REAÇÕES ESPECÍFICAS PARA aa

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2 REAÇÕES ESPECÍFICAS PARA aa Organismo Desaminação não sintetiza Transaminação Descarboxilação

3 TRANSAMINAÇÃO Ác.glutâmico Ceto-ácido ALANINA-piruvato ÁC. ASPÁRTICO- oxalacetato OBJETIVO : CENTRALIZAR TODOS OS PROCESSOS EM UMA ÚNICO aa (GLUTAMATO) TODOS OS TECIDOS QUANDO MIGRAM PARA O PLASMA?

4 DESAMINAÇÃO Cél. pouca energia (Ciclo Krebs) TOXIDEZ DA AMÔNIA PODE SER ATENUADA PRODUZINDO UM aa A PARTIR DE UM ESQUELETO CARBÔNICO

5 DESCARBOXILAÇÃO DECOMPOSIÇÃO BACT.

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7 O que ocorre qdo aumento consume proteína?

8 MAS AFINAL COMO OCORREM ESSAS EXCREÇÕES

9 GASTO ENERGÉTICO 1)ÁCIDO ÚRICO 2)URÉIA 3)AMÔNIA

10 CONSIDERAÇÕES GERAIS 1) Metabolismo degradativo dos compostos nitrogenados; 2) Parta da Amônia (NH3) é reutilizada pela célula, e o restante???? EXCREÇÃO

11 ENZIMAS DISCIPLINA: BIOQUÍMICA PROFESSOR: Dra. Selene Babboni

12 DEFINIÇÃO São macromoléculas proteicas, imprescindíveis a qualquer ser vivo

13 FUNÇÃO FACILITAR UMA REAÇÃO

14 OX. HIDROCARBONETO (DIOX. DE CARBONO E ÁGUA) = 2200C

15 OX. CARBOIDRATO GLICOSE =37C

16 OX. CARBOIDRATO GLICOSE =37C

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18 QUAL O SEGREDO DAS ENZIMAS? As enzimas apresentam eficiência catalítica muito maior que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos Possuem alto grau de especificidade Porque as enzimas tem essa característica?

19 ESPECIFICIDADE DAS ENZIMAS PRINCIPAL CARACTERISTICA MOLÉCULA ENZIMÁTICA É TRIDIMENSIONAL

20 Por meio de seu poder catalisador, elas atuam no metabolismo degradando moléculas nutrientes para armazenar energia e sintetizando macromoléculas, por meio de energia armazenada, a partir de moléculas precursoras mais simples. Além disso, as vias metabólicas são altamente coordenadas por enzimas reguladoras de forma a produzir uma atuação harmoniosa das muitas diferentes atividades necessárias para manter a vida.

21 As enzimas não apenas aceleram as reações, mas as organizam e as controlam de tal forma que a maior parte da energia liberada é conservada em outras formas químicas, ficando assim disponível para a célula executar outras tarefas.

22 PARTES DA ENZIMA

23 TODAS AS ENZIMAS SÃO IGUAIS?

24 COFATOR X COENZIMA Algumas enzimas requerem um componente químico adicional chamado de cofator (um ou mais íons inorgânicos, tais como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+) Algumas enzimas requerem uma molécula orgânica complexa ou uma molécula metalorgânica (coenzima). Algumas requerem cofator e coenzima. As coenzimas funcionam como transportadores transitórios de grupos funcionais específicos e geralmente são derivadas de vitaminas.

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26 REAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO

27 ESQUEMA DA REAÇÃO ES

28 ESQUEMA DA REAÇÃO ES

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31 COMO OCORRE A COMBINAÇÃO ES? Depende de ligações fracas: 1) Interações hidrofóbicas 2) Ligações de hidrogênio 3) Interações de Van der Waals

32 CLASSIFICAÇÃO Devido à alta especificidade de suas ações, novas enzimas são constantemente desenvolvidas e catalogadas. O banco de dados de enzimas mais conhecido é o Protein Data Bank (PDB), mantido pelo Brookhaven National Laboratory. SUFIXO ASE

33 CLASSIFICAÇÃO A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classificou as enzimas em seis grandes grupos (Classes), de acordo com o tipo de reação que catalisam.

