Proteínas II. (Enzimas) Bioquímica Prof. Dr. Marcelo Soares

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1 Proteínas II (Enzimas)

2 Conceitos Gerais e Funções As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas Consideradas as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico Virtualmente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

3 Conceitos Gerais e Funções Como catalisadores celulares, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar desta reação como reagente ou produto Atuam ainda como reguladoras do conjunto complexo de reações em um processo metabólico, sendo portanto consideradas as Unidades Funcionais do Metabolismo Celular

4 Nomenclatura das Enzimas Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: - Nome Recomendado: mais curto e mais utilizado comumente. Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. - Nome Sistemático: mais complexo. Fornece informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo- Transferase - Nome Usual: consagrados pelo uso. Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina

5 Classificação das Enzimas As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

6 Classificação das Enzimas I- Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: Reações de Oxi-Redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. **Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

7 Classificação das Enzimas II- Transferases: enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais (amina, fosfato, acil, carboxil, etc). Ex: Quinases e Transaminases.

8 Classificação das Enzimas III- Hidrolases: catalisam reações de hidrólise de ligações covalentes. Ex: Peptidades

9 Classificação das Enzimas IV- Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.

10 Classificação das Enzimas V- Isomerases: catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. Ex: Epimerases

11 Classificação das Enzimas VI- Ligases: catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre com gasto de energia (ATP). São as Sintetases

12 Propriedades das Enzimas São catalisadores biológicos extremamente eficientes Aceleram em média 10 9 a vezes a velocidade de uma reação metabólica Transformam de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto, por minuto de reação

13 Propriedades das Enzimas Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e ph. Podem apresentar regulação de sua atividade de acordo com a necessidade de atuação Apresentam-se na maioria das vezes compartimentalizadas dentro de estruturas no interior da célula. Ex: Lisossomos

14 Cofatores Enzimáticos e Coenzimas Cofatores são pequenas moléculas (orgânicas ou inorgânicas) que podem ser necessárias para que uma enzima possa desempenhar sua função Os cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu Cofator, é chamada de APOENZIMA. Enzima + Cofator = HOLOENZIMA

15 Cofatores Enzimáticos e Coenzimas Substrato Enzima Cofator

16 Cofatores Enzimáticos e Coenzimas Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas Podem atuar segundo 3 modelos: - Ligam-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato - Ligam-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima - Podem atuar de maneira intermediária aos dois extremos acima citados

17 Cofatores Enzimáticos e Coenzimas

18 Especificidade Substrato Enzima: O Sítio Ativo As enzimas apresentam uma grande especificidade por seus respectivos substratos Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo Esta grande especificidade se deve à existência de um local na superfície da enzima que é denominado Sítio de Ligação ao Substrato

19 Especificidade Substrato Enzima: O Sítio Ativo O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula (Domínio!!) Esta região ou domínio é geralmente complementar à molécula do substrato e ideal, tanto espacial como eletricamente, para a ligação Enzima - Substrato Esta grande especificidade se deve à existência de um local na superfície da enzima que é denominado Sítio de Ligação ao Substrato

20 Especificidade Substrato Enzima: O Sítio Ativo O Sítio de Ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros ópticos "D" e "L" de um mesmo composto. Dentro do Sítio de Ligação (SL) pode ser encontrado ainda um segundo sítio, chamado Sítio Catalítico (SC) ou Sítio Ativo (o SL pode conter ou apenas estar próximo do SC) É no Sítio Ativo que ocorre a reação enzimática

21 Especificidade Substrato Enzima: O Sítio Ativo Sítio Ativo da Proteína

22 Especificidade Substrato Enzima: O Sítio Ativo

23 Especificidade Substrato Enzima: O Sítio Ativo O Sítio de Ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros ópticos "D" e "L" de um mesmo composto. Dentro do Sítio de Ligação (SL) pode ser encontrado ainda um segundo sítio, chamado Sítio Catalítico (SC) ou Sítio Ativo (o SL pode conter ou apenas estar próximo do SC) É no Sítio Ativo que ocorre a reação enzimática

24 Especificidade Substrato Enzima: Modelos Alguns modelos procuram explicar a especificidade Substrato/Enzima: - Modelo Chave/Fechadura: baseado em um encaixe perfeito que ocorre entre o substrato e o sítio de ligação da Enzima Sítio Ativo da Proteína

25 Especificidade Substrato Enzima: Modelos - Modelo do Ajuste Induzido: prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença. - Modelo da Torção : Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato. Essa torção "ativaria" o substrato e o prepararia para a sua transformação em produto

26 Cinética Enzimática É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas e os atores que influenciam nesta velocidade A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação: E + S <=> [ES] => E + P

27 Cinética Enzimática E + S <=> [ES] => E + P A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima e de substrato.

28 Cinética Enzimática A velocidade de uma reação enzimática depende das concentrações de enzima e de substrato. Fatores externos podem influenciar na velocidade de uma reação enzimática: - Temperatura: quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula. - ph: idem à temperatura; existe um ph ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise

29 Inibição Enzimática Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível

30 Inibição Enzimática Existem 2 tipos de Inibição Enzimática Reversível: I Inibição Enzimática Reversível Competitiva: Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato; Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

31 Inibição Enzimática II Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado esta enzima ao mesmo tempo que o substrato; Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

32 Inibição Enzimática Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

33 Regulação Enzimática Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade enzimática (Ex: variação da concentração do substrato, inibição enzimática) existem 2 modelos de regulação enzimática mais aceitos

34 Regulação Enzimática Modulação Alostérica Ocorre nas enzimas que possuem um Sítio de Modulação, ou Sítio Alostérico Um Modulador vai se ligar de forma não-covalente ao Sítio Alostérico. Este modulador pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima) A ligação do Modulador induz a modificações na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com seu substrato

35 Regulação Enzimática Modulação Alostérica Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por Feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa

36 Regulação Enzimática Modulação Covalente Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre as formas ativa/inativa Este processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos

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