ENZIMAS. Dra. Flávia Cristina Goulart. Bioquímica
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1 ENZIMAS Dra. Flávia Cristina Goulart Bioquímica
2 ENZIMAS CONCEITO: São proteínas que catalisam reações químicas diferentes no organismo. Como proteínas, elas são moléculas grandes, constituídas de 20 AA. Diferentes. Como catalisadoras, elas aceleram as reações químicas, sem serem destruídas no processo.
3 FUNÇÃO: Uma reação química pode ser termodinamicamente viável ou espontânea ( conteúdo energético dos produtos menor do que o dos reagentes, mas ter velocidade igual a zero ou próxima a zero. A presença de enzimas permite que estas reações ocorram em velocidade muito alta e tempo reduzido a segundos ou milissegundos. As enzimas além de catalisadoras são seletivas, são altamente específicas para determinada reação ou Substrato. Sua concentração celular e sua atividade podem ser reguladas, permitindo o ajuste a diferentes condições fisiológicas,
4 Sítio ativo ou de ligação A ligação com o Substrato dá-se apenas em uma região específica e pequena da enzima. Esta região a qual o Substrato se liga é chamada de CENTRO ATIVO ou Sítio Ativo da enzima. Uma molécula para ser aceita como Substrato deve ter a forma espacial adequada para encaixar-se no centro ativo e grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do centro ativo.
5 Eficiência da Catálise A atividade enzimática é dependente da Tº e do ph; A velocidade da reação enzimática, que a 0ºC apresenta valores próximos de zero, é favorecida pela elevação da Tº Acima de 50ºC, a maioria das proteínas globulares são desnaturadas O número e tipo de grupos ionizáveis que uma enzima apresenta e da sequência em que estão organizados, depende da manutenção de sua estrutura primária em um ph ótimo.
6 Velocidade vs. Concentração A concentração de substrato influencia a velocidade de uma reacção Estudo da relação entre a concentração e a velocidade:. No inicio da reação a quantidade de substrato é constante, já que a quantidade de substrato é muito maior do que a de enzima..determina-se a velocidade inicial de reação, V o,para uma determinada [S]..Obtêm-se valores para várias concentrações de substrato, mantendo constante a concentração de enzima. Assim podemos traçar os valores num gráfico, em que exprimimos V o como função de [S]
7 Influência do Substrato Concentração de substrato [S]: afeta a velocidade da reação; Efeito de [S]: varia durante o curso de uma reação S P; Velocidade inicial (V 0 ): [S] >> [E] tempo muito curto [S] = constante.
8 Influência do Substrato [E] = cte [S] = V 0 linear [S] = V 0 V 0 = V máx
9 Velocidade vs. Concentração Dados: Para [S] baixas, V o aumenta quase linearmente Para [S] maiores, V o aumenta mais gradualmente Para [S] mais elevadas, atinge-se uma velocidade máxima, V máx.
10 Influência do Substrato Vitor Henri (1903): E liga-se ao S para formar ES passo obrigatório; Leonor Michaelis e Maud Menten (1913) E combina-se reversivelmente com S ES E + S ES k -1 ES se rompe E e P k 2 ES E + P k 1
11 Equação de Michaelis-Menten Comportamento é explicado pela formação do complexo enzimasubstrato ES 1. O enzima liga-se ao substrato reversivelmente formando o complexo ES Reacção rápida 2. O complexo ES dissocia-se em enzima livre e produto da reacção Reacção mais lenta.a reacção 2, mais lenta, limita a velocidade global da reacção..a velocidade é proporcional à concentração do complexo ES..A cada momento o enzima existe na forma livre e no complexo ES..A velocidade máxima (V máx ) da reação ocorre quando todos os enzimas estão associadas a moléculas de substrato.
12 Equação Michaelis-Menten Curva: possui a mesma forma para a maioria das enzimas; Expressa pela Equação de Michaelis e Menten; Hipótese: limitante quebra de ES E + P.
13 Equação Michaelis-Menten Equação da velocidade para uma reação catalisada enzimaticamente e com um único substrato; Relação quantitativa entre a V 0, a V máx e a [S] inicial relacionadas através de K m. V 0 V K máx m S S
14 Equação Michaelis-Menten Relação numérica: V 0 é metade de V máx ; 1 V0 V máx 2 k m = afinidade pelo substrato; K m afinidade V máx é proporcional à [E].
15 zimogênio Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular (plasma, trato digestivo), são sintetizadas na forma de precursores inativos, chamado zimogênios. Para que um zimogênio se torne ativo é preciso que haja hidrólise de determinadas ligações peptídicas, com a consequente remoção de um segmento da cadeia e nova reestruturação espacial da mesma, onde aparecerá um centro ativo funcional; Várias enzimas proteolíticas (pepsina, quimiotripsina,..) são sintetizadas e armazenadas como zimogênios, transformadas em enzimas somente fora destas células e no local onde exercerão atividade digestiva.
16 Zimogênios A regulação enzimática pode passar ainda pela existência de um precursor, sem capacidade catalítica, que, no caso das proteases, são chamados zimogênios. Zimogênio Clivagem proteolítica Enzima ativa
17 Exemplos de Coenzimas: NAD (nicotinamida adenina dinucleotídio) e FAD (flavina adenina dinucleotídeo) Cofatores Muitas enzimas necessitam da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico, por isto são chamadas de Coenzimas Estes componentes da reação enzimática são chamados Cofatores; Que podem ser íons ou moléculas orgânicas, não protéicas, de complexidade variada; Em geral, a ligação da coenzima precede a ligação do Substrato à Enzima;
18 São estruturas orgânicas mais complexas, uma pequena parte da estrutura é a vitamina, o resto é uma estrutura orgânica que compõe a molécula da coenzima. Mesmo que a parte vitamínica seja a parte ativa, se ela estiver sozinha sem o restante da estrutura que forma a coenzima ela não terá a atividade metabólica. Vitaminas Hidrossolúveis e Coenzimas São vitaminas solúveis na água por isso circulam com facilidade no plasma e as coenzimas são justamente as formas sob as quais estas vitaminas hidrossolúveis atuam.
