FUNDAÇÃO CARMELITANA MÁRIO PALMÉRIO FACIHUS - FACULDADE DE CIÊNCIAS HUMANAS E SOCIAIS Aminoácidos Disciplina: Bioquímica I Prof. Me. Cássio Resende de Morais
Introdução Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes; 1000 proteínas/célula; Proteína = 20 de aminoácidos; 20 aminoácidos = proteínas propriedades.
Funções das proteínas Armazenamento Ex: Ferritina Enzimática Ex: Lipases Ex: Troponina Sistemas contrácteis Hormonal Ex: Insulina Função das proteínas Ex: Hemoglobina Transporte Nutricional Ex: Caseína Ex: Colágeno Estrutural Ex: Imunoglobulina Imunidade
Queratina Luciferina e ATP (Luciferase)
Aminoácidos Proteínas são polímeros de aminoácidos (resíduos de aminoácidos); Ligação peptídica (covalente) Tipos de aminoácidos 20 tipos; Asparagina (1806); Treonina (1938). Proteína (polímero) (monômero) aminoácido
Tipos de aminoácidos Código genético
Aminoácidos abreviações A Ala Alanina B Asx Asparagina ou Aspartato C Cis oucys Cisteína D Asp Aspartato (Ácido aspartico) E Glu Glutamato (Ácido glutâmico) F Fen ou Phe G Gli ou Gly Fenilalanina Glicina H His Histidina I Ile Isoleucina K Lis ou Lys Lisina L Leu Leucina M Met Metionina N Asn Asparagina P Pro Prolina Q Gln Glutamina (Glutamida) R Arg Arginina S Ser Serina T Tre ou Thr Treonina V Val Valina W Trp Triptofano (Triptofana) Y Tir ou Tyr Tirosina Z Glx Glutamina ou Glutamato
Aminoácidos Características em comum Todos são α-aminoácidos - São assimétricos : O carbono α está ligado em 4 grupos diferentes (exceto glicina) Metionina Grupo Amino Carbono α Grupo Carboxílico Glicina
Configuração dos carbonos aminoácido - 2 isômeros ópticos: L e D Hermann Emil Fisher Nobel em Química em 1902 L- e D-isômeros de gliceraldeído (um açúcar) e do aminoácido alanina
Isometria óptica - Substâncias ópticamente ativas (possuem C quirais) interagem com a luz polarizada, girando o plano da luz para esquerda (levógiros) ou para a direita (dextrógiros) COO H 3 N + C H a R Proteínas naturais possuem somente L-aminoácidos D-Aminoácidos ocorrem em peptídeos antibióticos - Essa propriedade foi inicialmente descoberta para ácidos orgânicos e açúcares, com vários C quirais. - Levógiro: indicado por ( - ) giro da luz para esquerda - Dextrógiro: indicado por ( + ) giro da luz para direita Fonte de luz L-a-aminoácido Filtro polarizador 1. Um plano de luz é selecionado 4. Observador gira a escala até coincidir com a luz emergente, para determinar o desvio + 2. Solução de substância opticamente ativa causa rotação do plano da luz polarizada 3. Plano da luz que emerge da solução foi desviado para a esquerda ou para a direita pela substância em solução
Carbono α - Particularidades - 2 estereoisômeros possíveis; - São assimétricos (Carbono α ligado em 4 grupos diferentes).
Classificação dos Aminoácidos - Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. - Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 aa. Não Essenciais Glicina Alanina Serina Cisteína Tirosina Arginina Ácido aspártico Ácido glutâmico Histidina Asparagina Glutamina Prolina Essenciais Fenilalanina Valina Triptofano Treonina Lisina Leucina Isolucina Metionina - Obs. Os vegetais possuem todos os aminoácidos não essenciais. - classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada;
Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R Grupos R apolares, alifáticos (hidrofóbico) Grupos R aromáticos Grupo R Grupos R polar, não carregados (hidrofílico) Grupos R carregados positivamente Grupos R carregados negativamente
Grupos R apolares, alifáticos (hidrofóbico) - Geralmente formado por H e C; - Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina. Alanina (Ala A) Valina (Val V) Isoleucina (Ile I) - As cadeias laterais tendem a se agrupar no interior das proteínas (interações hidrofóbicas) Leucina (Leu L)
Grupos R apolares, alifáticos (hidrofóbico) Metionina (Met M) - Grupo tioéter (apolar). Prolina (Pro P) - Cadeia lateral afilática com estrutura cíclica (apolar). Fenilalanina (Phe F) Triptofano (Trp W)
Grupos R polares, não carregados - São mais solúveis em água (grupos funcionais que fazem ligação de hidrogênio com a água); - Possuem radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. - Aminoácidos polares não carregados: Serina, Treonina, Asparigina, Glutamina, Cisteína, Tirosina e Glicina. Serina (Ser S) Treonina (Thr T) Aspargina (Asn N) Glutamina (Gln Q) Cisteína (Cys C) OH Grupos amidas Grupo sulfídrica (ácido fraco) = ligações de H com O ou N.
