FUNDAÇÃO CARMELITANA MÁRIO PALMÉRIO FACIHUS - FACULDADE DE CIÊNCIAS HUMANAS E SOCIAIS. Enzimas. Prof. Me. Cássio Resende de Morais
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1 FUNDAÇÃO CARMELITANA MÁRIO PALMÉRIO FACIHUS - FACULDADE DE CIÊNCIAS HUMANAS E SOCIAIS Enzimas Prof. Me. Cássio Resende de Morais
2 Enzimas Catalisadores biológicos: substâncias de origem biológica que aceleram as reações químicas; As vias metabólicas - enzimas catalisam passos sequenciais; Controle de vias metabólicas adequação a mudanças; Todas as enzimas são proteínas (exceto ribozimas);
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4 Como as enzimas trabalham Uma enzima fornece um ambiente específico onde uma dada reação é energeticamente mais favorável. Sítio ativo: a superfície deste sítio é contornada por resíduos de aminoácidos cujas cadeias laterais se ligam ao substrato e catalisam a sua transformação E + S E S P + E A ENZIMA QUIMOTRIPSINA E SEU SUBSTRATO (EM VERMELHO) LIGADO. ALGUNS AMINOACIDOS CHAVES NO SITIO ATIVO SÃO MOSTRADOS NA SUPERFICIE DA ENZIMA. Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima
5 Enzimas são específicas ao seu substrato
6 Enzimas são específicas ao seu substrato - As forças não covalentes são responsáveis pela ligação substratos enzima. - Elas envolvem: forças de van der walls; interações eletrostáticas; pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. Sítio ativo: Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato que depois é convertido em produto e, então liberado da enzima.
7 enzima Composto B (produto) Reação catalisada pela enzima Composto A (substrato) Centro ativo ou sítio catalítico de uma enzima é a porção da molécula onde ocorre a atividade catalítica. Observe que não há consumo ou modificação permanente da enzima
8 Centro Ativo: Lactato desidrogenase
9 Energia Enzimas: Teoria da catálise Energia de ativação Substrato (S) Estado de transição Progresso da reação Reação não catalisada Reação catalisada Produto (P) O gráfico mostra a variação de energia ao longo de uma reação. Energia de ativação ou barreira energética: quantidade de energia que é preciso fornecer aos reagentes para a reação ocorrer Estado de transição ou complexo ativado: forma molecular intermediária entre o reagente e o produto, existe somente no alto da barreira energética. É altamente instável. Um Catalisador diminui a barreira energética criando percursos alternativos da reação para formação do estado de transição.
10 Enzimas: Catalizadores biológicos Equação geral de uma reação enzimática E + S ES P + E representa o estado de transição Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos (químicos), como íons metálicos, e as enzimas (catalizador biológico)? enzimas são mais eficientes: catalizam reações de maneira muito mais rápida. enzimas são específicas: catalisam reações envolvendo às vezes apenas um único tipo de reagente; enzimas são estereo-específicas e não produzem sub-produtos reacionais; enzimas trabalham em condições de reação suaves e adequadas para a vida; enzimas são capazes de regular sua atividade catalítica em resposta à concentração de substâncias diferentes de seus substratos.
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12 Por que a catálise por enzimas é mais eficiente? 1) Maior eficiência catalítica quando comparado aos catalizadores químicos; 2) Auto grau de especificidade ao substrato; 3) Funcionam em soluções aquosas; 4) Atuam em condições suaves de t e ph; 5) Aparecem com estrutura inalterada ao final da reação; 6) Acelera as reações sem afetar o equilíbrio químico; 7) Podem atuar em quantidades mínimas. 8) Não liberam subprodutos reacionais.
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15 Sítio alostérico Local de ligação de um modificador alostérico, o qual determina alterações conformacionais na enzima, modificando sua atividade; Essenciais na regulação gênica.
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17 Cofatores enzimáticos Pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ativar uma enzima; Ausência de cofatores enzimáticos = enzima inativa; Apoenzima: Enzima cofatores; Holoenzima: Enzima + Cofator.
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20 Cofatores enzimáticos (Coenzimas) Orgânico - Vitaminas Podem atuar de 3 formas: 1 - Ligando-se a enzima com afinidade semelhante ao substrato; 2 - Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima;
21 Inibidores enzimáticos
22 Inibidores enzimáticos Reversíveis Competitivos
23 - Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. - Ao aumentar a concentração de substrato, é possível "reverter" o quadro inibitório.
24 Inibidores enzimáticos Reversíveis não-competitiva Inibição reversível não competitiva
25 - Inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. - A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto.
26 Inibidores enzimáticos irreversíveis Inibição Irreversível
27 Alfa1-antitripsina age inibindo a ELASTASE. É conhecido por INIBIDOR SUICIDA pois, uma vez ligado à elastase, ela é degradada com a enzima. Enfisema pulmonar hereditária alfa1-antitripsina (amarelo) ligada no sítio ativo da tripsina (rosa)
28 Inibidores enzimáticos irreversíveis Inseticidas organofosforados e carbamatos Inibe a acetilcolinesterase
29 Modulação enzimática - Alostérica Ligações covalentes nos sítios alostéricos; Regulação negativa ou positiva.
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32 Modulação enzimática por clivagem proteolítica
33 Ribozimas - Moléculas de RNA que catalisam reações químicas.
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35 B A
São moléculas catalíticas protéicas (exceto algumas que são RNA) - Prefixo que designa a reação: lactato desidrogenase, catalase
1 5 Enzimas a) Conceito - O que são enzimas? São moléculas catalíticas protéicas (exceto algumas que são RNA) - Moléculas que aumentam a velocidade de reações sem se alterarem neste processo. - Catalisam
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