OS ÁTOMOS E MOLÉCULAS DOS SERES VIVOS

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2 OS ÁTOMOS E MOLÉCULAS DOS SERES VIVOS ( BASE MOLECULAR DA VIDA ) by MRTJ

3 A célula possui em sua composição uma série de moléculas indispensáveis à sua sobrevivência. As moléculas que compõem as células estão presentes em dois grandes grupos:

4 Substâncias inorgânicas Água e Sais minerais Substâncias orgânicas Glicídios, lipídios, vitaminas proteínas e ácidos nucléicos.

5 Água Sais Proteínas Lipídios Carboidratos 10 0 Animais Vegetais by MRTJ

6 ÁGUA Prof. João Melo

7 De todas as substâncias componentes da célula, a água é a que se encontra em proporção maior.

8 a) Água (H 2 O) Obtenção: Alimentos líquidos, sólidos e água potável. Composto mais abundante dos seres vivos o 75 a 80% do peso corporal dos seres vivos Prof. João Melo

9 IMPORTÂNCIA Prof. João Melo

10 Importância 1 Solvente universal H + O - H + (molécula possui alta polaridade, e dessa maneira, grande poder de dissolver separar compostos iônicos e polares). Prof. João Melo

11 Importância 1 Solvente universal H + O - H + (molécula possui alta polaridade, e dessa maneira, grande poder de dissolver separar compostos iônicos e polares). Prof. João Melo

12 Importância 2 Participa das reações químicas de hidrólise Participa das reações químicas de síntese por desidratação

13 Regulador térmico Importância 3 A água possui elevado calor específico Impede variações bruscas de temperatura Mantém a temperatura celular constante Suor(Líquido (água + sais minerais) liberado pelas glândulas sudoríparas em mamíferos, responsável pela diminuição da temperatura corporal.) Prof. João Melo

14 Importância 4 Transporte de substâncias o Alimentos o Gases respiratórios o Excretas o Seivas de plantas Prof. João Melo

15 Lubrificante o Olhos o Articulações Importância 5 Prof. João Melo

16 Tensão Superficial Importância 6 Isso acontece porque as moléculas da água se atraem, mantendo-se coesas (juntas), como se formassem uma finíssima membrana da superfície. Prof. João Melo

17 SAIS MINERAIS Prof. João Melo

18 Sais minerais 1-Encontram-se imobilizados em estruturas com função esquelética e de proteção.(insolúveis) Sais de silício encontrado em carapaças de Diatomáceas e espículas de Poríferos. Carbonato de Cálcio forma exoesqueleto de moluscos, cascas de ovos e espículas de Poríferos. Fosfato de Cálcio encontrado no endoesqueleto de vertebrados. Prof. João Melo

19 Sais Minerais 2-Dissolvidos em água formam íons.(solúveis) Na + /K + - Equilíbrio osmótico - Bomba de Na + e K + Prof. João Melo

20 Propriedades e funções salinas Prof. João Melo

21 Controle energético: É uma das funções principais do sal mineral na célula, devido à formação de ligações de alta energia na forma de ATP(adenosina tri - fosfato). Prof. João Melo

22 Controle Enzimático: Através de um mecanismo econômico, os sais minerais ativam inúmeras enzimas, que são biocatalizadores, que reduzem a energia de ativação e aumentam a velocidade da reação, produzindo mais e gastando menos. Prof. João Melo

23 Controle do ph (ácido-básico): No aparelho digestivo humano, existem três regiões específicas onde ocorre a digestão: boca, estômago e intestino delgado,porém, com PH distintos. Prof. João Melo

24 Controle do ph (ácido-básico): Na boca o ph é neutro, em função das soluções tampões: bicarbonato (HCO3-1) e fosfato (PO4-3), bem como de outros elementos; Prof. João Melo

25 Controle do ph (ácido-básico): No estômago, é ácido devido ao suco gástrico que contém íons hidrogênio (H+1), formando o ácido clorídrico (HCl) devido a secreção de cloreto (Cl-1); no intestino delgado é alcalino, devido aos sais biliares e íons bicarbonato (HCO3-1). Prof. João Melo

