Proteínas São macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos

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Alessandra Rodrigues Van Der Vinne
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2 Proteínas São macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "protos", que significa "em primeiro lugar

3 Somos seres protéicos A vida está intimamente ligada às proteínas Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo. Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: - Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos

4 Importância Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.

5 Aminoácidos São os blocos constitutivos de peptídeos e proteínas. Essas moléculas apresentam função mista, amino (NH2) e ácido carboxílico (COOH).

6 Comportamento anfotérico São, por isso, moléculas anfóteras, que doam ou recebem prótons H+, funcionando assim como ácido e ou base.

7 CLASSIFICAÇÃO

8 Propriedades importantes no contexto estrutural: Tamanho: núcleo compacto Carga: formação de pontes salinas Polaridade: participação em pontes de hidrogênio Hidrofobicidade Aromaticidade

9 Classificação Nutricional Os essenciais são aqueles que o organismo não consegue sintetizar e devem ser obrigatoriamente oferecidos na dieta do animal. São aminoácidos essenciais: Valina, Leucina, Isoleucina, Lisina, Treonina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano, Histidina. Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos. Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina e Tirosina

Cadeia Polipeptídica As cadeias polipeptídicas são normalmente compostas por aminoácidos diferentes que são ligados covalentemente por uma ligação

10 Cadeia Polipeptídica As cadeias polipeptídicas são normalmente compostas por aminoácidos diferentes que são ligados covalentemente por uma ligação peptídica. Os 20 aminoácidos possuem em comum: Carbono alfa (Cα) ligado a um hidrogênio e a cadeia lateral (R) Grupamento carboxi (COOH) Grupamento amino (NH 2 )

13 Proteínas Simples Classificando as proteínas Quanto a Composição: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos Proteínas Conjugadas Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Metaloproteínas, Hemeproteínas, Lipoproteínas, Glicoproteínas

15 Estrutura das Proteínas As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura tridimensional.

16 Interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas Interações não-covalentes Forças eletrostáticas Interações de Van de Waals Pontes de hidrogênio Interações hidrofóbicas -2δ O H +δ H +δ

Estrutura da Proteínas Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 aminoácidos, que se repetem numa seqüência característica para cada proteína Esta

17 Estrutura da Proteínas Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 aminoácidos, que se repetem numa seqüência característica para cada proteína Esta seqüência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula As interações intermoleculares entre os aminoácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e uma estrutura terciária.

19 Estrutura Secundária Arranjos regulares (conformação) em regiões localizadas de uma cadeia polipeptídica. Alfa-hélices Folhas beta

-Hélice É a forma mais comum de estrutura secundária regular Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por

20 -Hélice É a forma mais comum de estrutura secundária regular Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice A principal força de estabilização da a - Hélice é a ponte de hidrogênio.

Folhas Ou folha pregueada, ou ainda estrutura beta Ao contrário da alfa-hélice, a folha-beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de

22 Folhas Ou folha pregueada, ou ainda estrutura beta Ao contrário da alfa-hélice, a folha-beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo As pontes de hidrogênio mais uma vez são à força de estabilização principal desta estrutura

25 Estrutura Terciária É o arranjo tridimensional global de todos os atomos de uma proteína

26 O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína.

27 Estruturas Terciárias Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas Proteínas secretadas Proteínas com repetições internas Proteínas de membrana

Estrutura Quaternária Proteínas que existem em complexos não covalentemente ligados, compostos por duas ou mais cadeias ou subunidades polipeptídicas, idênticas ou não.

28 Estrutura Quaternária Proteínas que existem em complexos não covalentemente ligados, compostos por duas ou mais cadeias ou subunidades polipeptídicas, idênticas ou não. Certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia proteica). A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias.

29 Proteínas Fibrosas Simples. Cadeias polipeptídicas em folha ou feixes. Quanto a Forma Proteínas Globulares Complexa Cadeia enoveladas em forma esferica.

33 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas Proteínas Monoméricas Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica Proteínas Oligoméricas Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

34 Funções Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração. Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos. Reserva

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