Enzimas revisões. v o = V max [S] K m + [S]
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- Rubens Santos Canejo
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1 nzimas revisões k 1 k S k 2 S P v o = V max [S] K m + [S] quação de Michaelis-Menten V max é o valor para o qual tende a velocidade à medida que se aumenta a concentração de substrato; corresponde ao ponto em que todos os centros activos das moléculas de enzima estão saturados de substrato. K m é o valor de [S] para o qual v o = V max 2 e é uma medida da afinidade do enzima por um determinado substrato.
2 k 1 k S k 2 S P - Significado de V max V max = k 3 [] O que quer dizer que é constante para uma determinada reacção, condições reaccionais e concentração de enzima. V max = k cat [] medida da eficiência do enzima: µmoles de produto produzido por minuto por molécula de enzima - Significado de K m k 1 k S k 2 S P É uma medida da afinidade de um substrato para se ligar a um determinado enzima: S 1 : maior afinidade S 2 : menor afinidade K m1 K m2 afinidade menor dificuldade de ligação de a S K m aproximação mais rápida a V max afinidade maior dificuldade de ligação de a S K m aproximação mais lenta a V max
3 Regulação da actividade enzimática Regulação da actividade enzimática 1. ph, [S], concentrações de iões e/ou coenzimas no microambiente celular 2. Modificação covalente reversível enzimas reguladoras 3. Alosteria de vias metabólicas 4. Zimogénios 5. Repressão/desrepressão genética - via metabólica ramificada - importante: regulação de enzimas situados em pontos-chave das vias metabólicas ( )
4 ex: na primeira reacção da glicólise Glucose + ATP hexocinase Glucose 6-P + ADP hexocinase inibida pela Glucose 6-P e activada pelo Pi Vias metabólicas 1 2 A B C D vias metabólicas normalmente irreversíveis (direccionalidade) - reacção fortemente irreversível no início da via metabólica (ver termodinâmica!!!) - vias catabólicas e metabólicas diferentes (melhor controlo): A 1 B 2 C 4 D 3 Compartimentação: diferentes vias em diferentes compartimentos celulares Organelo Citosol Mitocôndrias Lisossomas Núcleo Aparelho de Golgi Retículo endoplásmico rugoso Retículo endoplásmico liso Peroxissomas (glioxissomas nas plantas) Função glicólise, via das pentoses fosfato, síntese de ácidos gordos, muitas reacções da gluconeogénese ciclo de Krebs, fosforilação oxidativa, oxidação dos ácidos gordos, degradação de aminoácidos digestão enzimática de componentes celulares e matérias ingeridas replicação e transcrição do DNA, processamento do RNA processamento pós-translaccional de proteínas secretoras e membranares; formação de membrana plasmática e vesículas secretoras síntese de proteínas secretoras e proteínas ligadas à membrana biossíntese de lípidos e de esteróides reacções oxidativas catalisadas por aminoácido oxidases e catalase; ciclo do glioxilato nas plantas
5 Modificação covalente reversível - mudança de actividade do enzima devido à ligação (ou libertação) de um grupo a uma ou mais cadeias laterais de aminoácidos: -ser-oh ATP ADP -ser-o-po 3 2- fosforilação -tyr-oh ATP PPi -tyr-o-amp adenilação -glu-coo - R-CH 3 R O -glu-c OCH 3 carboximetilação = x: (Glucose) n + P i (Glucose) n-1 + glucose-1-fosfato CH 2 OH glicogénio fosforilase B (menos activa) cinase + fosfato - fosfato fosfatase CH 2 OPO 3 2- glicogénio fosforilase A (mais activa) Associação-dissociação - muitas vezes desencadeada por modificação covalente ligação não covalente de um ligando oligómero activo dissociação associação dissociação + + associação menos activos ou inactivos geralmente inactivos
6 novamente o mesmo enzima: (PO ) OH 2 C (PO ) OH 2 C CH 2 OPO 3 2- A (mais activa) fosfatase CH 2 OPO 2-4H 2 O 4P i 3 4ADP 4ATP cinase HOH 2 C CH 2 OH B (menos activa) por sua vez: cinase-po 3 2- (forma activa) cinase fosfatase 4H 2 O 4P i 4ADP 4ATP cinase cinase cinase (forma inactiva) cascata de activação: mensagem : necessária energia (ATP) adrenalina AMPc cinase cinase cinase (inactiva) ( cinase fosfatase) ATP degradação aeróbia glucose 1-P + glicogénio (+ curto) (glucose) n-1 + P i (inactiva) + cinase-p (activa) fosfatase -P (activa) P P P P glicogénio (glucose) n + P i
