Prof. Marcelo Langer. Curso de Biologia. Aula 38 Citologia

Transcrição

1 Prof. Marcelo Langer Curso de Biologia Aula 38 Citologia

2 ENZIMAS Apenas alguns grupos de moléculas de RNA que apresentam função biocatalisadora, todas as enzimas são proteínas. FUNÇÕES DAS ENZIMAS: Proteínas biocatalisadoras; Diminuem a necessidade de energia para ativação química; Aumentam a velocidade das reações químicas; Não sofrem transformações são recuperadas e podem ser utilizadas várias vezes. Produzem-se de acordo com as informações do DNA (DNA > RNA > Enzimas).

3 ENZIMAS SEM elas, as reações químicas e metabólicas demandariam grande quantidade de energia, dificultando a sobrevivência dos seres vivos. Toda biossíntese ou reação bioquímica é realizada na presença de enzimas. ENZIMAS A + B AB + enzimas Reagentes Produtos

4 CLASSIFICAÇÃO A classificação pode ser dada a partir do local de ação: Endocelulares onde são produzidas Ectocelulares em outra região do organismo, p.e., amilase pancreática (produzida no pâncreas e atua no intestino). Da composição química: Simples: apenas aminoácidos ligações peptídicas Conjugadas: parte proteica (apoenzimas) e parte não proteica (coenzimas) grupo prostético, porém uma depende da presença da outra as coenzimas são ativadores enzimáticos. HOLOENZIMA Coenzima + Apoenzima

5 CLASSIFICAÇÃO COENZIMAS: alguns hormônios e algumas vitaminas hidrossolúveis. Em algumas reações há necessidade de COFATORES (componente químico adicional) de ativação, p.e., Fe +2, Mg +2, Mn +2, Zn +2, Ni +2, Cu +2 ou Se +2. APOENZIMA COENZIMA PARTE PROTEÍCA aminoácidos PARTE NÃO PROTEÍCA Radical prostético HOLOENZIMA (Enzima inteira) COFATOR

6 CARACTERÍSTICAS Especificidade do substrato cada enzima é específica para somente um substrato (molécula que irá se encaixar e reagir na presença da enzima) CENTROS ATIVADORES ou SÍTIOS ATIVOS pontos de encaixe das enzimas, são temporários, para facilitar as reações.

7 CARACTERÍSTICAS Reversibilidade, as enzimas realizam reações reversíveis, ou seja, de construção (anabolismo) e de quebra (catabolismo). Ação proporcional, a concentração do substrato determina a velocidade da ação. Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até um ponto máxima (saturação), onde a partir deste ponto mesmo com adição de substrato a velocidade de reação continuará a mesma.

8 CARACTERÍSTICAS Inibição competitiva, devido a semelhança na forma de algumas moléculas com substratos, surge a competição pelo sítio ativo, e ao encaixarem-se na enzima, passam a inibi-la (ação inibidora) inativa. Podendo ser reversível ou irreversível. Papel de muitos medicamentos, bloquear reações químicas orgânicas, ações de bactérias e evitando infecções.

9 CARACTERÍSTICAS ph, cada enzima atua em um ph específico para se obter a máxima velocidade. Pequenas mudanças no ph alteram significativamente a velocidade de reação, contudo corrigindo o ph a reação voltará a ser realizada em velocidade normal. DESNATURAÇÃO ENZIMÁTICA, mudanças grandes de ph modificam o sítio ativador e inativação da enzima. PEPSINA (estômago = ph ácido 2,0 ); TRIPSINA (intestino = ph alcalino 10); PTIALINA (boca = ph neutro) 7,0.

10 CARACTERÍSTICAS A TEMPERATURA, cada enzima possui uma temperatura de reação ideal. Nos humanos está entre 26 e 37 C. Para algas de ambientes marinhos a temperatura é extremamente baixa. Leves alterações da temperatura para menos alteram a ação enzimática. Altas temperaturas provocarão desnaturação enzimática devido a perda do sítio de ligação e inativam a enzima.

11 CARACTERÍSTICAS A TEMPERATURA, cada enzima possui uma temperatura de reação ideal. Nos humanos está entre 26 e 37 C. Para algas de ambientes marinhos a temperatura é extremamente baixa. Leves alterações da temperatura para menos alteram a ação enzimática. Altas temperaturas provocarão desnaturação enzimática devido a perda do sítio de ligação e inativam a enzima. Aumento de 10 C a ação enzimática poderá duplicar ou triplicar sua velocidade e a diminuição de 10 C reduz 1/3 da atividade enzimática.

12 NOMENCLATURA REGRAS para dar nomes às enzimas (há várias): Adição do sufixo ase ao nome do substrato. Substrato Sufixo Enzima Amido ase Amilase Proteína ase Protease Lipídio ase Lipase Adição do sufixo ase ao nome da reação que a enzima realiza. Substrato Sufixo Enzima Fosforilação ase Fosforilase Desidrogenação ase Desidrogenase Transcrição ase Transcripetase As duas regras unidas: Exemplo: ácido lático desidrogenase Exceto: Pepsina (estômago), Tripsina (duodeno) e Ptialina (amido na boca) Toda enzima é um catalisador, mas nem todo catalisador é uma enzima. Alguns podem ser íons e outros metais.

13