Caracterização do aço UNS S31254 em meios de NaCl 0,11 mol L -1 contendo soroalbumina bovina por diferentes técnicas
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- Juan Azenha Palma
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1 Caracterização do aço UNS S31254 em meios de NaCl,11 mol L -1 contendo soroalbumina bovina por diferentes técnicas Medidas de polarização anódica potenciostática e potenciodinâmica Até este ponto, foi verificado o efeito da albumina no potencial de elevação da corrente, mas não foi discutido o efeito da proteína na transpassivação do aço UNS S31254, ou seja, na oxidação de cromo(iii) a Cr(VI). Esta reação foi atribuída à onda anódica, com pico a E 8 mv vs. ECS, observada em meio de NaCl,11 mol L -1. A ampliação dos voltamogramas (pontenciostáticos e potenciodinâmicos) na região de passivação (figura 3.42) mostra que a albumina tem o efeito de diminuir a intensidade da onda anódica; e a. mg L -1 a onda anódica torna-se inexistente. Estes resultados sugerem que a albumina altera o mecanismo de transpassivação do aço 254 atuando como um inibidor em todas as concentrações estudadas, sendo o efeito inibidor mais efetivo quanto maior a concentração de proteína em solução.,4,4 j/ma cm -2,3,2,1 Sem albumina Albumina 2 mg L -1 Albumina mg L -1 Albumina mg L -1 Albumina 2. mg L -1 Albumina. mg L -1 j / ma cm -2,3,2,1, 6 8 E / mv vs. ECS, 6 8 E / mv vs. ECS Figura Região de passivação ampliada correspondente às curvas de polarização anódica potenciostática e potenciodinâmica (ν=1 mv s -1 ) do aço UNS S31254 em NaCl,11 mol L -1 sem e com várias concentrações de albumina. θ = (36, ±,5)ºC Estudos cronoamperométricos Os cronoamperogramas obtidos para o aço UNS S31254 em diferentes concentrações de albumina encontram-se representados na figura Pode-se ver que o comportamento, observado em toda a gama de concentrações estudada, é semelhante ao do meio de NaCl (ver figura 3.7) onde a subida significativa na densidade de corrente ocorre quando E = 9 mv. 95
2 j / µa.cm -2 9 mv 9 mv 8 mv 6 8 t / s j / µacm -2 9 mv 9 mv 8 mv 6 8 t / s 9 mv j / µa.cm -2 9 mv 9 mv 8 mv 6 8 t / s 6 8 (c) (d) Figura Cronoamperogramas registrados para o aço UNS S31254 em NaCl,11 mol L -1 contendo diferentes concentrações de albumina: 2 mg L -1, mg L -1, (c) mg L -1 e (d) mg L -1. θ = (36, ±,5)ºC Estudos por espectroscopia de impedância eletroquímica A. Estudos com superfícies diferentes j / µa.cm -2 t/ s 9 mv 8 mv Os estudos de EIE foram efetuados, numa primeira parte, utilizando superfícies diferentes, i.e., para cada concentração de albumina o eletrodo foi removido do eletrólito e submetido ao tratamento superficial descrito no capítulo 2. Os diagramas de Nyquist registrados a vários potenciais para três concentrações de albumina (2, e mg L -1 ) encontram-se representados nas figuras 3.44a, 3.45a, e 3.46a. 96
3 6x 4,5 Hz Ecorr,5 Hz E = mv E = mv -Z im / Ω cm 2 4x 4 2x 4,5 Hz,5 Hz 8x 3 4x 3 E = 6 mv E = 8 mv E = 9 mv E = 9 mv E = mv E = mv,5 Hz 4x 3 8x 3 2x 4 4x 4 6x 4 Z Real / Ω cm Log Z /Ω cm 2 ) Log(F/Hz) Log(F/Hz) Figura Diagramas de impedância na forma de Nyquist e de Bode módulo da impedância e (c) ângulo de fase vs. freqüência, correspondentes ao aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 em todos os potenciais estudados, Eac = 5 mv (pp) vs. ECS. θ = (36, ±,5 ) ºC. (c) Pode ver-se que o comportamento dos meios contendo albumina é semelhante ao observado no branco: os sistemas passam de passivo a ativo, existindo três regiões de potencial de comportamento diferente. Os diagramas de Bode apresentados nas figuras 3.44b, 3.45b e 3.46b ilustram de igual forma o afastamento gradual do comportamento dos sistemas do de um capacitor com o aumento do potencial. Os diagramas de Bode na forma de ângulo de fase em função da freqüência (figuras 3.44c, 3.45c e 3.46c) registrados na concentração de albumina igual a mg L -1 apontam ainda para a presença 97
4 de mais de um processo. Na concentração mais baixa de proteína o comportamento do ângulo de fase com o potencial é semelhante ao observado no branco onde o ombro detectado na região de freqüências mais baixas a E dc = (9 e 9) mv, parece estar também presente neste meio, emb ora menos pronunciado. -Z im / Ω cm 2 4x 4 3x 4 2x 4 1x 4,5 Hz,5 Hz,5 Hz 4x 3 2x 3,5 Hz Ecorr E = mv E = mv E = 6 mv E = 8 mv E = 9 mv E = 9 mv E = mv E = mv,5 Hz,5 Hz 2x 3 4x 3 1x 4 2x 4 3x 4 4x 4 Z Real / Ω cm Log Z /Ω cm 2 ) Log(F/Hz) Log(F/Hz) Figura Diagramas de impedância na forma de Nyquist e de Bode módulo da impedância e (c) ângulo de fase vs. freqüência, correspondentes ao aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina mg L -1 em todos os potenciais estudados, Eac = 5 mv (pp) vs. ECS. θ = (36, ±,5 ) ºC. (c) 98
5 3x 4,5 Hz -Z im / Ω cm 2 2x 4 1x 4,5 Hz 4x 3,5 Hz,5 Hz 2x 3,5 Hz 2x 3 4x 3,5 Hz 1x 4 2x 4 3x 4 Z Real / Ω cm 2 Ecorr E = mv E = mv E = 6 mv E = 8 mv E = 9 mv E = 9 mv E = mv E = mv 5 8 Log Z /Ω cm 2 ) Log(F/Hz) Log(F/Hz) (c) Figura Diagramas de impedância na forma de Nyquist e de Bode módulo da impedância e (c) ângulo de fase vs. freqüência, correspondentes ao aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina mg L -1 em todos os potenciais estudados, Eac = 5 mv (pp) vs. ECS. θ = (36, ±,5 ) ºC. Os valores das componentes real e imaginária da impedância medidos na freqüência mais baixa aplicada (,5 Hz) correspondentes aos três meios contendo albumina nos vários potenciais são apresentados na tabela Nesta tabela foram também introduzidos os dados do meio sem proteína para efeito de comparação. À semelhança do que foi observado no branco, nos potenciais E corr, E = mv e E = mv, nos meios contendo albumina a contribuição da componente imaginária da impedância é superior à da componente real, não se observando tendência à formação de arco mostrando que os sistemas se encontram passivados. Tal como observado no meio 99
