Aminoácidos e Proteínas

PROTEÍNAS As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas. Ocorrem em todas as células e em todas as partes das mesmas.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Formam estruturas de sustentação colágeno e elastina Transportam oxigênio hemoglobina Catalisam reações químicas enzimas Atuam no controle do metabolismo hormônios São componentes de mecanismos contráteis actina e miosina Coagulação sanguínea fibrinogênio Defesa reação a proteínas estranhas (antígeno/anticorpo) Controla a atividade de genes

CONSTITUIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Os aminoácidos apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH 2 ) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em ph fisiológico eles apresentam-se ionizados. Fórmula básica dos aminoácidos: ph neutro -NH 2 : amino, é uma base fraca que é um receptor de prótons (H + ). -COOH: carboxila, atua como um ácido fraco, que doa prótons - R: cadeia lateral

SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R: De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos se classificam em: -Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em água glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano. -Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH, - SH, -NH 2 ou COOH). - neutros: mesmo número de carga positiva e negativa asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina. - ácidos: com predomínio de carga negativa aspartato e glutamato - básicos: com predomínio de carga positiva arginina, histidina e lisina.

SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS

Aa essenciais Fenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina PROTEÍNAS Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina Aa não-essenciais

OS AMINOÁCIDOS ÁCIDOS E BASES Os aa, podem agir como ácidos e bases (NATUREZA ANFOTÉRICA) 1- Em ambientes ácidos há mais prótons (H+), portanto o ácido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+). 2- Quando o ph vai subindo, com a adição de hidroxila (OH), o grupo ácido libera o próton. 3- Quando é adicionado mais (OH-), não há mais prótons no grupo ácido, então ele retira o próton do grupo amino.

SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS LIGAÇÃO PEPTIDICA Os dipeptídeos e proteínas são formados por ligações peptídicas entre aminoácidos. Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila (COOH) de um aminoácido com o grupo amino (NH 2 ) de outro, com a saída de 1 molécula de água.

PROTEÍNAS LIGAÇÃO PEPTIDICA

PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS A cadeia poliptídica pode apresentar de 2 aminoácidos. a milhares de 2 aa: dipeptídeo 3 aa: tripeptídeo Até 30 aa: oligopeptídeo > 30 aa polipetídeo > 50 aa proteínas C

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Estrutura primária: é a sequência de aa ao longo da cadeia polipetídica. Começa na porção amino e termina na porção carboxila.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Estrutura secundária: descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica. Alfa-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice, cada volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e lã (estrutura elástica).

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexível porém não elástica (fios de seda).

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Estrutura terciária: o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões alfa-hélice ou folha beta-pregueada ou regiões sem estrutura definida.confere às proteínas sua atividade biológica específica.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária. TIPOS DE LIGAÇÕES: Pontes de hidrogênio: estabelecida entre as cadeias laterais de aa polares: serina, treonina e tirosina Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina,etc. Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações de grupos com cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia. Localizados na superfície da proteína.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias polipeptídicas para formar 1 proteína funcional. Ex: hemoglobina com 4 cadeias polipeptídicas.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

FORMA DAS PROTEÍNAS As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de globulares ou fibrosas. Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e com alta solubilidade em água. Ex: tripsina proteína enovelada, cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias laterais ionizadas no exterior interagindo com a água. Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor, ovoalbumina, albumina sérica. Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor, globulina sérica Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína transportadora hidrossolúvel.

FORMA DAS PROTEÍNAS Proteínas fibrosas: 1- Contém quantidades maiores de estrutura secundária regular 2- Apresenta forma de cilindro longo 3- Apresenta baixa solubilidade em água 4- Apresenta função estrutural Exemplos: Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hélice associados formando longos cabos. Epiderme, cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos, penas etc.

FORMA DAS PROTEÍNAS Colágeno: composto por glicina, prolina e hidroxiprolina Beta queratina: as fibras são formadas por empilhamento em folhas beta pregueadas. Ex: fios de seda e teia de aranha

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS A proteína é dita desnaturada quando sua conformação nativa é destruída, devido a quebra de ligações não covalentes, resultando em uma cadeia distendida

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS Fatores que provocam desnaturação: Aquecimento: aquecimento da proteína nativa provoca rompimento de ligações não-covalentes PH: muito alto ou muito baixo, conferem à molécula uma elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma repulsão intramolecular, expondo o interior hidrofóbico. Uréia: substituem as ligações que mantinham a estrutura nativa da molécula Detergentes: introdução de sua cauda hidrofóbica no interior apolar da proteína rompe ligações hidrofóbicas.

ANEMIA FALCIFORME Doença resultante de uma mutação com substituição de ácido glutâmico (grupo R com carga negativa) por valina (grupo R hidrofóbico). As moléculas da hemoglobina substituída sofrem agregação quando estão desoxigenadas. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenação.

DIGESTÃO DE PROTEÍNAS Locais: estômago intestino Síntese das enzimas: estômago pâncreas intestino

DIGESTÃO DE PROTEÍNAS - ENZIMAS Pepsina Tripsina Quimotripsina Elastase Carboxipeptidases Enteropeptidase Aminopeptidases Dipeptidases Tripeptidases Estômago Pâncreas Intestino Delgado

Digestão Proteínas da dieta Lúmen Intestinal Enterócito Capilares Aminoácidos 40% + Dipeptídios Tripeptídios 60% aa aa Dipeptidases Tripeptidase Aminoácidos Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo imunidade passiva. Fato sem importância em termos nutricionais