26 Formação de Pigmentos: Os sais minerais realizam a estruturação de inúmeros pigmentos respiratórios e fotossintéticos, como: Hemoglobina, mioglobina, hemocruorina, clorocruorina, xantofilas, carotenos, clorofilas a e b etc. Prof. João Melo

27 CLASSIFICAÇÃO DOS SAIS MINERAIS Prof. João Melo

28 Macronutrientes:É necessário ingeri-los em grande quantidade superiores a 100mg/dia Ex:cálcio,cloro,fósforo,enxofre,potássio, sódio e magnésio. Micronutrientes: São necessários em pequenas quantidades que não excedem 20mg/dia. Ex:ferro e zinco Prof. João Melo

29 Elementos Funções no organismo Fontes Cálcio (Ca 2+ ) Cloro (Cl - ) Cobalto (CO² + ) Composição dos ossos e dos dentes Coagulação sanguínea Funcionamento de nervos e músculos Composição do ácido clorídrico Auxilia a digestão Componente da vitamina B 12 (cobalamina) Produção de hemácias Vegetais Leites e derivados Sal de cozinha Carnes e laticínios Cobre Formação da hemoglobina Ovos, legumes e peixes Enxofre Controle da atividade metabólica Ovos, carnes e legumes Prof. João Melo

30 Elementos Funções no organismo Fontes Ferro (Fe² + ) Componente da hemoglobina Respiração celular Carne, legumes e ovos Flúor Componente dos ossos e dos dentes Frutos do mar Fósforo (PO 3- ) Componente dos ossos e dos dentes Ovos, legumes e cereais Iodo Magnésio (Mg 2+ ) Potássio (K + ) Sódio (Na + ) Zinco Componente dos hormônios da tireóide Estimulam o metabolismo Componente da clorofila Fotossíntese Condução dos impulsos nervosos Equilíbrio osmótico Condução dos impulsos nervosos Equilíbrio osmótico Componente de várias enzimas Metabolismo Sal de cozinha e frutos do mar Vegetais em geral Frutas, carnes e laticínios Sal de cozinha e frutos do mar Carnes, ovos, frutos do mar Prof. João Melo

31 Proteínas

32 Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas pelo encadeamento de aminoácidos.

33 Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas pelo encadeamento de aminoácidos.

34 Existem 20 tipos de aminoácidos. Observe na tabela ao lado: Nome Glicina Alanina Leucina Valina Isoleucina Prolina Fenilalanina Serina Treonina Cisteina Tirosina Asparagina Glutamina Aspartato ou Ácido aspártico Glutamato ou Ácido glutâmico Arginina Lisina Histidina Triptofano Metionina Símbolo Gly, Gli Ala Leu Val Ile Pro Phe ou Fen Ser Thr, The Cys, Cis Tyr, Tir Asn Gln Asp Glu Arg Lys, Lis His Trp, Tri Met

35 Observação! Fatores que diferenciam os tipos de proteínas: - O número de aminoácidos - A sequência de aminoácidos - Tipo de proteína

36 Determinação da sequência de aminoácidos de uma proteína DNA (genes) Transcrição RNA mensageiro Tradução Proteína

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38 hidrofóbicos Polares Ácidos Básicos

39 Classificação dos Aminoácidos

40 Essenciais: São aqueles que não podem ser produzidos pelo organismo. Podemos adquirilos apenas pela ingestão de alimentos. Valina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina Triptofano Treonina Lisina

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42 Não essenciais: São aqueles os quais o organismo pode sintetizar. - Ácido glutâmico - Alanina - Asparagina - Cisteína - Glicina - Glutamina Obs: São produzidos no processo de transaminação - Prolina - Tirosina - Serina - Arginina - Histidina - Ácido aspártico.