Grupos R polares, não carregados Glicina (Gli G) Tirosina (Tyr Y) OH
Grupos R carregados positivamente (básicos) - Os grupos R mais hidrofílicos são carregados positivamente ou negativamente. Lisina (Lys K) Arginina (Arg R) Histidina (His H) Grupo amina Grupo guanídinio positivo Grupo imidazol aromático +
Grupos R carregados negativamente (ácidos) Ácido Aspártico (Asp D) Ácido Glutâmico (Glu E) 2 grupos carboxilas
Grupos R aromáticos - Relativamente apolares; - Tirosina e Triptofano são mais polares do que a fenilalanina. Fenilalanina (Phe F) Tirosina (Tyr Y) Triptofano (Trp W) - OH: Pode formar ligações de hidrogênio (enzimas)
Características Físicas São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura; Incolores; A maioria apresentam sabor adocicado; Alguns insípidos; E outros amargos;
Propriedades Químicas Característica ácida (presença do grupo carboxila); Característica básica (presença do grupo amino); Ácido Aspártico (Asp D) Ácido Glutâmico (Glu E) Lisina (Lys K) Arginina (Arg R) Histidina (His H)
Aminoácidos especiais Os aminoácidos especiais possuem características intermediárias entre os grupos dos aminoácidos polares e apolares. a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu Cα e seu N fazem parte de um anel heterocíclico da molécula. Ácido Aspártico (Asp D) Prolina (Pro P)
Aminoácidos : Funções importantes Além disso: a cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer ligações covalentes e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína. Cisteína (Cys C)
Cistina: Resultante da ligação de duas cisteínas por uma ponte (ligação dissulfeto A presença deste aminoácido nas proteínas, geralmente ocorre aos pares e auxilia a estabilizar a estrutura tridimensional da proteína.
Aminoácidos : Funções importantes Metionina: Primeiro aminoácido de todas as proteínas. Bactérias: Formil metionina.
Aminoácidos : Funções importantes - Prolina e hidroxiprolina são responsáveis pela fertilidade do pólen e constituem a parede celular das células vegetais; - Estão presentes na constituição do colágeno. 4-hidroxiprolina Colágeno
Aminoácidos : Funções importantes 5-hidroxilisina Colágeno Lisina 5-hidroxilisina
Aminoácidos : Funções importantes 6-N-metil-lisina Miosina
Aminoácidos : Funções importantes γ-carboxiglutamato desmosina 4 resíduos de Lys Protombina (coagulação) Proteínas fibrosas elásticas
Algumas funções dos aminoácidos nas plantas A Glicina está presente na formação da clorofila. Ácido glutâmico é um aminoácido chave no crescimento e funcionamento dos meristemas. A Alanina é importante nos processos fisiológicos em geral, a arginina pelo desenvolvimento radicular. A Serina no balanço hídrico da planta.
Aminoácidos incomuns: Funções importantes - Mais de 300 aminoácidos descobertos; - Muitos não são constituintes de proteínas. ornitina citrulina - Metabólitos na biossíntese de arginina e no ciclo da ureia
Aminoácidos são ácidos ou básicos? - Aminoácidos podem agir como ácidos e bases fracos. - Condições - ph neutro; - Conter R não ionizável; - Monocarboxílicos; - Monoamino. Ácido Básico
Fixação de conteúdo 1- Esquematize a estrutura de um aminoácido. 2- Classifique os aminoácidos abaixo de acordo com suas características físico-químicas (apolar ou polar). 3- Classifique as cadeias laterais dos aminoácidos abaixo como ácidos ou básicos.
Fixação de conteúdo 4- Por que a cisteína é considerada importante para as proteínas? 5- Qual a função da metionina nos organismos? 6- De acordo com seus conhecimentos os aminoácidos com cadeia lateral neutra, podem se comportar como ácidos ou alcalinos? 7- Qual a diferença entre aminoácidos naturais e essenciais? 8- De acordo com seus conhecimentos o que significa dizer que um aminoácido apresenta estruturação assimétrica? Qual o único aminoácido que não responde esta regra? 9- Quais os dois isômeros ópticos de um aminoácido? Como é caracterizados estes isômeros?