Encefalopatia Espongiforme transmissível. Doença da Vaca Louca
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- Vinícius Stachinski Palha
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2 Encefalopatia Espongiforme transmissível Doença da Vaca Louca
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4 Imagem: drauziovarella.ig.com.br
5 [Imagem: Wikimedia Commons]
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7 Proteína Recém Sintetizada Enovelamento Errado portaldoprofessor.mec.gov.br
8 Encefalopatia espongiforme bovina
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10 A doença para encefalopatia bovina espongiforme, conhecida popularmente como mal da vaca louca surgiu no Reino Unido em 1986 e se disseminou para outros países da Comunidade Europeia devido à reciclagem, sem controle, de carne, ossos, sangue e vísceras usados na fabricação de ração animal. É uma enfermidade neutro- degenerativa fatal que afeta os bovinos. O período de incubação é longo, em média quatro a cinco anos, porém muito variável.
11 O cientista Stanley B. Prusiner (prêmio Nobel) foi responsável pela descoberta dos príons em decorrência da doença da vaca louca. [Imagem: manac/v44/n07/medportrait.gif ] Stanley Prusiner, o descobridor dos príons
12 Pertencentes ao Grupo das encefalopatias espongiformes transmissíveis também conhecidas como doenças do prion,onde provocam degenerações fatais do cérebro resultando em danos neuronais devido ao seu acúmulo ( sob forma de placas amilóides). A morte celular então gera um aspecto espongiforme no cérebro. [Imagem: convenio.cursoanglo.com.br] Esta proteína mutante denominada Prion é considerada pelos estudos atuais o agente etiológico da BSE. A proteína PrP existe normalmente no organismo dos animais e é altamente conservada entre as espécies, mas é sua versão mutada que é capaz de gerar as encefalopatias.
13 A PrPc ao longo da doença sofreria uma mudança de conformação, formando um tipo insolúvel e patogênico de Prion (PrPsc). Por sua vez, a proteína PrPsc induziria a transformação de mais proteínas normais em formas anormais, iniciando uma reação em cadeia que aumentaria de forma exponencial a produção de PrPsc. Não há nenhuma resposta imune ou reação inflamatória do organismo. É uma proteína altamente resistente, persistindo no ambiente e resistindo a variados métodos de desinfecção.
14 [Imagem: convenio.cursoanglo.com.br] Os príons possuem estrutura primária idêntica, mas terciária diferente em relações às proteínas priônicas celulares. Mecanismos de interação proteína- proteína ainda não totalmente esclarecidos promovem a replicação de novas proteínas com a configuração espacial causadora de danos celulares
15 [Imagem: convenio.cursoanglo.com.br] Príons anômalos convencem príons normais a mudar de configuração
16 Aula 2: Macromoléculas I- Proteínas e doenças do mal enovelamento protéico
17 Aula 2: Macromoléculas I- Proteínas e doenças do mal enovelamento protéico
18 Aula 2: Macromoléculas I- Proteínas e doenças do mal enovelamento protéico
19 Proteína enovelada incorretamente Cérebro com encefalopatia espongiforme Proteína enovelada incorretamente portaldoprofessor.mec.gov.br
20 O novo caso de encefalopatia espongiforme bovina (BSE) foi detectado numa vaca leiteira no centro da Califórnia em Abril de O Departamento de Agricultura dos EUA (USDA) já notificou as autoridades mundiais responsáveis pela saúde animal e os seus parceiros comerciais. Em 2011, foram registados 29 casos em todo o mundo de doença das vacas loucas, segundo as autoridades norte- americanas, uma redução de 99% quando comparado com os casos em 1992, quando ocorreu um grande surto que fez soar o alarme em vários países, principalmente no Reino Unido. A Organização Internacional de Saúde Animal (OIE) classifica os Estados Unidos como "risco controlado" quando se trata de doença da vaca louca.
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22 Imagem: scribd.com/doc/ /enzimas- Catalizadoras Grupo com mais de 50 transtornos Cada um com uma enzima diferente
23 Instáveis Não serem enviadas ao lisossoma Acúmulo do substrato dentro do lisossoma e surgimento de sinais e sintomas da doença do mau armazenamento lisossômico
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25 [Imagem:
26 Imagem: docentes.esalq.usp.br Imagem: desenhetudo.blogspot.com.br
27 Imagens:
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31 Doença de armazenamento lisossômico
32 Erro inato do metabolismo por mutações genéticas doenças de depósito lisossômico Isquemia cardíaca, cerebrovascular e renal condições genéticas, hereditárias, crônicas, progressivas e multissistêmicas, causada por um gene deficiente do organismo
33 deficiência ou ausência de uma enzima lisossômica, a alfa- galactosidase. interfere na capacidade de decomposição de uma substância adiposa específica acúmulo progressivo de substâncias nos lisossomos. acúmulo progressivo do glicosfingolipido, globotriaosilceramida (GL- 3)
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35 presentes no lisossomo responsável por processos bioquímicos de degradação e decomposição (metabolização) de glicoesfingolipídios nos lisossomos quebrar basicamente a GL- 3
36 presente, particularmente nas membranas dos glóbulos vermelhos paredes dos vasos sangüíneos e em outros tecidos (vasos obstruídos) células epiteliais renais tubulares e glomerulares, células miocardiais e fibrócitos valvulares, neurônios dos gânglios da raiz dorsal e no sistema nervoso autônomo, células vasculares endoteliais, periteliais e da musculatura lisa
37 coração, rins, Cérebro, pele, Leva muitas vezes a graves manifestações em um ou mais sistemas e finalmente a morte do paciente.
38 expectativa de vida reduzida em 20 anos (masculino) 15 anos (feminino), morte usualmente devido a falência renal, doença cardíaca ou acidente vascular cerebral.
39 doenca- da- fabry.html
40 seletivamente se ligam a uma proteína mal enovelada e, assim, aumentam a estabilidade da proteína Restabelecimento da função biológica pretendida da proteína chaperona específica é desenvolvida para cada doença lisossômica alvo.
41 Lisossoma Retículo endoplasmático [Imagem: Menos estável, a enzima mal enovelada pode ser retida no RE. Sem a enzima, há acúmulo de substrato nos lisossomas.
42 [Imagem: Enzima mal enovelada e menos estável As chaperonas administradas por via oral entram na célula e ligam- se à enzima mal enovelada e menos estável no RE.
43 Enzima estabilizada A enzima estabilizada pode sair do RE e ser escoltada para os lisossomas.
44 [Imagem: A enzima estabilizada entra nos lisossomas.
45 [Imagem: A chaperona separa- se da enzima, e a enzima é capaz de subdividir o substrato.
46 [Imagem: Nos lisossomas, a enzima mantém- se estável e continua a subdividir o substrato. Enzima mal enovelada e menos estável
47 Ana Rosa Navegantes de Sousa Bianca Silva de Pontes Celina Vieira da C. G. Alvarenga Eduardo Fernandes Felix de Lima Letícia da Silva Alves Luis Guilherme Alves Rebecca Faray F. Lopes Sidclei Queiroga Thiago Rodrigues de Alvarenga
48 Caderno Técnico - Encefalpatia Espongiforme Transmissível. Autores: Ligia Maria Cantarino da Costa & José Renato Junqueira Borges Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento- Secretaria de Defesa Agropecuária Centro de Pesquisa e Desenvolvimento de Sanidade Animal.Autores: Edviges Maristela Pituco e Eliana de Stefano Ácidos Nucleicos - Química Fisiológica. Autora: Romana Jorge.
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