Estrutura secundária (helicoidal) c) Estrutura terciária ou nível terciário Alguns

(novelo). Formada por interações dentre as cadeias laterais dos a.a. A ligação estabiliante em maior número é a ligação de hidrogênio.

- CLASSIFICAÇÃO d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário É a que resulta da reunião

De acordo com o papel biológico A. Proteínas Estruturais B. Proteínas Reguladoras C.

9 b) Estrutura secundária (helicoidal) c) Estrutura terciária ou nível terciário Alguns pares de a-hélice podem enrolar-se uns sobre os outros para formar uma estrutura estável, chamada de random coil (super hélice). miosina Forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). Formada por interações dentre as cadeias laterais dos a.a. A ligação estabiliante em maior número é a ligação de hidrogênio. A ligação estabiliante mais forte é a ligação dissulfeto. - CLASSIFICAÇÃO d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. De acordo com o papel biológico A. Proteínas Estruturais B. Proteínas Reguladoras C. Proteínas Defesa D. Proteínas Contrácteis E. Proteínas de Coagulação F. Proteínas Impermeabiliantes G. Proteínas Respiratórias H. Enimas 9

10 - CLASSIFICAÇÃO - CLASSIFICAÇÃO De acordo com o papel biológico a) Proteínas Estruturais ou de Construção Responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Albumina (plasma sanguíneo) b) Proteínas Reguladoras Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc); De acordo com o papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa Chamadas anticorpos. Defendem o organismo, produidas pelos linfócitos. Antitoxinas: neutraliam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção; - CLASSIFICAÇÃO De acordo com o papel biológico d) Proteínas Contrácteis Actina e Miosina. e) Proteínas Coaguladoras Tromboplastina, Trombina e Fibrina f) Proteínas impermeabiliantes Queratina g) Proteínas Respiratórias Hemoglobina e Hemocianina 10

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