6 sem proteína quando o potencial é aumentado de E corr para E = mv ambas as componentes da impedância se tornam mais elevadas, sugerindo que o potencial teve o efeito de melhorar as características protetoras sobre a liga. A E = mv a componente imaginária decai de forma menos significativa nos meios contendo albumina, enquanto a componente real não é significativamente afetada quando comparada com o potencial anterior (E = mv). Acima de E = mv as duas componentes da impedância começam a decair, o que significa, como referido anteriormente, que os sistemas estão a se afastar gradualmente do comportamento de um capacitor, ou seja, os filmes superficiais estão a perder as suas características protetoras. A alteração significativa nos valores das duas componentes da impedância é observada quando o potencial é aumentado de E = 9 mv para E = 9 mv: a componente real da impedância decai de uma ordem de grandeza sugerindo que os sistemas não se encontram mais protegidos contra a corrosão. Ainda neste potencial a componente imaginária da impedância medida na freqüência mais baixa nos meios de albumina (2 e ) mg L -1 é positiva, enquanto no branco e no meio contendo albumina na concentração mais alta os valores são negativos. O aparecimento do arco indutivo sugere que espécies adsorvidas estejam sendo transferidas para a solução. Tabela 3.33.Valores das componentes imaginária (Zim) e real (ZReal) da impedância correspondentes à freqüência mais baixa aplicada (,5 Hz) em meio de NaCl,11 mol L -1 sem e com albumina (2,, e ) mg L -1. Z im (f =,5Hz)/kW cm 2 Z Real (f =,5Hz)/kW cm 2 E dc / mv Conc. albumina. / mg L -1 Conc. albumina / mg L Ecorr 42,91 35,25 25,67 14,21 15,65 17, 9,3 7,25 Região 1 55,9 57,71 34,51 29,21 22,38,5 12,85 13,93 39,23 48,76 29,97 23,84 25,52 23,25 14,54 14, ,91 19,84,8 8,85 13,6 13,34 8,21 7,7 Região ,72 17,32 8,81 8,41 4,1 15,85 8,48 9,1 9 5,26 15,7 4,34 3,44 13, 19,7 8,99 8, 9 -,,,1 -,12 3,75 7,44 3,21 2,42 Região 3 -,11 -,13 -, -,8 1,9 1,47 1,3,73 -,4 -,4 -,4 -,3,47,49,44,28
7 De uma forma geral, os valores de Z Real e Z im são mais baixos em toda a gama de potencial estudado, a partir da concentração de albumina mg L -1 o que aponta para meios mais agressivos. Em todos os meios, o comportamento é majoritariamente capacitivo até 6 mv, sendo, em geral, mais capacitivo no meio de albumina 2 mg L -1 e menos capacitivo na presença de BSA mg L -1. Estes resultados indicam que até 6 mv, a albumina presente em baixas concentrações (2 mg L -1 ) influencia mais fortemente a componente imaginária da impedância, ou seja, interfere com o filme de forma não destrutiva. Quando E dc = 8 mv ambas as componentes da impedância tornam-se comparáveis, notando-se a tendência de o meio contendo albumina na concentração de mg L -1 se tornar resistivo. A E = 9 mv o comportamento passa a ser predominantemente resistivo em todos os meios, sendo mais resistivo no meio sem proteína. A tabela 3.34 mostra o valor do ângulo de fase máximo registrado para todos os meios estudados nos vários potenciais. Pode ver-se que este diminui gradualmente com o aumento do potencial exceto no potencial E = mv onde se observa um aumento pouco significativo. Tabela Ângulos de fase correspondentes à defasagem máxima (φ max ) observada nos meios estudados. E dc / mv fmax /º 2 mg L -1 mg L -1 mg L -1 Ecorr 79,9 8, 75,4 75,71 8,7 81,6 75,9 78,1 77,7 79,9 73,5 75, ,4 71,6 69,2 7, ,8 73,9 69,9 72, ,8 75, 71,1 74, ,9 73,9 67,8 71,54 64,8 67,5 64,3 66,83 59,9 6,5 59,3 61,28 A interpretação dos resultados obtidos pela técnica de espectroscopia de impedância eletroquímica vem ao encontro da hipótese formulada anteriormente com 1
8 base nos resultados obtidos por técnicas voltamétricas de a albumina apresentar dois comportamentos antagônicos: a baixas concentrações predomina a adsorção e em concentrações mais altas predomina a complexação. Nas concentrações mais altas dois processos podem ocorrer: formam-se complexos solúveis, ou simplesmente surge uma competição metal oxigênio, metal proteína, reduzindo a interação metal (liga) óxido. O fato de no meio de albumina 2 mg L -1 a contribuição da componente imaginária da impedância ser maior em toda a região de passivação, reforça a hipótese de a proteína interagir com o filme passivo de forma construtiva, sendo atraída para a superfície do eletrodo que se encontra cada vez mais positivo (recorde-se que nestes meios a carga total da proteína é negativa), contribuindo para melhorar a resposta capacitiva do filme. Este aumento da componente imaginária não poderia ter sido detectado pelas técnicas estacionárias utilizadas neste trabalho, uma vez que, correspondem a técnicas que utilizam regime de corrente contínua. Quando a concentração de proteína é igual a mg L -1 Z im se torna comparável a Z Real