Bibliografia. BIOQUÍMICA I 2010/2011 Ensino teórico - 1º ano Mestrado Integrado em Medicina. Stryer, Biochemistry, 5ª Ed, 2006, Capítulo 17
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- Thais Desconhecida Franca
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1 BIOQUÍMICA I 2010/2011 Ensino teórico - 1º ano Mestrado Integrado em Medicina 14ª aula teórica Complexo da piruvato desidrogenase (PDH) e ciclo de Krebs. 15/11/2010 Bibliografia Stryer, Biochemistry, 5ª Ed, 2006, Capítulo 17 1
2 As vias metabólicas do Piruvato Transaminase glutâmico-pirúvica Transaminação Alanina Glucose Glicólise Piruvato Redução Lactato desidrogenase Lactato Carboxilação Piruvato carboxilase Descarboxilação oxidativa Piruvato desidrogenase Oxaloacetato Acetil-CoA TCA Objectivos 1. Analisar a PDH sob o ponto de vista estrutural e funcional 2. Explicar a importância do acetil-coenzima-a como molécula chave do metabolismo 3. Descrever o mecanismo de regulação da PDH 4. Analisar o ciclo de Krebs 5. Descrever os mecanismos de regulação do ciclo de Krebs 2
3 Transporte de piruvato (membrana mitocondrial interna, MMI) Espaço Intermembranar Matriz Piruvato OH - MEM (permeável a pequenas moléculas e iões) MIM (impermeável a pequenas moléculas e iões, incluindo H + ) Acção da piruvato desidrogenase - um complexo enzimático (E 1, E 2, E 3 ) - (irreversível) E1 - piruvato desidrogenase E2 - dihidrolipoil transcetilase E3 - dihidrolipoil desidrogenase P Activa na forma desfosforilada! 3
4 As gorduras não são convertidas em hidratos de carbono Porquê? Porque conversão Acetil-CoA Piruvato Complexo da Piruvato Desidrogenase (PDH) (matriz mitocondrial) Complexo enzimático E 1, E 2, E 3 utiliza 5 cofactores e 4 vitaminas: Tiamina pirofosfato (TPP) Coenzima A Ácido lipóico NAD FAD Tiamina (vit B 1 ) TPP Riboflavina (vit B 2 ) FAD Niacina (vit B 3 = ác. nicotínico) NAD Ácido pantoténico (vit B 5 ) CoA 4
5 Tiamina pirofosfato (TPP) cofactor de várias enzimas: Piruvato desidrogenase (articula Glicólise C. Krebs) α-cetoglutarato desidrogenase (C. Krebs) Transcetolase (Via das Pentoses) Deficiência em vit B 1 TPP causa Beriberi Complexo da Piruvato Desidrogenase (PDH) Enzima Cofactor Reacção catalizada Piruvato desidrogenase E 1 TPP Descarboxilação oxidativa do piruvato Di-hidro-lipoil transacetilase E 2 Lipoamida CoA-SH Transferência de um grupo acetil para CoA Di-hidro-lipoil desidrogenase E 3 FAD NAD + Regeneração da forma oxidada da lipoamida 5
6 E 3 FAD E 1 E 2 Regulação da actividade do Complexo da Piruvato Desidrogenase 1. Inibição pelo produto: Acetil-CoA e NADH Acetil-CoA Trans-acetilase NADH Di-hidro-lipoil desidrogenase CoA e NAD + revertem a inibição Piruvato activa a PDH 2. Regulação por nucleótidos: GTP (inactiva) e AMP (activa) A actividade de PDH decresce quando a célula possui carga energética 6
7 3. Regulação por fosforilação reversível: - Inactivação por fosforilação num resíduo de Serina Activadores: Mg 2+, Ca 2+ (PDH desfosforilada) PDH activa Activadores: Acetil-CoA/CoA NADH/NAD + PDH fosfatase PDH cinase Inactivadores PDH ATP/ADP Acetil-CoA/CoA NADH/NAD + Fosforilação PDH inactiva (PDH fosforilada) Inibidores: Piruvato, ADP O acetil-coa é um metabolito convergente 7