7 nzimas alostéricas ( allo-, outro + -sterismo, conformação espacial) - constituídas por várias subunidades - regulação das actividade por efectores, metabolitos específicos que se ligam a um sítio da proteína enzimática diferente do centro activo, alterando-lhe a conformação efectores activadores (+) inibidores (-) - activação pelo substrato inicial: - inibição pelo produto final ( feedback ou retroinibição) nzimas Alostéricas NÃO OBDCM À CINÉTICA D MICHALIS-MNTN MNTN 1. A molécula de enzima é formada por subunidades 2. A ligação do substrato a um local activo afecta as propriedades de ligação do outro local activo na mesma molécula de enzima 3. A interacção entre as subunidades torna a ligação -S uma ligação cooperativa (homoalosteria) A curva de saturação da enzima pelo substrato é uma SIGMÓID 4. A actividade de uma enzima alostérica pode ser modificada por moléculas reguladoras (heteroalosteria), que se ligam a locais diferentes dos locais catalíticos Inibidores/Activadores alostéricos
8 nzimas alostéricas v o v o [S] cinética de Michaelis-Menten (hiperbólica) cinética alostérica (sigmóide) [S] em presença de efectores: vo + activador - nzimas com várias subunidades - em pontos-chave de vias metabólicas, sujeitos a regulação por acção de efectores + inibidor activadores: efectores (+) inibidores: efectores (-) - efectores (+) e (-) alteram K m mas não alteram V max [activador]: K m K m K m(+) K m(-) [inibidor]: K m
9 Animação sobre alosteria: Interconversão entre forma inactiva (T) e activa (R) das enzimas alostéricas Dois modelos explicam a interacção cooperativa (curva sigmóide): 1. Modelo simétrico - xiste equilíbrio entre a conformação R e T na presença de S - Todas as subunidades estão na mesma conformação (T ou R) Modelo sequencial T (Baixa ligação) R (Alta ligação) - xiste equilíbrio entre a conformação R e T na presença de S - A transição de conformação T R é induzida pela ligação de S - A alteração da conformação T R em diferentes subunidades da molécula de enzima é sequencial (espécies híbridas RT são proeminentes) - As subunidades podem interagir mesmo que estejam em diferentes estadios conformacionais T R
10 feito da da ligação de de um um substrato cooperativo na na cinética enzimática Os inibidores alostérios desviam para a forma T Os activadores alostéricos desviam para a forma R - piruvato cinase, enzima reguladora do metabolismo energético: Glucose (2 reacções) Frutose 6-fosfato Fosfofrutocinase Frutose 1.6-bisfosfato (5 reacções) Fosfoenolpiruvato (PP) + ADP Piruvato piruvato cinase cinase Piruvato + ATP (-) (gluconeogénese) (gluconeogénese) Alanina Acetil-CoA Oxaloacetato (+) (-) alanina Fig. 1. Reacção catalisada Oxaloacetato pela piruvato cinase O (adaptado de Taber et al., 1998) Ciclo de Krebs ATP
11 Zimogénios ZIMOGÉNIO (pro-enzima) mecanismo activador (modificação estrutural) NZIMA ACTIVA + oligopéptido xemplo 1: proteases pepsinogénio tripsinogénio quimotripsinogénio procarboxipeptidase sintetizado no estômago sintetizados no pâncreas (a) no estômago: H pepsinogénio + pepsina + 42 aa da ext. N (b) no intestino delgado: enterocinase segregada em pequenas quantidades pela mucosa intestinal enterocinase tripsinogénio tripsina + 6 aa quimotripsinogénio tripsina quimotripsina + aa procarboxipeptidase tripsina carboxipeptidase + aa
12 grânulos de zimogénio em células do pâncreas libertação dos zimogénios para o lúmen intestinal grânulo de zimogénio duodeno ducto pancreático ducto biliar abertura dos ductos pancreático e biliar complexo de Golgi ribossomas ligados ao retículo endoplásmico - no lúmen intestinal: (resto da sequência de aminoácidos) Tripsinogénio (resto da sequência de aminoácidos) Tripsina o centro activo, que estava bloqueado por esta interacção, fica livre para a actividade catalítica
13 - e ainda: tripsina quimotripsina Quimotripsinogénio (inactivo) Quimotripsina π (activa) cadeia A cadeia B cadeia C Quimotripsina α (activa) ligadas entre si por pontes S-S passa a ser possível esta interacção indispensável à actividade catalítica xemplo 2: coagulação do sangue Ca protrombina 2+ trombina + aa várias proteínas (inactiva) (activa) fibrinogénio (solúvel) trombina fibrina + fibrinopéptidos A e B tendência para agregação coágulo de fibrina entrecruzada
14 xemplo 3: hormonas tripsina proinsulina insulina + aa arg 63 gly 64 N S S 84 C S S S S 84 aa, inactiva 31 arg 30 ala N arg 63 N C S S S S S S C 31 arg 51 aa, hormona activa Repressão/desrepressão genética ex: curva de crescimento de scherichia coli num meio com glucose e lactose crescimento
15 1. outras fontes de energia: a proteína repressora está ligada e não deixa o gene fabricar β-galactosidase 2. lactose presente: a proteína repressora está inactiva e o gene fabrica β-galactosidase 1. outras fontes de energia: a proteína repressora está ligada e não deixa o gene fabricar β-galactosidase 2. lactose presente: a proteína repressora está inactiva e o gene fabrica β-galactosidase
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