a E = 6 mv, sugerindo que nesta concentração o efeito complexante começa a se dar em maior extensão, alterando as características do filme passivo. Acima desta concentração de proteína a componente imaginária da impedância se torna mais baixa porque o efeito complexante se torna preponderante. A hipótese aqui formulada está de acordo com o trabalho de Wassel [41] onde foi sugerido que as proteínas se encontram fortemente adsorvidas a concentrações mais baixas. B. Estudos com a mesma superfície Numa tentativa de verificar se as diferenças observadas entre os quatro meios estudados, podem ser devidas a terem sido utilizadas superfícies diferentes, foi feita uma série de ensaios no potencial estacionário (E corr ), onde se manteve sempre o eletrodo imerso no eletrólito, tendo sido adicionadas alíquotas de albumina, de forma a aumentar gradualmente a concentração de proteína de a 94 mg L -1. Por outras palavras, nestes ensaios foi sempre utilizada a mesma superfície, sem novo tratamento (lixamento). Neste caso a freqüência mais baixa aplicada foi de 3 mhz. Os diagramas de Nyquist e de Bode obtidos para estes ensaios encontram-se representados nas figuras 3.47a. e 3.47b, respectivamente. Nestes estudos surgiu um problema de ordem experimental devido ao fato de a instrumentação não ter sido a mesma 2
9 utilizada anteriormente: os espectros obtidos apresentaram ruído sistematicamente na região de freqüências situada entre 1 Hz e 17 Hz. Estes pontos foram removidos como pode ser visto na figura 3.47b. -Z im / Ω cm 2 3,2x 5 2,4x 5 1,6x 5 8,x 4,3 Hz C albumina Branco,, 8,x 4 1,6x 5 2,4x 5 3,2x 5 Z Real / Ω cm 2 Log( Z /Ω cm 2 ) 5 4 C albumina Log(f/Hz) Figura Diagramas de Nyquist e Bode correspondentes ao aço inoxidável UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 com várias concentrações de albumina (4, 8, 15,,, 6 8 e 94 mg L -1 ) registrados nos potenciais de circuito aberto estacionário. E ac = 5 mv (pp). θ = (36, ±,5) ºC. Os valores das componentes real e imaginária da impedância medidos na freqüência mais baixa estudada (3 mhz) são mostrados na tabela Pode ver-se que a tendência é a de a albumina tornar o sistema mais capacitivo, exceto quando se passa de 15 mg L -1 para mg L -1. Apesar de o valor da componente real da impedância se tornar progressivamente mais baixo com o aumento da concentração de proteína, como pode ser visto na figura 3.48, a forma dos diagramas de Nyquist indica um melhoramento das características do filme no potencial de corrosão. 3
10 Tabela Valores das componentes imaginária (Z im ) e real (Z Real ) da impedância correspondentes à freqüência mais baixa aplicada (3 mhz) em Meio de NaCl,11 mol L -1 com diferentes concentrações de albumina. E = E corr. Meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina / mg L -1 Z im / kw cm 2 Z Real / kw cm ,x 5 1,45x 5 -Z im / Ω.cm Z Real /Ω.cm 2 1,x 5 1,35x 5 2 1,x c albumina / mg.l -1 1,25x c albumina /mg.l -1 Figura Representações gráficas de Z im medida na freqüência mais baixa estudada (3mHz) e Z Real em função da concentração de albumina, utilizando a mesma superfície. Os valores de Z Real nos dois tipos de ensaio (superfícies diferentes e mesma superfície) diminui com o aumento da concentração de BSA. Os valores de Z im divergem, i.e., quando os experimentos foram feitos com a mesma superfície Z im cresce com o aumento da concentração da proteína. O comportamento diferente neste caso pode: ser atribuído ao fato de Z im depender, como será visto na simulação por circuito equivalente, do elemento de fase constante que é função da composição química da superfície e da rugosidade desta, variáveis, no primeiro caso, e mantidas praticamente constantes no 4
11 segundo caso. Por outro lado, os valores decrescentes de Z Real, observados nos dois casos no limite de mais baixa freqüência, sugerem que a proteína altera as características do filme passivo tornando-o menos protetor. Resta saber se no limite de freqüência mais baixa estudada (3 mhz) o Z Real se aproxima de R p, i.e., se os dados experimentais permitem tirar esta conclusão Influência da albumina na capacitância da dupla camada elétrica Admitindo que a dupla camada elétrica é definida na região de altas freqüências (resposta rápida), então a componente real da impedância pode ser desprezada, e a capacitância da dupla camada elétrica pode ser estimada pela expressão: C d 1 =, 2. π. f. Z sendo f a freqüência em Hz, e C d a capacitância da dupla camada elétrica em µf cm 2. Na tese de doutorado de Célia Aparecida Lino dos Santos, realizada neste laboratório [87], admitiu-se que a capacitância da dupla camada elétrica pode ser medida entre 8 e khz para o cobre e platina. No entanto, num aço inoxidável, sendo um sistema mais complexo, contendo na sua superfície óxidos e hidróxidos de vários metais de transição, pode não ser possível determinar a capacitância da dupla camada elétrica nessa região de freqüências. Ou melhor, a capacitância medida, no caso do aço, representa uma medida resultante de vários capacitores acoplados. A. Estudos com superfícies diferentes A figura 3.49 ilustra a variação da capacitância determinada pela expressão referida, apesar de esta só definir processos apenas capacitivos (não faradaicos) onde a componente real da impedância pode ser desprezada. A expressão foi aplicada em toda a gama de freqüências com o intuito de determinar a região onde se observa um valor constante, no limite de altas freqüências. im 5