34 CLASSIFICAÇÃO Cada enzima descrita recebe um número de classificação, conhecido por E.C. (Enzyme Commission of the IUBMB), que é composto por 4 dígitos: 1. Classe 2. Sub-classe dentro da classe 3. grupos químicos específicos que participam da reação. 4. a enzima, propriamente dita

35 Quimotripsina: E.C Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes) 4 Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas) 21 Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no sítio ativo) 1 quimotripsina

36 CLASSES 1) OXIDO-REDUTASES 2) TRANSFERASES 3) HIDROLASES 4) LIASES 5) ISOMERASES 6) LIGASES

37 1) OXIDO-REDUTASES Enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum é desidrogenase (sempre que possível). Oxidase é também usado quando o O2 é um aceptor. LACTATO DESIDROGENASE

38 2) TRANSFERASES Enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas. Por exemplo, as metiltransferases transferem um grupo metila. O doador pode ser um cofator (coenzima) que carrega o grupo a ser transferido. A classificação se dá seguindo o esquema: doador (grupo)transferase ou aceptor (grupo)transferase ALANINA AMINOTRASNFERASE

39 3) HIDROLASES Enzimas que catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. O nome, em geral, é dado pelo substrato + o sufixo ase, como é o caso das peptidades, que catalisam a hidrólise de ligações peptídicas: PEPTIDASES

40 4) LIASES Enzimas catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C- N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. As desidratases são aquelas que eliminam CO2 na reação. PIRUVATO DESCARBOXILASE

41 5) ISOMERASES Enzimas catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. ALANINA RACEMASE

42 6) LIGASES Enzimas catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfatado. GLUTAMINA SINTETASE OU GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE

43 ENERGIA DE ATIVAÇÃO 1) Existe uma barreira energética entre o substrato e o produto que representa a energia necessária para que a reação ocorra em uma das direções, portanto, as moléculas devem ser excitadas até um nível de energia maior (ENERGIA DE ATIVAÇÃO).

44 ENERGIA DE ATIVAÇÃO X VELOCIDADE

45 A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DE UMA REAÇÃO NÃO-CATALISADA É MAIOR QUE UMA CATALISADA UMA REAÇÃO NÃO-CATALISADA REQUER MAIS ENERGIA PARA SER INICIADA LOGO SUA VELOCIDADE É MENOR

46

47 AUMENTA A TEMPERATURA DE UMA REAÇÃO AUMENTA A ENERGIA DISPONÍVEL PARA CHEGAR AO ESTADO DE TRANSIÇÃO LOGO: AUMENTO A TEMPERATURA AUMENTO A VELOCIDADE

48 PRIMEIRO MOMENTO: AUMENTO A TEMPERATURA É ÚTIL

49 SEGUNDO MOMENTO: AUMENTO A TEMPERATURA DESNATURA AS ENZIMAS VELOCIDADE???

50 AS ENZIMAS SÃO CATALISADORAS BIOLÓGICAS. AUMENTAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO SEM AFETAR OS ASPECTOS TERMODINÂMICOS

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52 INIBIDORES ENZIMÁTICOS REVERSÍVEL OU IRREVERSÍVEL QUEBRA DAS LIGAÇÕES OU DESNATURANDO

53 REVERSÍVEL 1) INIBIDOR COMPETITIVO 2) INIBIDOR NÃO - COMPETITIVO

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55 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA ENZIMAS-ALVO (PROTEASE DO HIV)

56 ENZIMA ESSENCIAL PARA PRODUÇÃO DE NOVAS PARTÍCULAS VIRAIS NAS CÉLULAS INFECTADAS PROTEASE É EXCLUSIVA DO VÍRUS HIV PARTÍCULAS VIRAIS NÃO PODEM SER LIBERADAS PARA CAUSAR INFECÇÃO EM NOVAS CÉLULAS

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