19 COENZIMAS e COFATORES Enzimas que atuam junto com alguns íons são chamados apenas de cofator, quando este cofator é orgânico nós chamamos de coenzima. Estes cofatores participam diretamente do processo catalítico, transportando hidrogênio, radicais, por exemplo na carboxilação que a vitamina K participa, existe ali uma enzima a carboxilase que usa também cofator, portanto todos os radicais que são transportados transitoriamente de um composto para outro estão sempre ligados a cofatores.
20 VITAMINAS e COFATORES Tiamina, Riboflavina, Ácido Nicotínico (Niacina ), Ácido Pantotênico, Piridoxina e a Biotina, estas vitaminas todas participam de reações de formação de energia. (Complexo B) - O Ácido Fólico e a vitamina B12 estão mais relacionadas com as reações hemopoiéticas. A vitamina C ou ácido ascórbico tem uma ação isolada na forma da vitamina propriamente dita, atuam na formação e reconstituição do Colágeno.
21 Enzimas Reguladores Enzimas que aumentam ou diminuem a sua atividade em reação a determinados fatores. Fazem normalmente parte de sequências metabólicas. Permitem regular a atividade de toda a sequência metabólica e possibilitam à célula ajustar-se às suas necessidades energéticas e biomoléculares.
22 Tipos de Moduladores Mecanismos que regulam a atividade enzimática: Variação da concentração de substrato Variação de ph e temperatura Inibição enzimática Modulação alostérica Modulação covalente
23 Modulação alostérica Ocorre em enzimas que possuem um local de modulação alostérico Heterotropismo (o modulador é diferente do substrato) Homotropismo (o modulador é igual ao substrato) Modulador alostérico Positivo (ativam o enzima) Negativo (inibe o enzima) A ligação entre o modulador e o enzima é não-covalente e o local de modulação é especifico para cada modulador, no caso dos enzimas heterotrópicos
24 Modulação alostérica Induz: Modificações conformacionais na estrutura espacial do enzima Modifica a afinidade do enzima para com os seus substratos
25 INIBIDORES ENZIMÁTICOS A atividade enzimática pode ser diminuída por muitas substâncias, chamadas de inibidores. Algumas destas substâncias são constituintes normais das células, outras são estranhas aos organismos. Algumas destas substâncias são venenos, medicamentos, hormônios, etc...
26 Inibição enzimática Reversível Competitiva Anti-Competitiva Mista Irreversível
27 Inibição Reversível Competitiva Há competição pelo centro ativo do enzima O inibidor é estruturalmente semelhante ao substrato A inibição pode ser contrariada adicionando mais substrato ao meio O Km aumenta e o Vmax não se altera
28 Inibição Reversível Competitiva
29 Inibição Reversível Competitiva
30 Inibição Reversível Anti-Competitiva O inibidor liga-se a um local específico do enzima (que não o centro activo) O inibidor liga-se apenas ao complexo ES, formando o complexo ESI O Km diminui e o Vmax diminui
31 Inibição Reversível Anti-Competitiva
32 Inibição Reversível Anti-Competitiva
33 Inibição Irreversível O inibidor combina-se permanentemente ao enzima de uma das seguintes formas: Ligação covalente Destruição de um grupo funcional essencial ao funcionamento do enzima Ligação não covalente particularmente estável
34 Isoenzimas A maioria das isoenzimas (ou isozimas) são enzimas que catalizam a mesma reação mas diferem em suas propriedades físicas, devido a diferenças genéticamente determinadas. Em geral, as isoenzimas estão em diferentes órgãos em concentrações características. EXEMPLO: Creatina quinase (CK), anteriormente denominada CPK (Creatina Fosfoquinase) LDH lactato desidrogenase TGO Transaminase glutâmico oxalacética Estas isoenzimas existem no coração, em formas específicas, e podem ser utilizadas para diagnóstico diferencial de injúria do miocárdio. No Fígado, Temos por ex. a glicocinase IV, que difere das demais hexocinases.
35 Hexocinase A hexocinase fosforila a glucose para glucose-6-fosfato Reação ocorre com consumo de ATP juntamente com um íon Mg2+ O Km para a glucose é 0.1mM, e a concentração de glucose na célula é 4mM A hexocinase é regulada alostericamente pelo produto da sua própria reação
36 A hexocinase é uma enzima do tipo indutivo Hexocinase
37 Fosforilação impede a saída de glucose da célula Hexocinase
38 Reação catalisada pela hexocinase Hexocinase
39 Hexocinase No fígado também existe uma hexocinase, mas com menor afinidade para com a glucose Esta só está ativa quando a concentração de glicose no sangue é muito elevada Quando a concentração de glicose no sangue é baixa, o fígado não compete com outros tecidos No fígado, a glicose é convertida em glicogênio
40 Hexocinase A fosforilação da glicose é reversível! A conversão da glicose-6-fosfato em glicose ocorre no fígado durante a gliconeogênese.
41 H R H R Fig. 3- Mecanismo genético da célula
42 Síntese e Secreção Hormonal Hormônios protéicos: sintetizados no retículo endoplasmático rugoso e secretados via exocitose (hidrossolúveis).
São moléculas catalíticas protéicas (exceto algumas que são RNA) - Prefixo que designa a reação: lactato desidrogenase, catalase
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