Enzimas Fermentos. Enzimologia: A ciência que estuda as enzimas
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- Paulo Filipe Marreiro
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1 Enzimas Fermentos As enzimas (ou fermentos), junto `as vitaminas e hormonas, constituem um grupo de substâncias cataliticamente activas nos organismos vivos Lazzaro Spallanzani (1783) Louis Pasteur (1857) Wilhelm Kühne (1867) / Enzima As enzimas são catalisadores proteicos coloidais de alto peso molecular, que se segregam no organismo e já em pequenas quantidades determinam a velocidade e a direcção das reacções bioquímicas As enzimas são proteínas específicas Enzimologia: A ciência que estuda as enzimas substrato `a substância que se transforma Enzima = portador coloidal (apoenzima) grupo prostético(coenzima) A parte proteica = apoenzima / grupo prostético = coenzima Zimogene precursor inerte para desencadear a própria síntese
2 omenclatura e classificação das enzimas As enzimas são classificadas, a partir de 1961, sobretudo em categorias tendo em conta o tipo de reações que controlam Segundo este critério encontramos seis grupos principais: 1 xidoredutases; 2 Transferases; 3 idrolases; 4 Liases; 5 Isomerases; 6 Ligases (Sintetases)
3 1 xidoredutases As oxidoredutases aceleram as reações de oxidação e de redução Transferem hidrogénio ( ou electrões) de um substrato ao outro Estas enzimas podem ser desidrogenases (ex AD) ou oxidades Ex 2 C C Azul de sucínico C C Leucoazul de I metileno II metileno 2 C C desidrogenase C C Ácido sucénico Ácido fumárico As coenzimas das oxiredutases são, principalmente, os nucleótidos de piridina e flavina
4 a) ucléotidos de piridina ( AD e ADP ) C 2 (D-Ribose) (icotinamida) C P - - P - - C 2 2 R (D-Ribose) (Adenina) - Dinucleótido de nicotinamida (AD ) : R = - Dinucleótido de nicotinamida (AD ) : R = - Fosfato de dinucleótido e adenina (ADP ) : R = - P () 2 II função principal desta coenzima consiste na transferência reversível de hidrogénio, o que leva `a redução de piridina e o nitrogénio perde a carga positiva
5 Cont função principal desta coenzima consiste na transferência reversível de hidrogénio, o que leva `a redução de piridina e o nitrogénio perde a carga positiva AD C 2 2 ( 2 2 e) C 2 AD reduzido b) Enzima flavinicas As flavoproteinas são especialmente importantes na transferência de hidrogénio na cadeia respiratória (base nitrogenada purínica) e na oxidação de xantina Encontra-se no sangue, na urina e no fígado
6 Enzima flavinicas Exemplos: 3 C Xantina C P() 2 C C C P() 2 C 2 3 C 5'-Fosfato de riboflavina (FM) (amarelo) C 5'-Fosfato de dihidroriboflavina (incolor) (FM 2 ) 2 C P - - P - - C 2 C 2 3 C 3 C Flavin -adenin-dinocleotido (FAD)
7 2 Transferases Fosfotransferases s fosfotransferases transferem um resto de fosfato ou difosfato de uma molécula a outra 2 - P - - P - - P - - C 2 ATP ATP pode transferir o ácido fosfórico para grupos hidroxilo, carboxílico ou amino
8 Acilotransferases Estas transferem os grupos acilos de um dador para um aceitador A coenzima mais importante desta série é a coenzima A, activa em todas as acilações bioquímicas S C 2 C 2 cisteamina ac pantotenico ac Pantoinico C 3 - C - C 2 -C C - C - C - C- 2 - P - - P - - C 2 C 3 B- alanina Coenzima A = S CoA - P - 2 ADP
9 Aminotransferases As aminotransferases possuem grande importância no metabolismo dos AA intermédios Realizam muitas aminações e desaminações entre ceto ácidos (ex ácido pirúvico) e o ác glutámico Reacção de transaminação C C C C I I I I C = 2 C 2 C C = I I I I C 3 (C 2 ) 2 C 3 (C 2 ) 2 I I C C Ácido piruvíco Ácido glútamico Alanina Ác - aceto glutárico fosfato de piridoxal actua como coenzima das aminotransferases 3 C C C 2 -P 3 2 Fosfato de piridoxal
10 Metiltransferases A S adenosilmetionina ( metilo activo ) é a metiltransferase mais importante dadora de metilos 2 C 2 C 2 - C 2 - S - C 2 S -Adenosilmetionina C 3 Exemplo de transmetilação: 2 C Ad - Rib- S - C 3 S - Adenosilmetionina 2 C - C C 2 Ac Guanidino acetico 2 Ad - Rib - S C S - Adenosil homocisteina 2 C - C 3 C - 2 C Creatina
11 3 idrolases As hidrolases dividem-se segundo a classe de ligações que rompem : C hidrolases ; C hidrolases Esterhidrolases idrólise de ésteres orgânicos ou inorgânicos: Lipasese (hidrólises das gorduras) Fosfohidrolases separa o ácido fosfórico dos nucleótidos fosfatidos e fosfatoaçúcares Sulfohidrolases hidrólise do éster do ácido sulfúrico Gicosido hidrolases idrólise de ligações glicosídicas em mono-, oligo- e polissacarídeos, assim como ligações e S glicosídicas Peptido hidrolases idrólise das proteínas
12 4 Liases quebram : C C - ; C - ; C - ; C S - e C halogéneo liases 5 Isomerases As isomerases catalisam as transposições intra-moléculares Racemases : interconversão de compostos opticamente activos Epimerases : interconversão de epímeros Cis - trans -isomerases transposição de Cis - trans
13 6 Ligases (sintetases) S Biotina - enzima (C 2 ) 4 - C - (Enzima) - C 3, ATP - C S (C 2 ) 4 - C - 2 (Enzima) Por meio desta C 2 enzima activa pode-se, por exemplo carboxilar o Acetil - CoA a malonil CoA ATP CoA S C C 3 carboxibiotina enzima II (Acetil CoA) CoA S C C 2 C Biotina enzima II (Malonil CoA)
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