Inibidores Enzimáticos
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- Cássio Ribas do Amaral
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1 Inibidores Enzimáticos
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3 BIOQUÍMICA - INIBIÇÃO ENZIMÁTICA NOÇÕES BÁSICAS SOBRE ENZIMAS CONCEITO As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas MECANISMO DE AÇÃO As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja; energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas. As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação necessária para ocorrência das reações. MODELO DE REAÇÃO: A - MODELO CHAVE-FECHADURA Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. B - MODELO DO AJUSTE INDUZIDO Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença. Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catalise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas. As enzimas catalisam praticamente todos os processos celulares, por isso os inibidores enzimáticos estão entre os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos. Por exemplo, a Aspirina (ácido acetilsalicílico) inibe a enzima que catalisa o primeiro passo na síntese da prostaglandina, composto envolvido em muitos processos, incluindo o que produz a dor. O estudo de inibidores enzimáticos, além disso, proveu informação valiosa sobre mecanismos enzimáticos e ajudou a definir algumas vias metabólicas. Existem duas grandes classes de inibidores enzimáticos: reversíveis e irreversíveis. 3
4 A - REVERSÍVEL A1 - INIBIDOR COMPETITIVO compete com o substrato pelo MESMO SÍTIO ATIVO de uma enzima. Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo ele impede a ligação do substrato à enzima. Muitos inibidores competitivos são compostos que se ASSEME- LHAM ao substrato e se combinam com a enzima para formar um complexo enzima-inibidor, mas sem levar adiante a catálise. 4
5 OBSERVAÇÃO: A atividade de uma enzima é geralmente descrita através de V max(velocidade máxima) e também da constante de Michaelis-Menten (K M ), que representa a concentração de substrato à qual se detecta uma velocidade de reação igual a metade de V max ou quantidade de substrato para que metade das enzimas se encontrem ligadas ao substrato. A2 - INIBIDORES NÃO COMPETITIVOS são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor à outro sítio- permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre a reação nem a formação do produto. B- IRREVERSÍVEIS são aqueles que se ligam às enzimas com alta afinidade, não apresentando um equilíbrio de ligação. Ou seja, se ligam permanentemente às enzimas, inativando-as ou destruindo-as. Alguns inibidores irreversíveis são venenos, como é o caso de inseticidas organofosforados e carbamatos. 5
6 INIBIDORES NA CLÍNICA Muitas drogas desenvolvidas atualmente para o tratamento de patologias são inibidores enzimáticos. Esse é o caso de inibidores da acetilcolinesterase, que têm o efeito de manter a função cognitiva dos pacientes em um nível constante, além de melhorar as condições gerais. Na presença de inibidores, há um aumento na concentração e no tempo de ação da acetilcolina na sinapse. Inibidores enzimáticos também são usados no tratamento de pessoas com AIDS. São inibidores de proteases do vírus HIV que previnem que células T infectadas produzam novas cópias do vírus. Esse tratamento prolonga a vida dos pacientes por manter a infecção controlada. Para que tenham um efeito satisfatório, devem ser utilizados juntamente com inibidores da transcriptase reversa. REGULAÇÃO ENZIMÁTICA: Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. MODULAÇÃO ALOSTÉRICA: Algumas enzimas têm uma região da molécula, o sítio alostérico, que não está no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga a pequenas moléculas gera alterações conformacionais no sítio de ligação do substrato, modificando a afinidade da enzima pelo substrato. A Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por feed-back, onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa. OBSERVAÇÃO: Frequentemente, é produto final de uma via metabólica, quando se acumula por excesso, que inibe a primeira enzima, por ligação ao centro alostérico. Quando a concentração de produto final diminui, este liberta-se do centro alostérico e a enzima retoma a atividade, fazendo aumentar de novo a concentração do produto final. 6