12 8.x -5 6.x -5 C / F.cm -2 4.x -5 2.x -5 8 khz 22 khz. 13 khz. 5.x 4 1.x 5 f / Hz Figura Variação da capacitância com a freqüência em meio de NaCl,11mol L -1 + albumina mg L -1 correspondente aos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes. E = E corr. A figura 3.49 mostra o comportamento típico da capacitância em função da freqüência correspondente aos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes (ensaios realizados em dias diferentes onde se aguardou quatro horas após imersão do eletrodo na solução antes de se registrar o diagrama de impedância). Como pode ser visto, a capacitância não atinge um valor constante. Por este motivo foram escolhidas três freqüências (8 khz, 14 khz e 22 khz) com o intuito de verificar as diferenças observadas nos valores de capacitância com a variação da concentração de proteína A variação da capacitância determinada a 8kHz, 14 khz e 22 khz, com a concentração de albumina é mostrada nas figuras 3.a 3.b e 3.c, respectivamente. Pode ver-se que a tendência a 8 e 14 khz é semelhante: nas concentrações mais baixas a albumina diminui a capacitância e a partir de mg L -1 a capacitância começa a aumentar, mostrando uma inversão do comportamento a partir desta concentração de albumina. 6
13 8 khz 1,6x khz 1,8x -5 1,5x -5 C / F cm -2 1,6x -5 1,4x -5 C / F cm -2 1,4x -5 1,3x -5 1,2x -5 1,1x -5 1,2x -5 1,x c albumina / mg L c albumina / mg L -1 1,4x khz 1,3x -5 1,2x -5 C / F cm -2 1,1x -5 1,x -5 9,x -6 8,x -6 7,x c albumina / mg L -1 (c) Figura 3.. Valores de capacitância calculados a partir das freqüências 8 khz, 14 khz e (c) 22 khz em função da concentração de albumina em meio de NaCl,11mol L -1 correspondentes aos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes. E = E corr. B. Estudos com a mesma superfície A figura 3.51 mostra o comportamento típico da capacitância em função da freqüência correspondente aos ensaios onde foi utilizada sempre a mesma superfície. Pode ver-se que a 9 khz a capacitância não atinge um valor constante, e a partir de khz a variação é muito pequena. Tal como nos ensaios onde foram utilizadas superfícies diferentes, foram escolhidas três freqüências (9 khz, 14 khz e khz) com o intuito de verificar as diferenças observadas nos valores de capacitância com a variação da concentração de proteína. As figuras 3.52a 3.52b e 3.52c correspondentes à variação da capacitância com a concentração de albumina calculada nas freqüências 9kHz, 14kHz e khz respectivamente, revelam, regra geral, o mesmo comportamento: diminuição da capacitância na concentração de 9 mg L -1 concentração de 94 mg L -1. seguida de um aumento gradual até à 7
14 2.5x -4 2.x -4 C / F.cm x -4 1.x -4 5.x -5 9 khz khz. 14 khz. 4.x 4 8.x 4 1.2x 5 f / Hz Figura Variação da capacitância com a freqüência em meio de NaCl,11mol L -1 + albumina 4mg L -1 correspondente ao ensaio onde se utilizou sempre a mesma superfície. E = Ecorr. 1,x -5 9 khz 1,16x khz 1,28x -5 1,14x -5 C / F cm -2 1,26x -5 1,24x -5 C / F cm -2 1,12x -5 1,x -5 1,22x -5 1,8x -5 1,x ,6x c albumina / mg.l -1 c albumina / mg.l -1 1,x -5 khz 9,x -6 C / F cm -2 9,x -6 8,x -6 8,x c albumina / mg.l -1 (c) Figura Valores de capacitância calculados a partir das freqüências 9kHz, 14 khz e (c) khz em função da concentração de albumina em meio de NaCl,11mol L -1 correspondentes ao ensaio onde se utilizou sempre a mesma superfície. E = E corr. Pode ver-se que a variação da capacitância com a concentração de proteína medida na freqüência de 8 khz (figura 3.a) reproduz os resultados obtidos para a mesma 8
15 superfície. Estes resultados são interessantes e parecem estar de acordo com a existência de dois comportamentos distintos da albumina no tocante às estruturas das interfaces metal-óxido e óxido-solução. Existe claramente uma mudança de mecanismo. Por este motivo, com o intuito de entender melhor as diferentes interfases estudadas recorreu-se à simulação dos dados de impedância utilizando o programa de simulação Boukamp já explicado anteriormente Ajuste dos dados de espectroscopia de impedância eletroquímica por utilização de circuitos equivalentes A. Estudos com superfícies diferentes Como foi visto, através dos diagramas de Bode na forma de ângulo de fase, o aumento da concentração de proteína no eletrólito parece ter o efeito de alterar o mecanismo de passivação do aço 254 a partir da concentração de mg L -1 mesmo nos potenciais mais baixos. De fato, foi necessário utilizar circuitos equivalentes diferentes para ajustar os dados experimentais em todos os potenciais. Os circuitos equivalentes utilizados para todos os sistemas sem e contendo proteína nos vários potenciais são mostrados nas figuras 3.53 a 3.56 e os parâmetros de ajuste respectivos são apresentados nas tabelas 3.36 a (c) Figura Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 a vários potenciais: E corr (- mv vs. ECS), E = (,, 6, 8) mv vs. ECS e (c) E = 9 mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. 9