8 Ciclo de Krebs (TCA) Produz equivalentes redutores (NADH e FADH 2 ) para o processo da fosforilação oxidativa (síntese ATP), que ocorre na MIM Ocorre na matriz mitocondrial. Oxidação do Acetil CoA pelo TCA e transferência de e- para NAD + e FAD NADH + H + e FADH 2 Oxidados na CRM ATP TCA (ciclo de Krebs) Malato desidrogenase 8 Citrato sintetase (4C) 1 2 (6C) 3 Aconitase Isocitrato desidrogenase 1ª Etapa 1 7 Fumarase Succinil-CoA sintetase alfa Cetoglutarato desidrogenase 2ª etapa 2-5 3ª Etapa 6-8 Succinato desidrogenase (4C) 8
9 TCA 3 NADH 1 FADH 2 1 GTP (ATP) 2 CO 2 3 NADH 9 ATP (7,5) 1 FADH 2 2 ATP (1,5) 11 ATP (9) + 1 ATP (GTP) (1) 1 NADH 3 ATP (PDH) (2,5) 15 ATP (12,5) O ciclo só opera em aerobiose, apesar do O 2 molecular não participar directamente no ciclo. A regeneração de NAD + e FAD requer a transferência de e - até ao O 2 molecular (CRM) α Cetoglutarato desidrogenase - α-cetoglutarato desidrogenase (TPP) - Di-hidrolipoil transuccinilase (ácido lipoico) - Di-hidrolipoil desidrogenase (FAD) 9
10 Regulação Enzimática do TCA pyruvate carboxylase - Citrato sintetase - Isocitrato desidrogenase - α-cetoglutarato desidrogenase ATP Fora do ciclo: - Piruvato desidrogenase - Piruvato carboxilase ATP é um inibidor alostérico de várias enzimas do Ciclo de Krebs inibição activação Gluconeogénese O TCA fornece precursores para a Biossíntese 10
11 O ciclo de Krebs é anfibólico opera quer nos processos catabólicos quer anabólicos Interacção do TCA com o metabolismo dos ácidos gordos e aminoácidos 11
12 As reacções anapleróticas servem para repor intermediários do TCA utilizados na biossíntese de outros compostos (a mais importante é catalizada pela piruvato carboxilase) (Biotina) Défice de enzimas do TCA Défice da Fumarase (Bourgeron et al., J. Clin. Investigation, 1994) Rötig et al., 1997 Mutação no gene que codifica fumarase: - Encefalopatia progressiva - Intermediários do TCA na urina: - fumarato - succinato - alfa-kg - citrato - malato Ataxia de Friedreich (FRDA): é uma doença degenerativa, autossómica recessiva, caracterizada por ataxia cerebelosa progressiva, disartria, ausência de reflexos tendinosos, fraqueza proximal dos membros inferiores e cardiomiopatia hipertrófica (Durr et al., 1996), causada principalmente pela expressão de uma sequência repetitiva GAA, no primeiro intrão do gene frataxina, localizado no cromossoma 9q13 (Chamberlain et al., 1989; Campuzano et al., 1996). O gene mutado provoca alterações na actividade das enzimas mitocondriais (complexos I, II e III) e da aconitase, associadas a (Fe-S), no coração (e possivelmente no cérebro) em doentes com FRDA. O défice nas enzimas dependente de Fe-S em FRDA deve estar relacionada com o aumento do conteúdo de ferro mitocondrial no coração dos doentes, visto que as proteínas Fe-S são muito sensíveis aos radicais livres de oxigénio. A FRDA deverá, portanto, estar associada a uma alteração do metabolismo energético mitocondrial, codificado pelo núcleo (Rötig et al., 1997). M Grazina (Tese de Doutoramento, 2006) 12
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