43 Ligação Peptídica

44 GRUPO AMINA GRUPO CARBOXILA H 2 O LIGAÇÃO PEPTÍDICA

45 Classificação das Proteínas

46 Quanto a Composição Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético.

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49 Pode ser: Quanto a Forma

50 PROTEÍNAS FIBROSAS

51 Proteínas fibrosas - são adaptadas às funções estruturais. Apresentam cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos. Em geral são formadas por um único tipo de estrutura secundária (hélices-α ou conformações β). São insolúveis em água. Garantem aos vertebrados suporte, forma e proteção externa. α-queratina (hélices-α ligadas por ligações dissulfeto) - Fibroínas da seda (conformações β) - Colágeno (hélice tripla de colágeno)

52 PROTEÍNAS GLOBULARES

53 Proteínas globulares- apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em uma forma esférica ou globular, geralmente contêm diversos tipos de estruturas secundárias na mesma cadeia de polipeptídeo. São geralmente solúveis. Exemplo: enzimas, Hemoglobina, mioglobina, imunoglobulinas, reguladores de expressão gênica e etc..

54 Estrutura das Proteínas

55 ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA SECUNDÁRIA ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA

56 Estrutura primária Sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica.

57 Estrutura secundária É o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento da cadeia polipeptídica

58 Hélice α

59 Conformações β

60 Ligações estabilizantes são: 1-Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou Atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. 2-Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.

61 3-Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de Radicais apolares como: metil, etil,metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. 4-Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos SH dos aa chamados cisteína(dipeptídio da cisteína) OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

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63 Estrutura terciária É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

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65 Estrutura quaternária É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

66 Desnaturação Protéica É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas Proteína nativa Proteína desnaturada

67 Causas: pelo calor, phs extremos, solventes orgânicos miscíveis (álcool ou acetona), certos solutos (ureia e hidrocloreto de guanidina), ou detergentes. Na desnaturação ocorre o desdobramento da proteína mantendo-se intacta a sua estrutura primária.

68 Desnaturação por alteração do ph Caseína desnaturada Coalho

69 Clara Albumina Desnaturação pelo calor Calor Albumina desnaturada

70 Muitos hormônios, antibióticos, antitumorais e antivirais são peptídios. Devem ser estocados em baixas temperaturas e não devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.

71 Renaturação protéica Se retornarem às condições ideais de temperatura, pressão e ph as moléculas desnaturadas reassumem suas estruturas nativas e suas atividades biológicas

72 Desnaturação/ renaturação de proteinas

73 Funções das Proteínas

74 1- Função catalizadora ENZIMAS

75 1. Óxido-redutases ( Reações de óxido-redução). 2. Transferases (Transferência de grupos funcionais) 3. Hidrolases (Reações de hidrólise) 4. Liases (Adição a ligações duplas) Transferência de elétrons Se uma molécula se reduz, há outra que se oxida. grupos aldeído gupos acila grupos glucosil grupos fosfatos (quinases) Transformam polímeros em monômeros. Atuam sobre: Ligações éster Ligações glicosídicas Ligações peptídicas Ligações C-N Entre C e C Entre C e O Entre C e N 5. Isomerases (Reações de isomerização) 6. Ligases (Formação de laços covalentes com gasto de ATP) Entre C e O Entre C e S Entre C e N Entre C e C

76 2- Função estrutural

77 Colágeno- encontrada cartilagens e na pele; nos ossos, tendões,

78 Queratina-encontrada na pele, unhas, chifres e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais;

79 3- Função contráctil

80 Actina e Miosina-

81 4- Função Hormonal

82 5- Função transporte

83 6- Função de Defesa

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85 VACINAS x SOROS Imunização Ativa; Ação Preventiva; Constituídas por antígenos que são o próprio agente causador da doença, normalmente atenuados ou mortos; Estimulam nosso sistema imunológico a produzir anticorpos contra aqueles antígenos específicos. Imunização Passiva; Ação Curativa; Constituídos por anticorpos que ajudarão o sistema imunológico do organismo a combater um antígeno específico. Ação mais rápida.