16 Figura Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 a vários potenciais: E corr (- mv vs. ECS) e E = mv vs. ECS, E = ( e 6) mv vs. ECS e (c) E = (8 e 9) mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Figura Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina mg L -1 a vários potenciais: E corr (-19 mv vs. ECS) e E = mv vs. ECS e E = (, 6, 8 e 9) mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Figura Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina mg L -1 a vários potenciais: E corr (-145 mv vs. ECS) e E = ( e ) mv vs. ECS e E = (6, 8 e 9) mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. 1
17 Tabela Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimentais aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl,11 mol L -1 contendo albumina 2 mg L -1. Potenciais vs. ECS. E / mv R el R F CPE 1 R 2 CPE 2 /W cm 2 /kwcm 2 Y/mFcm -2 n /kwcm 2 Y/W -1 s -n cm -2 n Ecorr ,8, ,5, ,6, ,3, ,2,85 3,8x -5, ,6, ,6x -5,65 Z W c 2 8 x -4 x -4 3,6 x -5 9 x -4 5,4x -5 5 x -4 4 x -4 4 x -4 Tabela Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimenta is aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl,11 mol L -1 contendo albumina mg L -1. Potenciais vs. ECS. E / mv R el R F CPE 1 R 2 C CPE 2 /W cm 2 /kwcm 2 Y / mfcm -2 n /kwcm 2 / mfcm -2 Y /W -1 s -n cm -2 n Ecorr ,1, , ,5, , ,6, ,9, ,9, ,1,87 3 c 2 7 x -4 6 x -4 2,6 x -5,66 6 x -4 9,6 x -5,62 5 x -4 11,9x -5,59 4 x -4 8,2x -5,68 4 x -4 Tabela Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimentais aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl,11 mol L -1 contendo albumina mg L -1. Potenciais vs. ECS. E / mv R el /Wcm 2 CPE1 CPE2 R F R 2 C / /kwcm 2 Y /mfcm -2 n /kwcm 2 mfcm -2 Y n Z W c 2 /W -1 s -n cm -2 Ecorr ,5, , ,, , ,2,88 54, ,6, ,, ,1,89 3 5,1 x -5 7 x -4 2, x -5 6 x -4 1,9 x -5 4 x -4 9,3 x -5 1,2x -5 4 x -4 11,2 x -5,52 8,2 x -5,65 4 x -4 5 x -4 Na concentração de albumina de 2 mg L -1, os circuitos equivalentes utilizados para o ajuste dos dados (figura 3.54) são os mesmos que foram utilizados no branco (figura 3.53) sugerindo que em ambos os meios estão ocorrendo os mesmos processos. No entanto, os potenciais de transição são diferentes, i.e., a E = mv no branco o circuito equivalente contém já a componente difusiva (Z w ) que foi atribuída à difusão dos íons molibdato, mas no meio de albumina de 2 mg L -1 a componente difusiva só é introduzida 111
18 no potencial E = mv; a E = 8 mv o circuito equivalente correspondente ao meio contendo proteína na concentração referida contém um sub-circuito, constituído por um elemento de fase constante ligado em paralelo com um resistor, enquanto no branco o mesmo circuito equivalente só é introduzido no potencial E = 9 mv. O valor de n do elemento de fase constante correspondente a este sub-circuito difere para ambos os meios: no meio de albumina n aproxima -se de,5 e, portanto contém maior contribuição difusiva enquanto que no branco se aproxima de um capacitor. Estes resultados sugerem alguma atuação da proteína, nos processos que ocorrem na interfase, já em baixa concentração. O aumento da concentração de proteína para mg L -1 induziu o aparecimento de um segundo sub-circuito (figura 3.55) em todos os potenciais, sugerindo que, nesta concentração a presença de albumina no eletrólito altera os processos que ocorrem na interfase relativamente ao meio sem proteína. A E = E corr e mv, o segundo sub - circuito contém um capacitor ligado em paralelo com o resistor, enquanto que nos potenciais mais altos o capacitor é substituído por um elemento de fase constante que não pode ser atribuído a um capacitor, por o valor de n correspondente ser baixo (,6) em todos os potenciais, ver tabela 3.37). Estes valores de n sugerem a existência de fenômenos de transporte de massa, embora o processo não seja puramente difusivo, pois contém alguma contribuição capacitiva. Na concentração de BSA de mg L -1 (figura 3.56) os circuitos equivalentes que melhor se adaptaram aos dados experimentais contêm à semelhança do meio mg L -1 um sub-circuito. Desde o E corr até E = mv o sub-circuito é constituído por um capacitor ligado em paralelo com o resistor e com uma impedância de Warburg. O valor da capacitância correspondente ao potencial estacionário (136,4 µf cm -2 ) é elevado, (ver tabela 3.38) sugerindo maior número de espécies carregadas. A partir de E = 6 mv o capacitor é substituído por um elemento de fase constante e a impedância de Warburg é retirada. O valor de n do elemento de fase constante (tabela 3.38) sugere grande contribuição de fenômenos de transporte de massa, ou seja, apesar da impedância de Warburg ser retirada do circuito equivalente, o elemento de fase constante continua a apontar para a presença de fenômenos de transporte de massa. 112
19 Os resultados da simulação indicam que a presença de albumina no eletrólito induz o aparecimento de fenômenos difusivos nos potenciais situados acima do potencial de transpassivação, além do aparecimento de um sub circuito a concentrações mais altas, em todos os potenciais. Este sub circuito pode ser devido à presença de um processo inexistente no branco e na concentração mais baixa de proteína (2 mg L -1 ). Nas figuras de 3.57 a 3.62 são apresentados os diagramas de impedância contendo os pontos experimentais e os simulados para visualização da qualidade dos ajustes Pontos experimentais _ Simulação (c) Figura Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 albumina mg L -1 e (c) albumina mg L -1 no potencial de circuito aberto estacionário. θ = (36, ±,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes. 113