7 EXERCÍCIOS 01) O gene A é responsável pela produção do polipeptídeo X. Seu alelo a não produz o polipeptídeo X. Assim, indivíduos de genótipos AA ou Aa produzem o polipeptídeo X, que está ausente nos indivíduos aa.os dois gráficos, I e II, referem-se à velocidade de formação de um determinado produto (VFP), em mg/hora, em dois indivíduos da mesma espécie, quando suas temperaturas variam. Sabendo que a velocidade de formação do produto (VFP) está relacionada à presença ou ausência do polipeptídeo X, responda. a) Qual dos gráficos se refere a indivíduo AA ou Aa e qual se refere a indivíduo aa? b) Pelos dados dos gráficos, qual seria a função mais provável do polipeptídeo X no processo de formação do produto? Como você explicaria o comportamento da curva no gráfico correspondente ao indivíduo AA ou Aa? 02) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições: ausência de inibidores; presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo; presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo. Os resultados estão representados no gráfico abaixo: A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números. JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA 7
8 03) As estatinas, por seu grande êxito na prevenção da doença coronariana, estão entre os medicamentos mais prescritos no mundo. Essas substâncias atuam sobre a enzima que regula a síntese de colesterol pelo fígado, denominada, simplificadamente, de HMG-CoA redutase. Para testar a eficiência de vários derivados de estatinas, utilizou-se uma preparação de HMG-CoA redutase isolada de tecido hepático. A velocidade de reação dessa preparação enzimática foi medida em função de concentrações crescentes de seu substrato HMG-CoA, na ausência e na presença de uma concentração fixa de três derivados de estatina. Nesses experimentos, o ph, a temperatura, a concentração da enzima e a concentração dos co-fatores necessários foram mantidos constantes. O gráfico a seguir representa os resultados encontrados; a curva 1 foi obtida na ausência de estatinas. a) Nomeie o tipo de mecanismo de ação das estatinas sobre a enzima HMG-CoA redutase hepática e justifique sua resposta. b) Aponte uma substância sintetizada a partir do colesterol em nosso organismo, não caracterizada como hormônio, e sua respectiva função. 04) Na tentativa de combater as infecções pelo HIV, muitas drogas já foram desenvolvidas contra o vírus. Uma delas, a lamivudina (Epivir ), possui a fórmula estrutural semelhante à da citosina (uma das bases nitrogenadas da molécula do DNA). A transcriptase reversa do HIV incorpora a lamivudina, ao invés da citosina, nas cadeias do DNA em formação havendo, assim, um impedimento para a reprodução do vírus. Entretanto, alguns poucos vírus, em um indivíduo infectado, apresentam uma variação na transcriptase reversa e reconhecem a diferença entre o fármaco e a citosina, replicando normalmente o DNA e reproduzindo-se. Acerca do exposto: a Caracterize o fenômeno bioquímico observado, quando da utilização da lamivudina, que dificulta a utilização, pelo vírus, da molécula da citosina para a construção das cadeias do DNA em formação. b Caracterize o fator evolutivo que pode ser constatado no processo de tratamento descrito, que permitiu que uns poucos vírus sejam resistentes à ação da lamivudina. c Cite a denominação da região da molécula da enzima transcriptase reversa à qual se liga o fármaco lamivudina. 8
9 GABARITO QUESTÃO 01 a) O gráfico I refere-se a um indivíduo AA ou Aa, capazes de produzir o polipeptídeo. O gráfico II representa a formação da substância no indivíduo aa. b) O polipeptídeo X é uma enzima. A análise do gráfico I revela que a velocidade da formação do produto é dependente da temperatura, o que indica tratar-se de uma reação catalisada. QUESTÃO 02 -Inibidor competitivo gráfico II Os inibidores competitivos interferem na velocidade da reação enzimática, mas não impedem a reação. Assim, para atingir a velocidade máxima, é necessário maior concentração de substrato. - Inibidor não competitivo- gráfico III Os inibidores não competitivos alteram a estrutura da enzima e, portanto, reduzem a velocidade da reação enzimática, uma vez que menos enzimas ficam disponíveis para se ligarem ao substrato. Dessa forma, mesmo aumentando a concentração de substrato, nunca a velocidade da reação atingirá seu ponto máximo. QUESTÃO 03 a) Inibição competitiva. Na inibição enzimática do tipo competitivo, o inibidor, mantido em concentração constante, exerce seu efeito com maior intensidade em concentrações baixas de substrato. Com o aumento da concentração do substrato, devido ao efeito competitivo, a inibição tende a diminuir. Dessa forma, em excesso de substrato, a velocidade máxima de reação é a mesma na ausência ou na presença do inibidor. b) Uma dentre as substâncias e respectiva função: sais biliares - emulsificação de gorduras durante a digestão. vitamina D (Dƒ) - metabolismo do cálcio e desenvolvimento do tecido ósseo. QUESTÃO 04 a -Inibição enzimática competitiva b-mutação c- Sítio ativo 9
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