20 Pontos experimentais _ Simulação (c) Figura Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 albumina mg L -1 e (c) albumina mg L -1 no potencial E = mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes. 114
21 Pontos experimentais _ Simulação (c) Figura Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 albumina mg L -1 e (c) albumina mg L -1 no potencial E = mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes. 115
22 Pontos experimentais _ Simulação (c) Figura 3.6. Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 albumina mg L -1 e (c) albumina mg L -1 no potencial E = 6 mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes. 116
23 Pontos experimentais _ Simulação (c) Figura Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 albumina mg L -1 e (c) albumina mg L -1 no potencial E = 8 mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes. 117
24 Pontos experimentais _ Simulação (c) Figura Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e simulados do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 + albumina 2 mg L -1 albumina mg L -1 e (c) albumina mg L -1 no potencial E = 9 mv vs. ECS. θ = (36, ±,5)ºC. Estudos com superfícies diferentes. B. Estudos com a mesma superfície Os circuitos equivalentes empregados na simulação dos dados correspondentes aos ensaios onde foi utilizada sempre a mesma superfície são mostrados na figura Como pode ser visto, nas concentrações de albumina inferiores a 15 mg L -1 o circuito equivalente é idêntico ao empregado na simulação dos dados do meio de albumina 2 mg L -1, quando foram empregadas superfícies diferentes. A partir de 15 mg L -1 o 118
25 circuito equivalente é idêntico ao empregado no meio de mg L -1 (superfície diferentes), mas neste caso o capacitor foi substituído pelo elemento de fase constante com n >,8. Na tabela 3.39 são mostrados os valores dos parâmetros dos ajustes. Pode ver-se que o valor de R F estimado pelo ajuste dos dados a circuitos equivalentes aumentou com a concentração de proteína, tendência idêntica à obtida pela simulação dos ensaios, onde foram utilizadas superfícies diferentes, para a resistência R F. A resistência de polarização estimada pelo modelo (R F ) aponta para um melhoramento das características protetoras do filme passivo com o aumento da concentração de proteína. Figura Circuitos equivalentes utilizados para ajustar os dados de impedância a todas as concentrações de albumina no potencial estacionário. Conc. albumina = (, 4 e 8) mg L -1 e Conc. albumina [15-94] mg L -1. Tabela Parâmetros obtidos a partir da simulação dos dados experimentais aos circuitos equivalentes propostos para o meio de NaCl,11 mol L -1 com várias concentrações de albumina, utilizando sempre a mesma superfície. E = E corr. Meio de CPE1 NaCl,11mol L -1 + R el /Wcm 2 R F /kwcm 2 albumina /mg L -1 Y/mFcm -2 n ,9, ,3, ,8,84 CPE2 R 2 / Wcm 2 Y/mFcm -2 n _ c 2 1 x -3 8 x -4 8 x ,4, ,1,85 7 x ,1, ,2,84 7 x ,8, ,,84 6 x ,4, ,2,84 6 x ,4, ,2,84 6 x ,4, ,4,85 7 x -4 As representações gráficas contendo os pontos experimentais e os simulados são apresentadas nas figuras
26 log( Z / Ω cm 2 ) 8 mg L log(f / Hz) Φ / o log( Z / Ω cm 2 ) 15 mg L log(f / Hz) Φ / o log( Z / Ω cm 2 ) mg L Φ / o log( Z / Ω cm 2 ) 42 mg L Φ / o log(f / Hz) log(f / Hz) log( Z / Ω cm 2 ) mg L Φ / o log( Z / Ω cm 2 ) mg L Φ / o log(f / Hz) log(f / Hz) log( Z / Ω cm 2 ) mg L log(f / Hz) Φ / o Pontos experimentais _ simulação Figura Diagramas de Bode correspondentes aos dados experimentais e respectivo ajuste, do aço UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 com várias concentrações de albumina no Ecorr, utilizando a mesma superfície. Eac = 5 mv (pp) vs. ECS. θ = (36, ±,5) ºC. 1
27 Isoterma de Langmuir Foi sugerido na literatura, com base em medidas cinéticas do mecanismo de reações de transferência eletrônica de aminoácidos, que a adsorção de proteínas na superfície de eletrodos de platina e ouro se dá através dos grupos carboxila das proteínas, e, portanto, de forma análoga, na superfície de um aço inoxidável, o processo de adsorção da BSA no potencial de circuito aberto pode ser descrito pela equação: BSA(aq) BSA(ads) onde BSA(aq) representa a molécula da proteína em solução e BSA(ads) a molécula de proteína adsorvida. Como referido anteriormente, o ponto isoelétrico da albumina é 4,5 e o ponto de carga zero para Fe-óxido/hidróxido, que é a camada externa de uma superfície de aço inoxidável é 8,5 e, portanto, no ph utilizado neste trabalho (ph = 6), a albumina tem carga negativa enquanto a superfície do aço inoxidável tem carga positiva, o que pode facilitar a interação proteína / sítios ativos da liga. De acordo com a literatura, a quantidade de proteína adsorvida numa superfície de aço inoxidável G, pode ser descrita pela isoterma de Langmuir dada pela equação [88, 89]: c θ = 1 Κ ADS + c onde : K ADS é a constante de equilíbrio de adsorção c é a concentração de proteína no seio da solução q é a fração de recobrimento dos sítios ativos do metal. q é dado por: Γ θ =. Γ max Onde: G é a concentração superficial de proteína 121
28 G max é a máxima concentração superficial de proteína para aquele tipo de interfase na mesma temperatura. A representação gráfica de c/q vs. c dá origem a uma reta com coeficiente angular igual a c onde a ordenada na origem igual a 1/K ADS permite calcular o valor da energia livre de adsorção. Para a construção da Isoterma de Langmuir foram utilizados os valores da resistência do filme (R F ) obtidos pela simulação dos dados, tendo-se considerado R F» R P. Este valor corresponde a Z real quando f, ou seja, quando a componente imaginária pode ser desprezada. Nestas condições se admite que R P corresponde ao valor que seria obtido sob condição estacionária. Para esta parte foram considerados apenas os resultados onde foi utilizada a mesma superfície em virtude de nestes ensaios terem sido eliminadas as variáveis experimentais composição química e metalográfica e rugosidade. Assim, considerando a proteína atuando como um inibidor pode definir-se o grau de cobertura da superfície como: Rp i RP θ =, R Pi onde R P e R Pi se referem à resistência de polarização medida no meio sem albumina e nas várias concentrações de proteína, respectivamente. E, portanto, a representação gráfica de c albumina.(r pi /(R pi -R p )) em função da concentração de proteína deve originar uma reta de ordenada na origem 1/K ADS. Note-se que, neste caso, a ordenada na origem é dada em unidades de concentração. O valor do coeficiente angular pode fornecer informação acerca do tipo de adsorção: se coeficiente angular = 1 a adsorção da albumina obedece ao modelo de Langmuir, ou seja, adsorção uniforme em monocamada, onde a energia de ligação albumina-albumina é muito baixa quando comparada com a energia de ligação albumina-sítio ativo da superfície; se coeficiente angular < 1 obedece ao modelo de adsorção de BET, ou seja, a adsorção se dá em multicamada sem ocupar todos os sítios ativos da superfície da liga; se coeficiente angular > 1 sugere mais de um sítio ativo empregado por molécula [88-9]. A isoterma de Langmuir construída a partir das resistências de polarização determinadas pelos dois modelos apresentados anteriormente é mostrada na figura O 122
29 valor do declive superior a 1 sugere que cada molécula de proteína ocupa em média, 1,4 sítios ativos. O fato de a proteína ocupar em média mais de um sítio ativo pode sugerir que a BSA se encontra desenovelada. Encontrou-se para a constante de equilíbrio de adsorção, K ADS, K ADS = 7,25 x 6 mol L -1. Este valor sugere uma interação forte da albumina para com o substrato. A energia livre de adsorção, DG ADS, determinada a partir da expressão: G ADS = -RT. ln(k ADS ), onde R é a constante dos gases e T a temperatura em Kelvin, foi G ADS = -,55 kj mol -1. ((Rp i )/(Rp i -Rp ))x C albumina /mol L -1 2,4x -6 2,x -6 1,6x -6 1,2x -6 8,x -7 4,x -7 Y = 1,38 x ,.X R =,9962,, 4,x -7 8,x -7 1,2x -6 1,6x -6 c albumina / mol L -1 Figura Isoterma de Langmuir de adsorção da albumina no aço inoxidável UNS S31254 em meio de NaCl,11 mol L -1 θ = (36, ±,5)ºC utilizando os valores de R F estimados pela simulação dos dados. O valor encontrado neste trabalho é próximo ao encontrado na literatura para outros aços inoxidáveis (-55 kj mol -1 ), apesar de as condições experimentais não terem sido as mesmas [48, 65], uma vez que os autores trabalharam em meio de tampão fosfato a ph = 7, e o aço estudado não continha molibdênio na sua composição. Estes resultados sugerem que a albumina adsorve fortemente sugerindo adsorção química, conclusão que está de acordo com o proposto na literatura para outros aços inoxidáveis [65] Estudos por espectrometria de emissão óptica (EEO) Ao longo deste trabalho, foi visto que o aço UNS S31254 apresenta resistência à corrosão elevada comparável à do aço ISO (ultima geração de aços utilizados em implantes ortopédicos). 123
30 Como referido na introdução, o aço 254 apresenta a desvantagem de conter um teor de níquel elevado (17,7%), mas se este elemento não se dissolve em quantidades significativas, o aço em estudo poderá, sob o ponto de vista eletroquímico, ser viável para aplicação em implantes ortopédicos. E, portanto, a utilização de uma técnica de determinação do teor de íons metálicos em solução é fundamental. A técnica escolhida para dosagem dos íons em solução foi a espectroscopia de emissão óptica, por ser uma técnica sensível e menos afetada pela presença do cloreto de sódio (existente em todos os meios estudados neste trabalho) quando comparada com a absorção atômica. Para este estudo foram utilizados dois meios: NaCl,11 mol L -1 sem e com albumina. mg L -1 (concentração próxima à encontrada no plasma sanguíneo). Após imersão dos eletrodos foi aplicado um potencial E = 116 mv durante minutos, potencial que corresponde a um valor que se encontra mv acima de E EC, potencial de elevação da corrente, no caso do aço 254, potencial de transpassivação. Os resultados encontram-se apresentados na tabela 3.. Tabela 3.. Quantidade encontrada em mg L -1 e desvios padrão dos elementos Cr, Mn, Ni, Fe e Mo, detectada por EEO, no lixiviado do aço 254, resultante da aplicação de E = 116 mv vs. ECS durante minutos em meio de NaCl,11 mol L -1 sem e com albumina. mg L -1. θ = (36, ±,5)ºC. (n=3). Elementos Teor / mg L -1 Sem Albumina Com albumina Cr,17 ±,3 (<,84) Mn (<,15) (<,15) Ni,17 ±,3 (<,136) Fe,44 ±,3,23 ±,2 Mo (<,1378) (<,1378) Nota: os valores entre parêntesis referem-se ao limite de quantificação, i.e., 3,3 x o limite de detecção instrumental. * Note-se que o valor do limite de quantificação do Mo é muito alto. Com efeito, houve um problema de ordem experimental, que já está a ser estudado, e que se espera ultrapassar. Pelo que foi discutido anteriormente seria de esperar encontrar o Mo(VI) na solução. Contudo, tomando por base a análise do ferro e admitindo dissolução não seletiva, o teor de íons Mo(IV) em solução (,5 mg L -1 sem albumina e,3 mg L -1 com albumina) seria inferior ao limite de quantificação. 124
31 Pode ver-se que no meio contendo albumina apenas se detectou ferro em solução (aproximadamente metade do teor no meio sem proteína), encontrando-se os restantes íons metálicos detectados, cromo e níquel, abaixo do limite de quantificação (,136 mol L -1 ). No meio sem proteína além do ferro foram também detectados íons níquel e cromo em solução. Os coeficientes de seletividade (S), podem ser calculados a partir da expressão: onde: R S = R i,fe,exp i,fe,liga R i,fe,exp R i,fe,liga χ i χ Fe exp = (χ i é o teor do íon metálico i na solução) Χ i Χ Fe liga = (X i é o teor do íon metálico i na liga). Este parâmetro é um indicativo da existência ou ausência de dissolução seletiva: - Se S > 1, significa que houve dissolução seletiva desse elemento, - se S < 1, a dissolução foi em teor menor do que a percentagem desse elemento na liga metálica. - Se S = 1 a dissolução foi em teor igual à percentagem desse elemento na liga. Os coeficientes de seletividade correspondentes ao meio sem albumina são apresentados na tabela Tabela Coeficientes de seletividade em meio de NaCl,11 mol L -1. θ = (36, ±,5)ºC. Elementos S Cr 1,7 Ni 1, Os valores dos coeficientes de seletividade obtidos para o Cr e Ni apontam, dentro da precisão experimental, para a ausência de seletividade relativamente ao cromo, mas a uma seletividade mensurável para o níquel em meio de NaCl,11 mol L -1. Com o intuito de verificar se os resultados obtidos pela presente técnica fazem sentido, a massa dos íons em solução determinada pela EEO foi convertida em densidade de corrente através da lei de Faraday: 125
32 onde: j é a densidade de corrente, jteórico 96 mexp = E t A m exp é a massa dos íons pelo volume em solução utilizado (8 ml) determinada pela EEO E = massa molar de íon /nº de elétrons envolvidos no processo de eletrodo t o tempo (18 s no presente caso) A a área do eletrodo (,28 cm 2 ) Para a estimativa das densidades de corrente consideraram-se as seguintes semi reações de oxidação: Fe (s) Fe 3+ (aq) + 3e - ; Cr (s) Cr 6+ (aq) + 6e - ; Ni (s) Ni 3+ (aq) + 3e - Mo (s) Mo 6+ (aq) + 6e -. Os valores de j teórico estimados a partir da expressão anterior são mostrados na tabela Nesta tabela são também comparados os valores de j total (j total = jteórico (Fe) + jteórico (Cr) + jteórico (Ni)) com os valores experimentais (j experimental ) obtidos nas curvas potenciostáticas no mesmo potencial (E = 116 mv). A densidade de corrente devida à oxidação do molibdênio foi estimada considerando dissolução não seletiva. A tabela contém ainda a diferença entre os valores teóricos e experimentais dos dois meios estudados. Tabela Densidades de correntes teóricas (lei de Faraday) e experimentais; j total (j total = j teórico(fe) + jteórico(cr) + jteórico (Ni)) Vs. jexperimental; j = jexperimental jtotal. Elementos Fe,36 Cr, Ni,13 j / ma cm -2 Sem Albumina Com albumina teórico experimental teórico experimental _,19 _ Mo,4,2 j total,83 1,27,21,8 Dj = j experimental - j teórico,44,59 126
33 Numa primeira análise, se verifica que os valores teóricos e experimentais se encontram dentro da mesma ordem de grandeza. Os valores experimentais são mais elevados do que os teóricos, o que seria de esperar, por várias razões: as parcelas de densidade de corrente foram calculadas a partir dos elementos Fe, Cr, Ni e Mo se oxidando respectivamente a Fe(III), Cr(VI), Ni(III) e Mo(VI), sem inclusão de processos desprezíveis envolvendo oxidação dos óxidos de ferro (II) cromo (III) e níquel (II) presentes na superfície, e a densidade de corrente teórica total não contém a contribuição da densidade de corrente experimental resultante da reação H 2 O/O 2 que ocorre nestes potenciais elevados (116 mv), região de transpassivação. As densidades de corrente total teóricas seguem a mesma evolução das experimentais, i.e., são mais baixas no meio contendo albumina, sugerindo que a albumina confere características mais protetoras ao filme passivo ou reforça a ação deste, através da formação de complexos metal-proteína presentes na superfície. Complexos com ferro cromo e níquel podem ser admitidos, pelo menos, a partir destes resultados. Os valores de j calculados nos dois meios são próximos (,44 e,59 ma cm -2 sem e com albumina, respectivamente), podendo corresponder à reação H 2 O/O 2. Com base na hipótese colocada pode sugerir-se que o Ni e o Cr ficam retidos na superfície contendo albumina, mas a reação H 2 O/O 2 não é afetada de maneira mensurável pela presença da proteína. Estes resultados estão de acordo com os obtidos pelas curvas de polarização anódica potenciostática, onde foi visto que a onda anódica atribuída à transpassivação do cromo é inexistente no meio contendo albumina na mesma concentração estudada por EEO (. mg L -1 ). Estes resultados são interessantes e mostram a importância da inclusão das proteínas existentes no plasma sanguíneo nos estudos in vitro em meios que simulam fluidos biológicos. 127
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